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万見
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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ckx
タイトルCystic fibrosis transmembrane conductance regulator: Solution structures of peptides based on the Phe508 region, the most common site of disease-causing Delta-F508 mutation
要素Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR)
キーワードMETAL TRANSPORT / P26_TFE / CYSTIC FIBROSIS / PEPTIDES
機能・相同性
機能・相同性情報


Sec61 translocon complex binding / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity / positive regulation of enamel mineralization / transepithelial water transport / intracellular pH elevation / amelogenesis / chloride channel inhibitor activity / multicellular organismal-level water homeostasis / cholesterol transport ...Sec61 translocon complex binding / channel-conductance-controlling ATPase / intracellularly ATP-gated chloride channel activity / positive regulation of enamel mineralization / transepithelial water transport / intracellular pH elevation / amelogenesis / chloride channel inhibitor activity / multicellular organismal-level water homeostasis / cholesterol transport / bicarbonate transmembrane transporter activity / bicarbonate transport / chloride transmembrane transporter activity / membrane hyperpolarization / cholesterol biosynthetic process / sperm capacitation / chloride channel activity / chloride channel complex / ABC-type transporter activity / 14-3-3 protein binding / establishment of localization in cell / cellular response to forskolin / response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to cAMP / chloride transmembrane transport / PDZ domain binding / recycling endosome membrane / protein-folding chaperone binding / early endosome membrane / early endosome / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / cell surface / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / : / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site ...: / CFTR regulator domain / Cystic fibrosis TM conductance regulator (CFTR), regulator domain / Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator / : / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator
類似検索 - 構成要素
手法溶液NMR / distance geometry
データ登録者Massiah, M.A. / Ko, Y.H. / Pedersen, P.L. / Mildvan, A.S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator: solution structures of peptides based on the Phe508 region, the most common site of disease-causing DeltaF508 mutation.
著者: Massiah, M.A. / Ko, Y.H. / Pedersen, P.L. / Mildvan, A.S.
履歴
登録1999年4月26日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,0551
ポリマ－3,0551
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)13 / 50LEAST RESTRAINTS VIOLATIONS AND LOW ENERGY
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) / P26_TFE


分子量: 3054.520 Da / 分子数: 1 / 断片: P26 IN TRIFLUOROETHANOL / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE IS BASED ON THE PHE508 REGION OF CF.
参照: UniProt: Q00555

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111NOESY
121COSY
131TOCSY SPECTRA
NMR実験の詳細Text: THE SOLUTION STRUCTURES OF THE PEPTIDE (P26) BASED ON THE PHE508 REGION OF CFTR WERE DETERMINED BY HOMONUCLEAR 1H NMR SPECTROSCOPY PERFORMED AT 600 MHZ. THE PEPTIDE WAS SYNTHETICALLY MADE AND ...Text: THE SOLUTION STRUCTURES OF THE PEPTIDE (P26) BASED ON THE PHE508 REGION OF CFTR WERE DETERMINED BY HOMONUCLEAR 1H NMR SPECTROSCOPY PERFORMED AT 600 MHZ. THE PEPTIDE WAS SYNTHETICALLY MADE AND WAS UNLABELED. NOESY AT 100, 200 AND 300 MS MIXING TIMES, A TOCSY AT 65 MS AND COSY SPECTRA WERE COLLECTED AT 25OC IN 43% TFE-D2 AND H2O.

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試料調製

詳細内容: 43% TRIFLUROETHANOL-D2 / H2O
試料状態pH: 4 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian UNITYPLUS / 製造業者: Varian / モデル: UNITYPLUS / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.8BRUNGER精密化
NMRVIEW2.1構造決定
精密化手法: distance geometry / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LEAST RESTRAINTS VIOLATIONS AND LOW ENERGY
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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