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万見
- PDB-1cii: COLICIN IA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cii
タイトルCOLICIN IA
要素COLICIN IA
キーワードTRANSMEMBRANE PROTEIN / COLICIN / BACTERIOCIN / ION CHANNEL FORMATION
機能・相同性
機能・相同性情報


pore-forming activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Colicin Ia; domain 1 / Colicin Ia, domain 1 / Colicin Ia; domain 2 / Colicin Ia; domain 2 / Channel forming colicin, N-terminal domain superfamily / Channel forming colicin, central receptor recognition / Colicin Ia / Colicin / Channel forming colicin, C-terminal cytotoxic / Channel forming colicin, C-terminal domain superfamily ...Colicin Ia; domain 1 / Colicin Ia, domain 1 / Colicin Ia; domain 2 / Colicin Ia; domain 2 / Channel forming colicin, N-terminal domain superfamily / Channel forming colicin, central receptor recognition / Colicin Ia / Colicin / Channel forming colicin, C-terminal cytotoxic / Channel forming colicin, C-terminal domain superfamily / Colicin pore forming domain / Channel forming colicins signature. / Globin-like / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Wiener, M. / Freymann, D. / Ghosh, P. / Stroud, R.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of colicin Ia.
著者: Wiener, M. / Freymann, D. / Ghosh, P. / Stroud, R.M.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1994
タイトル: The Domain Structure of the Ion Channel-Forming Protein Colicin Ia
著者: Ghosh, P. / Mel, S.F. / Stroud, R.M.
#2: ジャーナル: Thesis / 年: 1992
タイトル: The Structure and Function of Colicin Ia
著者: Ghosh, P.
履歴
登録1997年1月8日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COLICIN IA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,0361
ポリマ－67,0361
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.400, 178.600, 285.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 COLICIN IA


分子量: 67036.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: 294 / 遺伝子: CIA / プラスミド: PJK5 / 遺伝子 (発現宿主): CIA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 294 / 参照: UniProt: P06716
構成要素の詳細TRANSLOCATION (T) DOMAIN: RESIDUES 23 - 225. RECEPTOR-BINDING (R) DOMAIN: RESIDUES 282 - 385. ...TRANSLOCATION (T) DOMAIN: RESIDUES 23 - 225. RECEPTOR-BINDING (R) DOMAIN: RESIDUES 282 - 385. CHANNEL (C) DOMAIN: RESIDUES 450 - 626. 160A LONG HELICES: RESIDUES 176 - 282 AND 359 - 467.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 78 %
結晶化手法: vapor diffusion - hanging drop - streak seeding / pH: 5.2
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY HANGING-DROP VAPOR DIFFUSION AGAINST RESERVOIRS OF 1.0 M NH4(SO4)2, 20 MM NA-CITRATE (PH 5.2), 200 MM NACL, STARTING WITH 6 MICROLITERS OF PROTEIN AT 2 MG/ML IN 20 ...詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY HANGING-DROP VAPOR DIFFUSION AGAINST RESERVOIRS OF 1.0 M NH4(SO4)2, 20 MM NA-CITRATE (PH 5.2), 200 MM NACL, STARTING WITH 6 MICROLITERS OF PROTEIN AT 2 MG/ML IN 20 MM NA-CITRATE (PH 5.2), 200 MM NACL, 5 MM DTT, AND 4 MICROLITERS RESERVOIR SOLUTION. THESE DROPS OF MUTANT PROTEIN WERE STREAK-SEEDED FROM STOCKS GENERATED FROM CRUSHED DIFFRACTION-QUALITY WILD-TYPE COLICIN IA CRYSTALS. CRYSTALS WERE HARVESTED TO 1.1 M NA2SO4, 200 MM NACL, 20 MM NA-CITRATE (PH 5.2), AND 5 MM DTT. FOR DERIVATIZATION, CRYSTALS WERE WASHED IN DTT-FREE HARVEST BUFFER AND SOAKED FOR ONE WEEK IN 1 MM CH3HGCL., vapor diffusion - hanging drop - streak seeding
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
12 mg/mlprotein1drop
220 mMNa-citrate1drop
3200 mM1dropNaCl
45 mMdithiothreitol1drop
51.0 Mammonium sulfate1reservoir
620 mMsodium citrate1reservoir
7200 mM1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年4月1日 / 詳細: PT-COATED FUSED SILICA MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→25 Å / Num. obs: 28266 / % possible obs: 84 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rsym value: 0.13 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.309 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.309 / % possible all: 73
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 73 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
SOLOMON位相決定
X-PLOR3.1モデル構築
XTALVIEW精密化
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 3→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: INDIVIDUAL RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: ANISOTROPIC B-FACTOR CORRECTION APPLIED TO THE DIFFRACTION DATA. BULK SOLVENT MASK CALCULATED AND UTILIZED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.312 2000 7.1 %RANDOM
Rwork0.241 ---
obs0.241 28260 84.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 66.5 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 25 Å / Luzzati sigma a obs: 0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4714 0 0 0 4714
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.48
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d19.34
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.53
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.51.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.52
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it22
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it22.5
LS精密化 シェル解像度: 3→3.1 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.392 169 8 %
Rwork0.373 2117 -
obs--73 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2TOPH19.PEP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg19.34
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.53

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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