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- PDB-1cuo: CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF ISOMER-2 AZURIN FROM METHYLOMONAS J -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cuo
タイトルCRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF ISOMER-2 AZURIN FROM METHYLOMONAS J
要素PROTEIN (AZURIN ISO-2)
キーワードELECTRON TRANSPORT / BETA BARREL / periplasmic
機能・相同性
機能・相同性情報


periplasmic space / electron transfer activity / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Azurin / : / Blue (type 1) copper domain / Copper binding proteins, plastocyanin/azurin family / Blue (type 1) copper protein, binding site / Type-1 copper (blue) proteins signature. / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Azurin iso-2
類似検索 - 構成要素
生物種Methylomonas sp. J (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Inoue, T. / Nishio, N. / Kai, Y. / Suzuki, S. / Kataoka, K.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: The significance of the flexible loop in the azurin (Az-iso2) from the obligate methylotroph Methylomonas sp. strain J.
著者: Inoue, T. / Suzuki, S. / Nishio, N. / Yamaguchi, K. / Kataoka, K. / Tobari, J. / Yong, X. / Hamanaka, S. / Matsumura, H. / Kai, Y.
#1: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 1989
タイトル: Two distinct azurins function in the electron-transport chain of the obligate methylotroph Methylomonas J
著者: Ambler, R.P. / Tobari, J.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray study of iso-2 azurin from the methylotrophic bacterium, Methylomonas J
著者: Inoue, T. / Nishio, N. / Kai, Y. / Suzuki, S. / Kataoka, K.
履歴
登録1999年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (AZURIN ISO-2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8862
ポリマ－13,8231
非ポリマー641
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)32.960, 33.670, 47.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.35, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (AZURIN ISO-2)


分子量: 13822.544 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Methylomonas sp. J (バクテリア) / 参照: UniProt: P12335
#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.98 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG4000, SODIUM CACODYLATE, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
詳細: Inoue, T., (1999) Acta Crystallogr., Sect.D, 55, 307.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
16 mg/mlprotein1drop
2100 mMcacodylate1drop
312.5 %(w/v)PEG40001drop
4100 mMcacodylate1reservoir
525 %(w/v)PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年12月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→19.7 Å / Num. all: 34240 / Num. obs: 12059 / % possible obs: 88.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 17.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.192 / % possible all: 0.739

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化解像度: 1.6→19.7 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.242 589 -RANDOM
Rwork0.175 ---
all0.189 12058 --
obs0.184 11453 88.2 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→19.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数967 0 1 82 1050
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.027
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg2.8
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_deg27.3
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_deg1.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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