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- PDB-1ctl: STRUCTURE OF THE CARBOXY-TERMINAL LIM DOMAIN FROM THE CYSTEINE RI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ctl
タイトルSTRUCTURE OF THE CARBOXY-TERMINAL LIM DOMAIN FROM THE CYSTEINE RICH PROTEIN CRP
要素AVIAN CYSTEINE RICH PROTEIN
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / LIM DOMAIN CONTAINING PROTEINS / METAL-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle tissue development / actinin binding / structural constituent of muscle / sarcomere organization / cell leading edge / alpha-actinin binding / stress fiber / phosphoprotein binding / Z disc / focal adhesion ...muscle tissue development / actinin binding / structural constituent of muscle / sarcomere organization / cell leading edge / alpha-actinin binding / stress fiber / phosphoprotein binding / Z disc / focal adhesion / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cysteine Rich Protein / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cysteine and glycine-rich protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法溶液NMR
データ登録者Perez-Alvarado, G.C. / Miles, C. / Michelsen, J.W. / Louis, H.A. / Winge, D.R. / Beckerle, M.C. / Summers, M.F.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1994
タイトル: Structure of the carboxy-terminal LIM domain from the cysteine rich protein CRP.
著者: Perez-Alvarado, G.C. / Miles, C. / Michelsen, J.W. / Louis, H.A. / Winge, D.R. / Beckerle, M.C. / Summers, M.F.
履歴
登録1995年1月6日処理サイト: BNL
改定 1.01995年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_keywords / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_keywords.text / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AVIAN CYSTEINE RICH PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,9703
ポリマ－8,8391
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Atom site foot note1: GLU 56 - ILE 57 MODEL 1 OMEGA = 216.87 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
2: LYS 23 - VAL 24 MODEL 2 OMEGA = 212.09 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
3: GLU 56 - ILE 57 MODEL 2 OMEGA = 217.75 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
4: GLU 56 - ILE 57 MODEL 3 OMEGA = 217.70 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
5: TYR 58 - CYS 59 MODEL 3 OMEGA = 210.32 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
6: GLU 56 - ILE 57 MODEL 4 OMEGA = 217.45 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
7: GLU 56 - ILE 57 MODEL 5 OMEGA = 217.12 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
8: GLU 56 - ILE 57 MODEL 6 OMEGA = 217.24 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
9: GLU 56 - ILE 57 MODEL 7 OMEGA = 217.78 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
10: GLU 22 - LYS 23 MODEL 8 OMEGA = 213.73 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
11: GLU 56 - ILE 57 MODEL 8 OMEGA = 216.95 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
12: GLU 56 - ILE 57 MODEL 9 OMEGA = 217.36 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
13: GLU 56 - ILE 57 MODEL 10 OMEGA = 217.20 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
14: LYS 23 - VAL 24 MODEL 11 OMEGA = 210.89 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
15: GLU 56 - ILE 57 MODEL 11 OMEGA = 216.97 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
16: TYR 58 - CYS 59 MODEL 11 OMEGA = 210.33 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
17: GLU 56 - ILE 57 MODEL 12 OMEGA = 217.10 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
18: GLU 56 - ILE 57 MODEL 13 OMEGA = 217.31 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
19: LYS 23 - VAL 24 MODEL 14 OMEGA = 210.00 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
20: GLU 56 - ILE 57 MODEL 14 OMEGA = 217.54 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
21: GLU 56 - ILE 57 MODEL 15 OMEGA = 217.11 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
22: TYR 58 - CYS 59 MODEL 15 OMEGA = 218.10 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
23: GLU 56 - ILE 57 MODEL 16 OMEGA = 217.53 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
24: LYS 23 - VAL 24 MODEL 17 OMEGA = 212.33 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
25: GLU 56 - ILE 57 MODEL 17 OMEGA = 216.97 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
26: GLU 56 - ILE 57 MODEL 18 OMEGA = 217.12 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)18 / -
代表モデル

-
要素

#1: タンパク質 AVIAN CYSTEINE RICH PROTEIN


分子量: 8839.138 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 器官: GIZZARD / プラスミド: PAED4-LIM2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P67966
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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試料調製

結晶化
*PLUS
手法: other

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解析

NMR software名称: DSPACE / 開発者: HARE RESEARCH INC. / 分類: 精密化
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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