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- PDB-1cmi: STRUCTURE OF THE HUMAN PIN/LC8 DIMER WITH A BOUND PEPTIDE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cmi
タイトルSTRUCTURE OF THE HUMAN PIN/LC8 DIMER WITH A BOUND PEPTIDE
要素
  • Dynein light chain 1, cytoplasmic
  • Nitric oxide synthase 1
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / PIN / LC8 / NNOS / DYNEIN LIGHT CHAIN / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


nitric-oxide synthase inhibitor activity / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / negative regulation of phosphorylation / intraciliary retrograde transport / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / ROS and RNS production in phagocytes / Activation of BIM and translocation to mitochondria / motile cilium assembly / ciliary tip ...nitric-oxide synthase inhibitor activity / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / negative regulation of phosphorylation / intraciliary retrograde transport / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / ROS and RNS production in phagocytes / Activation of BIM and translocation to mitochondria / motile cilium assembly / ciliary tip / Intraflagellar transport / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / Ion homeostasis / dynein complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / cytoplasmic dynein complex / synaptic signaling by nitric oxide / positive regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / peptidyl-cysteine S-nitrosylase activity / Macroautophagy / positive regulation of the force of heart contraction / negative regulation of calcium ion transport / dynein intermediate chain binding / negative regulation of potassium ion transport / regulation of postsynaptic membrane potential / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / nitric-oxide synthase (NADPH) / enzyme inhibitor activity / spermatid development / negative regulation of serotonin uptake / regulation of neurogenesis / nitric-oxide synthase activity / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / multicellular organismal response to stress / xenobiotic catabolic process / striated muscle contraction / COPI-mediated anterograde transport / regulation of sodium ion transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / nitric oxide biosynthetic process / Mitotic Prometaphase / axon cytoplasm / T-tubule / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / substantia nigra development / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / MHC class II antigen presentation / sarcoplasmic reticulum membrane / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / calyx of Held / AURKA Activation by TPX2 / establishment of localization in cell / RHO GTPases Activate Formins / sarcolemma / kinetochore / cellular response to growth factor stimulus / potassium ion transport / vasodilation / Z disc / HCMV Early Events / Aggrephagy / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / calcium ion transport / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / positive regulation of neuron apoptotic process / site of double-strand break / response to heat / scaffold protein binding / dendritic spine / microtubule / cytoskeleton / calmodulin binding / response to hypoxia / cilium / membrane raft / apoptotic process / heme binding / synapse / DNA damage response / centrosome / Neutrophil degranulation / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex binding / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / nucleoplasm / metal ion binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase; / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain superfamily / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal ...Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase / Protein Inhibitor Of Neuronal Nitric Oxide Synthase; / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain superfamily / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / PDZ domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynein light chain 1, cytoplasmic / Nitric oxide synthase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Liang, J. / Guo, W. / Jaffery, S. / Snyder, S. / Clardy, J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: Structure of the PIN/LC8 dimer with a bound peptide.
著者: Liang, J. / Jaffrey, S.R. / Guo, W. / Snyder, S.H. / Clardy, J.
履歴
登録1999年5月6日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
置き換え2000年2月21日ID: 1B1W
改定 1.02000年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年12月18日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
改定 1.42024年2月14日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref / struct_ref_seq
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment / _entity_name_com.name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_seq_type

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dynein light chain 1, cytoplasmic
B: Dynein light chain 1, cytoplasmic
C: Nitric oxide synthase 1
D: Nitric oxide synthase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7384
ポリマ－22,7384
非ポリマー00
水36020
1
A: Dynein light chain 1, cytoplasmic
C: Nitric oxide synthase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3692
ポリマ－11,3692
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Dynein light chain 1, cytoplasmic
D: Nitric oxide synthase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3692
ポリマ－11,3692
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)67.200, 67.200, 217.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.713023, -0.698246, 0.06367), (-0.701095, -0.711139, 0.052642), (0.008513, -0.082178, -0.996587)38.23158, 96.34148, 22.67481
2given(0.713023, -0.698246, 0.06367), (-0.701095, -0.711139, 0.052642), (0.008513, -0.082178, -0.996587)38.23158, 96.34148, 22.67481

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要素

#1: タンパク質 Dynein light chain 1, cytoplasmic / 8 kDa dynein light chain / DLC8 / Dynein light chain LC8-type 1 / Protein inhibitor of neuronal ...8 kDa dynein light chain / DLC8 / Dynein light chain LC8-type 1 / Protein inhibitor of neuronal nitric oxide synthase / PIN


分子量: 9875.278 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYNLL1, DLC1, DNCL1, DNCLC1, HDLC1 / プラスミド: PGEX-4T-2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P63167
#2: タンパク質・ペプチド Nitric oxide synthase 1 / Constitutive NOS / NC-NOS / NOS type I / Neuronal NOS / N-NOS / nNOS / Nitric oxide synthase / ...Constitutive NOS / NC-NOS / NOS type I / Neuronal NOS / N-NOS / nNOS / Nitric oxide synthase / brain / bNOS / Peptidyl-cysteine S-nitrosylase NOS1


分子量: 1493.705 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUE 225-237 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q9Z0J4, nitric-oxide synthase (NADPH)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶化pH: 8.4 / 詳細: pH 8.4
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
31 mM1dropNaN3
416 %mPEG20001reservoir
510 %MPD1reservoir
60.2 M1reservoirMgCl2
70.1 MTris-HCl1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9792, 0.9790, 0.964
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1998年4月1日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97921
20.9791
30.9641
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 9052 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.5→2.63 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.209 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 99.8
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
X-PLORCNS精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Data cutoff high absF: 1454419.65 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: FREE-R / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 446 5 %RANDOM
Rwork0.24 ---
obs-9000 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 53.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.75 Å20 Å20 Å2
2--2.75 Å20 Å2
3----5.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1576 0 0 20 1596
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.59
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDNCS model detailsRefine-IDRms dev Biso (Å2)Rms dev position (Å)
11RESTRAINTSX-RAY DIFFRACTION2100
22X-RAY DIFFRACTION2100
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.038 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 79 5.4 %
Rwork0.314 1373 -
obs--99.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'X-PLOR CNS' / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.59

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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