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万見
- PDB-1ciz: X-RAY STRUCTURE OF HUMAN STROMELYSIN CATALYTIC DOMAIN COMPLEXES W... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ciz
タイトルX-RAY STRUCTURE OF HUMAN STROMELYSIN CATALYTIC DOMAIN COMPLEXES WITH NON-PEPTIDE INHIBITORS: IMPLICATION FOR INHIBITOR SELECTIVITY
要素PROTEIN (STROMELYSIN-1)
キーワードMETALLOPROTEINASE / MATRIX METALLOPROTEINASE / MMP-3 / NON-PEPTIDE INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


stromelysin 1 / cellular response to UV-A / regulation of neuroinflammatory response / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / extracellular matrix disassembly ...stromelysin 1 / cellular response to UV-A / regulation of neuroinflammatory response / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / extracellular matrix disassembly / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / EGFR Transactivation by Gastrin / extracellular matrix / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular response to nitric oxide / regulation of cell migration / cellular response to reactive oxygen species / cellular response to amino acid stimulus / positive regulation of protein-containing complex assembly / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / metallopeptidase activity / peptidase activity / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / endopeptidase activity / Extra-nuclear estrogen signaling / innate immune response / serine-type endopeptidase activity / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain ...Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-DPS / Stromelysin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.64 Å
データ登録者Pavlovsky, A.G. / Williams, M.G. / Ye, Q.-Z. / Ortwine, D.F. / Purchase II, C.F. / White, A.D. / Dhanaraj, V. / Roth, B.D. / Johnson, L.L. / Hupe, D. ...Pavlovsky, A.G. / Williams, M.G. / Ye, Q.-Z. / Ortwine, D.F. / Purchase II, C.F. / White, A.D. / Dhanaraj, V. / Roth, B.D. / Johnson, L.L. / Hupe, D. / Humblet, C. / Blundell, T.L.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: X-ray structure of human stromelysin catalytic domain complexed with nonpeptide inhibitors: implications for inhibitor selectivity.
著者: Pavlovsky, A.G. / Williams, M.G. / Ye, Q.Z. / Ortwine, D.F. / Purchase II, C.F. / White, A.D. / Dhanaraj, V. / Roth, B.D. / Johnson, L.L. / Hupe, D. / Humblet, C. / Blundell, T.L.
履歴
登録1999年4月6日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (STROMELYSIN-1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7388
ポリマ－18,8871
非ポリマー8517
水2,648147
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: PROTEIN (STROMELYSIN-1)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (STROMELYSIN-1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,47616
ポリマ－37,7742
非ポリマー1,70114
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area4370 Å2
ΔGint-168 kcal/mol
Surface area15130 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)69.370, 69.370, 74.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-306-

SO4

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 PROTEIN (STROMELYSIN-1) / MATRIX METALLOPROTEINASE-3


分子量: 18887.029 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: FIBROBLAST / プラスミド: PGEMEX-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08254, stromelysin 1

-
非ポリマー , 5種, 154分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-DPS / 3-(1H-INDOL-3-YL)-2-[4-(4-PHENYL-PIPERIDIN-1-YL)-BENZENESULFONYLAMINO]-PROPIONIC ACID


分子量: 503.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H29N3O4S
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.05 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.5-1 mMprotein-inhibitor complex1drop
210-15 %PEG80001drop
30.05 Mammonium sulfate1drop
40.05 Msodium cacodylate1drop
520-30 %PEG80001reservoir
60.1 Mammonium sulfate1reservoir
70.1 Msodium cacodylate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 87 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年1月1日 / 詳細: SUPPER 8CM/16CM FOCUSING MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→10 Å / Num. obs: 21098 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Rsym value: 0.038 / Net I/σ(I): 22.9
反射 シェル解像度: 1.64→1.7 Å / Mean I/σ(I) obs: 11.2 / Rsym value: 0.121 / % possible all: 92.4
反射
*PLUS
Num. obs: 20986 / Num. measured all: 80181 / Rmerge(I) obs: 0.038
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92.4 % / Rmerge(I) obs: 0.12

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PROTEIN FROM 1B8Y

1b8y


解像度: 1.64→8 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 -10 %RANDOM
Rwork0.209 ---
obs-20767 90.9 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.64→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1339 0 46 147 1532
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.67 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 119 11 %
Rwork0.308 1048 -
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARAM19X.PRO / Topol file: TOPH19X.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 8 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.209
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.9
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / Rfactor Rfree: 0.305 / % reflection Rfree: 11 % / Rfactor Rwork: 0.308

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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