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万見
- PDB-1cjr: X-RAY CRYSTALLOGRAPHIC STUDIES OF DENATURATION IN RIBONUCLEASE S -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cjr
タイトルX-RAY CRYSTALLOGRAPHIC STUDIES OF DENATURATION IN RIBONUCLEASE S
要素(PROTEIN (RIBONUCLEASE S)) x 2
キーワードHYDROLASE / RNASE / CROSSLINKING / LOW PH / DENATURATION
機能・相同性
機能・相同性情報


pancreatic ribonuclease / ribonuclease A activity / RNA nuclease activity / nucleic acid binding / lyase activity / defense response to Gram-positive bacterium / extracellular region
類似検索 - 分子機能
P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribonuclease pancreatic
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Ratnaparkhi, G.S. / Varadarajan, R.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 1999
タイトル: X-ray crystallographic studies of the denaturation of ribonuclease S.
著者: Ratnaparkhi, G.S. / Varadarajan, R.
履歴
登録1999年4月19日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (RIBONUCLEASE S)
B: PROTEIN (RIBONUCLEASE S)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,1443
ポリマ－13,0482
非ポリマー961
水32418
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1660 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area6350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.650, 44.650, 98.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド PROTEIN (RIBONUCLEASE S)


分子量: 1752.944 Da / 分子数: 1 / 断片: S PEPTIDE / 由来タイプ: 天然 / 詳細: SYNTHETIC S PEPTIDE / 由来: (天然) synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: P61823
#2: タンパク質 PROTEIN (RIBONUCLEASE S) / RNASE S


分子量: 11294.749 Da / 分子数: 1 / 断片: S PROTEIN / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / Organelle: PANCREAS / 参照: UniProt: P61823
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.13 %
結晶化pH: 2
詳細: pH 2.0 THE CRYSTALS WERE SOAKED AT PH=2.0 AND WERE STABLIZED BY GLUTARALDEHYDE CROSSLINKING.
結晶化
*PLUS
pH: 5.5 / 手法: unknown / 詳細: Kim, E.E., (1992) Biochemistry, 31, 12304.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
112.5 mg/mlprotein1drop
26.0 M1dropCsCl
30.1 Msodium acetate1drop
480 %sat1reservoir(NH4)2SO4
50.1 Msodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→10 Å / Num. obs: 4968 / % possible obs: 86 % / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 33.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル解像度: 2.2→2.4 Å / % possible all: 86
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.07

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
AUTOMARデータ削減
X-PLOR3.851精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 472 10.8 %RANDOM
Rwork0.245 ---
obs-4968 82 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.37 Å
Luzzati d res low-3.8 Å
Luzzati sigma a0.38 Å0.44 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1138 0 5 54 1197
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.17
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.14
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.551.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it5.342
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it6.252
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it9.382.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / Rfactor Rfree error: 0.044 / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 56 11.5 %
Rwork0.282 433 -
obs--65.5 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 1 / Rfactor obs: 0.234 / Rfactor Rfree: 0.27
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 25.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.14
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.329 / % reflection Rfree: 11.5 % / Rfactor Rwork: 0.282

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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