[日本語] English
万見
- PDB-1cjy: HUMAN CYTOSOLIC PHOSPHOLIPASE A2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cjy
タイトルHUMAN CYTOSOLIC PHOSPHOLIPASE A2
要素PROTEIN (CYTOSOLIC PHOSPHOLIPASE A2)
キーワードHYDROLASE / PHOSPHOLIPASE / LIPID-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Arachidonate metabolism / phosphatidylglycerol catabolic process / icosanoid metabolic process / platelet activating factor biosynthetic process / Acyl chain remodeling of CL / monoacylglycerol biosynthetic process / Hydrolysis of LPC / glycerophospholipid catabolic process / lysophospholipase / : ...Arachidonate metabolism / phosphatidylglycerol catabolic process / icosanoid metabolic process / platelet activating factor biosynthetic process / Acyl chain remodeling of CL / monoacylglycerol biosynthetic process / Hydrolysis of LPC / glycerophospholipid catabolic process / lysophospholipase / : / phosphatidylcholine acyl-chain remodeling / Acyl chain remodelling of PG / Acyl chain remodelling of PC / : / Acyl chain remodelling of PI / Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PE / ceramide 1-phosphate binding / Synthesis of PA / glycerol metabolic process / arachidonate metabolic process / A2-type glycerophospholipase activity / positive regulation of T-helper 1 type immune response / phosphatidylinositol-5-phosphate binding / positive regulation of prostaglandin secretion / phospho-PLA2 pathway / calcium-dependent phospholipid binding / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / positive regulation of platelet activation / leukotriene biosynthetic process / phospholipase A2 / positive regulation of macrophage activation / prostaglandin biosynthetic process / phosphatidylcholine catabolic process / : / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / phosphatidylcholine lysophospholipase A1 activity / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / arachidonate secretion / Platelet sensitization by LDL / cellular response to antibiotic / establishment of localization in cell / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / nuclear envelope / regulation of cell population proliferation / mitochondrial inner membrane / Golgi membrane / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lysophospholipase, catalytic domain / Cytosolic phospholipase A2, C2 domain / Lysophospholipase catalytic domain / PLA2c domain profile. / Cytoplasmic phospholipase A2, catalytic subunit / Cytosolic phospholipase A2 catalytic domain / Cytosolic phospholipase A2 catalytic domain / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain ...Lysophospholipase, catalytic domain / Cytosolic phospholipase A2, C2 domain / Lysophospholipase catalytic domain / PLA2c domain profile. / Cytoplasmic phospholipase A2, catalytic subunit / Cytosolic phospholipase A2 catalytic domain / Cytosolic phospholipase A2 catalytic domain / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytosolic phospholipase A2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Dessen, A. / Tang, J. / Schmidt, H. / Stahl, M. / Clark, J.D. / Seehra, J. / Somers, W.S.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of human cytosolic phospholipase A2 reveals a novel topology and catalytic mechanism.
著者: Dessen, A. / Tang, J. / Schmidt, H. / Stahl, M. / Clark, J.D. / Seehra, J. / Somers, W.S.
履歴
登録1999年4月20日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CYTOSOLIC PHOSPHOLIPASE A2)
B: PROTEIN (CYTOSOLIC PHOSPHOLIPASE A2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,1708
ポリマ－170,6192
非ポリマー5516
水1,04558
1
A: PROTEIN (CYTOSOLIC PHOSPHOLIPASE A2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,5854
ポリマ－85,3101
非ポリマー2753
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PROTEIN (CYTOSOLIC PHOSPHOLIPASE A2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,5854
ポリマ－85,3101
非ポリマー2753
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)153.590, 95.490, 139.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CYTOSOLIC PHOSPHOLIPASE A2) / CPLA2


分子量: 85309.734 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P47712, phospholipase A2
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.84 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.5
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 60 %
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 6.2 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 MMES1drop
230 mMspermidine1drop
38 %PEG10001drop
413 %DMSO1drop
512 mg/mlprotain1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.2, 1.6496
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1998年3月1日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.21
21.64961
反射解像度: 2.5→12 Å / Num. obs: 66223 / % possible obs: 93.3 % / 冗長度: 4.1 % / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 18.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 271686 / Rmerge(I) obs: 0.064
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 87.9 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 3.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
X-PLOR3.843精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→12 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 -10 %RANDOM
Rwork0.229 ---
obs0.229 66223 93.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9620 0 28 58 9706
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.94
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 12 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 47.7 Å2

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る