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- PDB-1cvs: CRYSTAL STRUCTURE OF A DIMERIC FGF2-FGFR1 COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cvs
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A DIMERIC FGF2-FGFR1 COMPLEX
要素
  • FIBROBLAST GROWTH FACTOR 2
  • FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 1
キーワードGROWTH FACTOR/GROWTH FACTOR RECEPTOR / FGF / FGFR / IMMUNOGLOBULIN-LIKE / SIGNAL TRANSDUCTION / DIMERIZATION / GROWTH FACTOR-GROWTH FACTOR RECEPTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


growth factor dependent regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation / positive regulation of inner ear auditory receptor cell differentiation / positive regulation of neuroepithelial cell differentiation / regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / response to wortmannin / positive regulation of cell fate specification / regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of lens fiber cell differentiation / positive regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor / TGFBR3 regulates FGF2 signaling ...growth factor dependent regulation of skeletal muscle satellite cell proliferation / positive regulation of inner ear auditory receptor cell differentiation / positive regulation of neuroepithelial cell differentiation / regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / response to wortmannin / positive regulation of cell fate specification / regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of lens fiber cell differentiation / positive regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor / TGFBR3 regulates FGF2 signaling / regulation of retinal cell programmed cell death / Formation of intermediate mesoderm / FGFRL1 modulation of FGFR1 signaling / corticotropin hormone secreting cell differentiation / thyroid-stimulating hormone-secreting cell differentiation / chondroblast differentiation / lymphatic endothelial cell migration / negative regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / chemokine binding / Signaling by FGFR1 amplification mutants / negative regulation of fibroblast growth factor production / positive regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / diphosphate metabolic process / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / POU5F1 (OCT4), SOX2, NANOG activate genes related to proliferation / regulation of phosphate transport / FGFR1c and Klotho ligand binding and activation / regulation of lateral mesodermal cell fate specification / positive regulation of MAPKKK cascade by fibroblast growth factor receptor signaling pathway / vitamin D3 metabolic process / cementum mineralization / angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / Formation of the nephric duct / positive regulation of epithelial tube formation / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis by mesenchymal-epithelial signaling / stem cell development / regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor / positive regulation of cerebellar granule cell precursor proliferation / response to sodium phosphate / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / ventricular zone neuroblast division / hyaluronan catabolic process / Epithelial-Mesenchymal Transition (EMT) during gastrulation / inner ear auditory receptor cell differentiation / negative regulation of wound healing / positive regulation of phospholipase activity / Signaling by activated point mutants of FGFR3 / FGFR3c ligand binding and activation / positive regulation of stem cell differentiation / receptor-receptor interaction / chordate embryonic development / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / cerebellar granule cell precursor proliferation / positive regulation of parathyroid hormone secretion / auditory receptor cell development / mesenchymal cell proliferation / FGFR2b ligand binding and activation / fibroblast growth factor receptor binding / embryonic morphogenesis / paraxial mesoderm development / FGFR2c ligand binding and activation / Activated point mutants of FGFR2 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / FGFR4 ligand binding and activation / behavioral response to ethanol / FGFR1b ligand binding and activation / mammary gland epithelial cell differentiation / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / regulation of postsynaptic density assembly / glial cell differentiation / Signaling by activated point mutants of FGFR1 / fibroblast growth factor receptor activity / FGFR1c ligand binding and activation / organ induction / Downstream signaling of activated FGFR1 / branching involved in salivary gland morphogenesis / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / lung-associated mesenchyme development / paracrine signaling / cell projection assembly / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / embryo development ending in birth or egg hatching / negative regulation of fibroblast migration / positive regulation of blood vessel branching / negative regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / histone H3K9me2/3 reader activity / cell migration involved in sprouting angiogenesis / outer ear morphogenesis / endothelial cell proliferation / embryonic limb morphogenesis / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / ureteric bud development / middle ear morphogenesis / skeletal system morphogenesis / positive regulation of DNA biosynthetic process / inner ear morphogenesis
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor 1, catalytic domain / HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Fibroblast growth factor receptor family / Cytokine IL1/FGF / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 ...Fibroblast growth factor receptor 1, catalytic domain / HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Fibroblast growth factor receptor family / Cytokine IL1/FGF / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibroblast growth factor 2 / Fibroblast growth factor receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / MOLECULAR REPLACEMEN / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Plotnikov, A.N. / Schlessinger, J. / Hubbard, S.R. / Mohammadi, M.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: Structural basis for FGF receptor dimerization and activation.
著者: Plotnikov, A.N. / Schlessinger, J. / Hubbard, S.R. / Mohammadi, M.
履歴
登録1999年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FIBROBLAST GROWTH FACTOR 2
B: FIBROBLAST GROWTH FACTOR 2
C: FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 1
D: FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,1558
ポリマ－80,7704
非ポリマー3844
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7970 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area29120 Å2
手法PISA
2
A: FIBROBLAST GROWTH FACTOR 2
B: FIBROBLAST GROWTH FACTOR 2
C: FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 1
D: FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 1
ヘテロ分子

A: FIBROBLAST GROWTH FACTOR 2
B: FIBROBLAST GROWTH FACTOR 2
C: FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 1
D: FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,30916
ポリマ－161,5418
非ポリマー7698
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_666-y+1,-x+1,-z+3/21
Buried area20450 Å2
ΔGint-193 kcal/mol
Surface area53730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.450, 98.450, 197.030
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 FIBROBLAST GROWTH FACTOR 2


分子量: 15110.339 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P09038
#2: タンパク質 FIBROBLAST GROWTH FACTOR RECEPTOR 1


分子量: 25274.805 Da / 分子数: 2 / Fragment: IG-LIKE DOMAINS 2 AND 3 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11362
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: ammonium sulfate, glycerol, Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
225 mMTris-HCl1drop
3150 mM1dropNaCl
41.6 Mammonium sulfate1reservoir
520 %glycerol1reservoir
60.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.984
検出器タイプ: SDMS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1999年4月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→25 Å / Num. obs: 196126 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.255 / % possible all: 98.1
反射
*PLUS
Num. obs: 24726 / Num. measured all: 196126
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
SDMSデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
SDMSデータ削減
精密化構造決定の手法: MOLECULAR REPLACEMEN
開始モデル: FGF2, TELOKIN

解像度: 2.8→25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 1143 4.6 %RANDOM
Rwork0.24 ---
obs0.24 23830 96.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS / Bsol: 27 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.08 Å20 Å20 Å2
2---9.08 Å20 Å2
3---18.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5153 0 20 0 5173
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.45
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.93
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.251.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.142
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.022
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.112.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINED
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'CNS' / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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