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- PDB-1ciq: COMPLEX OF TWO FRAGMENTS OF CI2, RESIDUES 1-40 AND 41-64 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ciq
タイトルCOMPLEX OF TWO FRAGMENTS OF CI2, RESIDUES 1-40 AND 41-64
要素(CHYMOTRYPSIN INHIBITOR 2) x 2
キーワードSERINE PROTEASE INHIBITOR / CLEAVED INHIBITOR
機能・相同性Proteinase inhibitor I13, potato inhibitor I / Proteinase inhibitor I13, potato inhibitor I superfamily / Potato inhibitor I family / Potato inhibitor I family signature. / serine-type endopeptidase inhibitor activity / response to wounding / Subtilisin-chymotrypsin inhibitor-2A
機能・相同性情報
生物種Hordeum vulgare (オオムギ)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Buckle, A.M. / Fersht, A.R.
引用
ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1996
タイトル: Towards the complete structural characterization of a protein folding pathway: the structures of the denatured, transition and native states for the association/folding of two ...タイトル: Towards the complete structural characterization of a protein folding pathway: the structures of the denatured, transition and native states for the association/folding of two complementary fragments of cleaved chymotrypsin inhibitor 2. Direct evidence for a nucleation-condensation mechanism
著者: Neira, J.L. / Davis, B. / Ladurner, A.G. / Buckle, A.M. / Gay Gde, P. / Fersht, A.R.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1994
タイトル: The Structure of the Transition State for the Association of Two Fragments of the Barley Chymotrypsin Inhibitor-2 to Generate Native-Like Protein: Implications for Mechanisms of Protein Folding
著者: De Prat Gay, G. / Ruiz-Sanz, J. / Davis, B. / Fersht, A.R.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Generation of a Family of Protein Fragments for Structure-Folding Studies. 1. Folding Complementation of Two Fragments of Chymotrypsin Inhibitor-2 Formed by Cleavage at its Unique Methionine Residue
著者: De Prat Gay, G. / Fersht, A.R.
履歴
登録1995年10月2日処理サイト: BNL
改定 1.01996年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHYMOTRYPSIN INHIBITOR 2
B: CHYMOTRYPSIN INHIBITOR 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,3322
ポリマ－7,3322
非ポリマー00
水88349
1
A: CHYMOTRYPSIN INHIBITOR 2
B: CHYMOTRYPSIN INHIBITOR 2
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,99012
ポリマ－43,99012
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z1
手法PQS
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1760 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area4110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.170, 69.170, 53.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number177
Space group name H-MP622

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要素

#1: タンパク質・ペプチド CHYMOTRYPSIN INHIBITOR 2 / CI2


分子量: 4454.312 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1 - 40, 41 - 64 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CLEAVED BETWEEN 40 AND 41 / 由来: (組換発現) Hordeum vulgare (オオムギ) / 株: HIPROLY / プラスミド: PTZ18U / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01053
#2: タンパク質・ペプチド CHYMOTRYPSIN INHIBITOR 2 / CI2


分子量: 2877.325 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1 - 40, 41 - 64 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: CLEAVED BETWEEN 40 AND 41 / 由来: (組換発現) Hordeum vulgare (オオムギ) / 株: HIPROLY / プラスミド: PTZ18U / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01053
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 49 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE TWO FRAGMENTS (1 - 40 AND 41 - 64) WERE PRODUCED BY THE CLEAVAGE OF THE MET 40 - GLU 41 PEPTIDE ...THE TWO FRAGMENTS (1 - 40 AND 41 - 64) WERE PRODUCED BY THE CLEAVAGE OF THE MET 40 - GLU 41 PEPTIDE BOND BY CYANOGEN BROMIDE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.53 %
結晶化
*PLUS
温度: 23 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: drop solution is mixed 1:1 by volume with reservoir solution
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
122 mg/mlreconstituted fragment complex1drop
240 %satammonium sulfate1reservoir
350 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年11月14日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→26.96 Å / Num. obs: 4179 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.05
反射
*PLUS
Num. measured all: 23355 / Rmerge(I) obs: 0.005
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.1 % / Rmerge(I) obs: 0.106

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解析

ソフトウェア
名称分類
PROLSQ精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データ削減
精密化解像度: 2.2→7 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
obs0.18 4024 99.8 %
原子変位パラメータBiso mean: 20.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数486 0 0 49 535
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.020.017
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.040.055
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.060.059
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.51.131
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it21.858
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it22.92
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it34.59
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.020.013
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.120.128
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.50.202
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.50.228
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.50
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor32.284
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor2021.5
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor158.374
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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