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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1cr7 | |||||||||
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タイトル | PEANUT LECTIN-LACTOSE COMPLEX MONOCLINIC FORM | |||||||||
![]() | LECTIN | |||||||||
![]() | SUGAR BINDING PROTEIN / LECTIN / LEGUME LECTIN / OPEN QUATERNARY STRUCTURE / MONOCLINIC FORM / ACIDIC PH / LACTOSE | |||||||||
機能・相同性 | ![]() | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Ravishankar, R. / Suguna, K. / Surolia, A. / Vijayan, M. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structures of the peanut lectin-lactose complex at acidic pH: retention of unusual quaternary structure, empty and carbohydrate bound combining sites, molecular mimicry and ...タイトル: Crystal structures of the peanut lectin-lactose complex at acidic pH: retention of unusual quaternary structure, empty and carbohydrate bound combining sites, molecular mimicry and crystal packing directed by interactions at the combining site. 著者: Ravishankar, R. / Thomas, C.J. / Suguna, K. / Surolia, A. / Vijayan, M. #1: ![]() タイトル: Structures of the Complexes of Peanut Lectin with Methyl-Beta-Galactose and N- Acetyllactosamine and a Comparative Study of Carbohydrate Binding in Gal/ Galnac-Specific Legume Lectins 著者: Ravishankar, R. / Suguna, K. / Surolia, A. / Vijayan, M. #2: ![]() タイトル: The Specificity of Peanut Agglutinin for Thomsen-Friedenreich Antigen is Mediated by Water-Bridges 著者: Ravishankar, R. / Ravindran, M. / Suguna, K. / Surolia, A. / Vijayan, M. #3: ![]() タイトル: Conformation, Protein-Carbohydrate Interactions and a Novel Subunit Association in the Refined Structure of Peanut Lectin-Lactose Complex 著者: Banerjee, R. / Das, K. / Ravishankar, R. / Suguna, K. / Surolia, A. / Vijayan, M. #4: ![]() タイトル: Crystal Structure of Peanut Lectin, a Protein with an Unusual Quaternary Structure 著者: Banerjee, R. / Mande, S.C. / Ganesh, V. / Das, K. / Dhanaraj, V. / Mahanta, S.K. / Suguna, K. / Surolia, A. / Vijayan, M. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 363.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 296.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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詳細 | THERE ARE TWO TETRAMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT WITHOUT 222 OR FOUR-FOLD SYMMETRY. CHAINS A,B,C AND D FORM ONE TETRAMER WHILE CHAINS E,F,G AND H FORM THE OTHER INDEPENDENT TETRAMER |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 25208.955 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() #2: 多糖 | #3: 化合物 | ChemComp-CA / #4: 化合物 | ChemComp-MN / #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.32 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: small tubes / pH: 4.6 詳細: PURE PROTEIN EXTENSIVELY DIALYSED AGAINST SODIUM ACETATE BUFFER AT PH 4.6 WAS USED IN THE CRYSTALLIZATION TRIALS. CRYSTALS WERE OBTAINED BY THE BATCH METHOD USING 4-5 MG/ML PROTEIN IN 0.05 M ...詳細: PURE PROTEIN EXTENSIVELY DIALYSED AGAINST SODIUM ACETATE BUFFER AT PH 4.6 WAS USED IN THE CRYSTALLIZATION TRIALS. CRYSTALS WERE OBTAINED BY THE BATCH METHOD USING 4-5 MG/ML PROTEIN IN 0.05 M SODIUM ACETATE BUFFER CONTAINING 0.2 M SODIUM CHLORIDE, 1.5 MM LACTOSE AND 0.05 %SODIUM AZIDE. THE PRECIPITANT USED WAS PEG 8000, A SOLUTION OF WHICH IN THE SAME BUFFER WAS ADDED TO A FINAL CONCENTRATION OF ABOUT 12%. THE TUBES WERE LEFT UNDISTURBED FOR ABOUT TWO WEEKS, BY WHICH TIME CRYSTALS SUITABLE FOR DATA COLLECTION GREW., SMALL TUBES, temperature 293K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ / pH: 7.4 / 手法: microdialysis / 詳細: Salunke, D.M., (1983) FEBS Lett., 156, 127. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.6→20 Å / Num. obs: 65505 / % possible obs: 86.3 % / 冗長度: 4.75 % / Biso Wilson estimate: 12.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.134 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 311508 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 68.4 % / Rmerge(I) obs: 0.316 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 2PEL 解像度: 2.6→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. NCS CONSTRAINTS WERE APPLIED WITHIN EACH OF THE FOLLOWING GROUPS: SUBUNITS A, B, E; SUBUNITS C, G; SUBUNITS D, H
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 21.9 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.6→10 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | NCS model details: RESTRAIN | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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