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- PDB-1cl2: CYSTATHIONINE BETA-LYASE (CBL) FROM ESCHERICHIA COLI IN COMPLEX W... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cl2
タイトルCYSTATHIONINE BETA-LYASE (CBL) FROM ESCHERICHIA COLI IN COMPLEX WITH AMINOETHOXYVINYLGLYCINE
要素CYSTATHIONINE BETA-LYASE
キーワードMETHIONINE BIOSYNTHESIS / PLP-DEPENDENT ENZYMES / C-S BETA LYASE / AMINOETHOXYVINYLGLYCINE / SLOW-BINDING INHIBITION
機能・相同性
機能・相同性情報


L-cysteine desulfidase / L-cysteine catabolic process to pyruvate / cysteine-S-conjugate beta-lyase activity / cysteine-S-conjugate beta-lyase / alanine racemase activity / L-cysteine desulfhydrase activity / transsulfuration / methionine biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / protein homotetramerization ...L-cysteine desulfidase / L-cysteine catabolic process to pyruvate / cysteine-S-conjugate beta-lyase activity / cysteine-S-conjugate beta-lyase / alanine racemase activity / L-cysteine desulfhydrase activity / transsulfuration / methionine biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / protein homotetramerization / protein-containing complex / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cystathionine beta-lyase, bacterial / : / Cys/Met metabolism enzymes pyridoxal-phosphate attachment site. / Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Cystathionine beta-lyase, bacterial / : / Cys/Met metabolism enzymes pyridoxal-phosphate attachment site. / Cys/Met metabolism, pyridoxal phosphate-dependent enzyme / Cys/Met metabolism PLP-dependent enzyme / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PPG / Cystathionine beta-lyase MetC
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Clausen, T. / Huber, R. / Messerschmidt, A.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Slow-binding inhibition of Escherichia coli cystathionine beta-lyase by L-aminoethoxyvinylglycine: a kinetic and X-ray study.
著者: Clausen, T. / Huber, R. / Messerschmidt, A. / Pohlenz, H.D. / Laber, B.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: Crystal Structure of the Pyridoxal-5'-Phosphate Dependent Cystathionine Beta-Lyase from Escherichia Coli at 1.83 A
著者: Clausen, T. / Huber, R. / Laber, B. / Pohlenz, H.D. / Messerschmidt, A.
履歴
登録1997年9月4日処理サイト: BNL
改定 1.01998年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42011年12月28日Group: Non-polymer description
改定 2.02024年2月7日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / software / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _software.name / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYSTATHIONINE BETA-LYASE
B: CYSTATHIONINE BETA-LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,3014
ポリマ－86,5232
非ポリマー7792
水7,746430
1
A: CYSTATHIONINE BETA-LYASE
B: CYSTATHIONINE BETA-LYASE
ヘテロ分子

A: CYSTATHIONINE BETA-LYASE
B: CYSTATHIONINE BETA-LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,6028
ポリマ－173,0454
非ポリマー1,5574
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area21930 Å2
ΔGint-126 kcal/mol
Surface area44260 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)61.100, 154.700, 152.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-675-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.997, 0.001, -0.125), (0.001, -1), (-0.125, -0.997)
ベクター: 4.75, 57.71, 76.27)

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要素

#1: タンパク質 CYSTATHIONINE BETA-LYASE / BETA CYSTATHIONASE


分子量: 43261.270 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: METC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5 / 参照: UniProt: P06721, cystathionine beta-lyase
#2: 化合物 ChemComp-PPG / (2E,3E)-4-(2-aminoethoxy)-2-[({3-hydroxy-2-methyl-5-[(phosphonooxy)methyl]pyridin-4-yl}methyl)imino]but-3-enoic acid


分子量: 389.298 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N3O8P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 430 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.84 %
結晶化pH: 8.2 / 詳細: 20% PEG400, 0.15M CACL2, 0.1 M HEPES/NAOH (PH 8.2)
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Laber, B., (1996) FEBS Lett., 379, 94.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
112 mg/mlprotein1drop
250 mMKPi1reservoir
30.010 mMPLP1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年11月15日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→15 Å / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 0.063
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 94.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.2→8 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.164 --
obs0.164 35500 98.1 %
原子変位パラメータBiso mean: 16.9 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5959 0 52 430 6441
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.89
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.164
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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