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- PDB-1ctf: STRUCTURE OF THE C-TERMINAL DOMAIN OF THE RIBOSOMAL PROTEIN L7/L1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ctf
タイトルSTRUCTURE OF THE C-TERMINAL DOMAIN OF THE RIBOSOMAL PROTEIN L7/L12 FROM ESCHERICHIA COLI AT 1.7 ANGSTROMS
要素RIBOSOMAL PROTEIN L7/L12
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


large ribosomal subunit / ribosome binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / structural constituent of ribosome / translation / mRNA binding / protein homodimerization activity / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L7/L12, C-terminal domain/Adaptor protein ClpS / Ribosomal Protein L30; Chain: A, / Ribosomal protein L7/L12, oligomerisation / Ribosomal protein L7/L12, oligomerisation domain superfamily / Ribosomal protein L7/L12 dimerisation domain / Ribosomal protein L7/L12 / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal / Ribosomal protein L7/L12 C-terminal domain / Ribosomal protein L7/L12, C-terminal/adaptor protein ClpS-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein bL12
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Leijonmarck, M. / Liljas, A.
引用
ジャーナル: J Mol Biol / 年: 1987
タイトル: Structure of the C-terminal domain of the ribosomal protein L7/L12 from Escherichia coli at 1.7 A.
著者: M Leijonmarck / A Liljas /
要旨: The structure of a C-terminal fragment of the ribosomal protein L7/L12 from Escherichia coli has been refined using crystallographic data to 1.7 A resolution. The R-value is 17.4%. Six residues at ...The structure of a C-terminal fragment of the ribosomal protein L7/L12 from Escherichia coli has been refined using crystallographic data to 1.7 A resolution. The R-value is 17.4%. Six residues at the N terminus are too disordered in the structure to be localized. These residues are probably part of a hinge in the complete L7/L12 molecule. The possibility that a 2-fold crystallographic axis is a molecular 2-fold axis is discussed. A patch of invariant residues on the surface of the dimer is probably involved in functional interactions with elongation factors.
#1: ジャーナル: Structural Aspects of Recognition and Assembly in Biological Macromolecules
年: 1981
タイトル: Structural Studies on the Protein L7(Slash)L12 from E. Coli Ribosomes
著者: Leijonmarck, M. / Pettersson, I. / Liljas, A.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1980
タイトル: Crystal Structure of a Ribosomal Component at 2.6 Angstroms Resolution
著者: Leijonmarck, M. / Eriksson, S. / Liljas, A.
#3: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1978
タイトル: Isolation and Crystallization of Stable Domains of the Protein L7(Slash)L12 from Escherichia Coli Ribosomes
著者: Liljas, A. / Eriksson, S. / Donner, D. / Kurland, C.G.
履歴
登録1986年9月2日処理サイト: BNL
改定 1.01987年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBOSOMAL PROTEIN L7/L12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,6702
ポリマ－7,5741
非ポリマー961
水1,11762
1
A: RIBOSOMAL PROTEIN L7/L12
ヘテロ分子

A: RIBOSOMAL PROTEIN L7/L12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3394
ポリマ－15,1472
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.830, 54.830, 42.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Atom site foot note1: THE ELECTRON DENSITY FOR RESIDUE LYS 59 IS POORLY DEFINED FROM CD TO NZ.
2: THE ELECTRON DENSITY FOR RESIDUES LYS 81, LYS 108, LYS 120 IS POORLY DEFINED FROM CG TO NZ.
3: RESIDUE PRO 91 IS A CIS PROLINE.
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-160-

HOH

21A-179-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN L7/L12


分子量: 7573.641 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7K2
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.9 %
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: Leijonmarck, M., (1980) Nature, 286, 824.

-
データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.69 Å / Num. all: 8688 / Num. obs: 7863 / Rmerge(I) obs: 0.018

-
解析

ソフトウェア名称: CORELS / 分類: 精密化
精密化最高解像度: 1.7 Å /
Rfactor反射数
Rwork0.174 -
obs-6617
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 1.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数487 0 5 62 554
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.025
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it
精密化
*PLUS
最低解像度: 6.02 Å / Rfactor all: 0.196 / Rfactor obs: 0.174
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONo_plane_restr0.0150.02
X-RAY DIFFRACTIONo_chiral_restr0.19

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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