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- PDB-1cid: CRYSTAL STRUCTURE OF DOMAINS 3 & 4 OF RAT CD4 AND THEIR RELATIONS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cid
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF DOMAINS 3 & 4 OF RAT CD4 AND THEIR RELATIONSHIP TO THE NH2-TERMINAL DOMAINS
要素T CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD4
キーワードT-CELL SURFACE GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / Downstream TCR signaling / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Generation of second messenger molecules / Alpha-defensins / Other interleukin signaling / helper T cell enhancement of adaptive immune response / interleukin-16 binding / interleukin-16 receptor activity ...Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Co-inhibition by PD-1 / Downstream TCR signaling / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Generation of second messenger molecules / Alpha-defensins / Other interleukin signaling / helper T cell enhancement of adaptive immune response / interleukin-16 binding / interleukin-16 receptor activity / response to methamphetamine hydrochloride / maintenance of protein location in cell / cellular response to ionomycin / T cell selection / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / MHC class II protein binding / interleukin-15-mediated signaling pathway / cellular response to granulocyte macrophage colony-stimulating factor stimulus / positive regulation of monocyte differentiation / response to vitamin D / regulation of T cell activation / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / regulation of calcium ion transport / macrophage differentiation / T cell differentiation / immunoglobulin binding / coreceptor activity / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of calcium-mediated signaling / protein tyrosine kinase binding / T cell activation / calcium-mediated signaling / positive regulation of T cell activation / MHC class II protein complex binding / response to estradiol / response to ethanol / defense response to Gram-negative bacterium / adaptive immune response / positive regulation of viral entry into host cell / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell adhesion / positive regulation of MAPK cascade / membrane raft / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / external side of plasma membrane / lipid binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / cell surface / protein homodimerization activity / zinc ion binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C-terminal region / CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C terminal region / T-cell surface antigen CD4 / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin V-Type ...CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C-terminal region / CD4, extracellular / T cell CD4 receptor C terminal region / T-cell surface antigen CD4 / Immunoglobulin C2-set / Immunoglobulin C2-set domain / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
T-cell surface glycoprotein CD4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Brady, R.L. / Dodson, E.J. / Lange, G.
引用ジャーナル: Science / 年: 1993
タイトル: Crystal structure of domains 3 and 4 of rat CD4: relation to the NH2-terminal domains.
著者: Brady, R.L. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Lange, G. / Davis, S.J. / Williams, A.F. / Barclay, A.N.
履歴
登録1993年1月28日処理サイト: BNL
改定 1.01993年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02024年6月5日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Other
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 2.12024年11月20日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature ...pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_symm_contact

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8022
ポリマ－19,7061
非ポリマー961
水25214
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)77.800, 77.800, 82.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Atom site foot note1: SULFATE OXYGENS ARE NOT VISIBLE IN ELECTRON DENSITY MAP. / 2: RESIDUES PRO 62 AND PRO 71 ARE CIS PROLINES.
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-232-

HOH

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要素

#1: タンパク質 T CELL SURFACE GLYCOPROTEIN CD4


分子量: 19706.373 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: OVARY / 参照: UniProt: P05540
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.35 %
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
358-62 %satammonium sulfate1reservoir
420 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Num. obs: 7274 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 5.7 % / Num. measured all: 41516 / Rmerge(I) obs: 0.065

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.8→10 Å / Rfactor all: 0.233
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1381 0 1 14 1396
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.081
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. reflection obs: 7133 / Rfactor obs: 0.233
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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