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- PDB-1chw: CHALCONE SYNTHASE FROM ALFALFA COMPLEXED WITH HEXANOYL-COA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1chw
タイトルCHALCONE SYNTHASE FROM ALFALFA COMPLEXED WITH HEXANOYL-COA
要素PROTEIN (CHALCONE SYNTHASE)
キーワードTRANSFERASE / POLYKETIDE SYNTHASE / CHALCONE BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


chalcone biosynthetic process / chalcone synthase activity / chalcone synthase / naringenin-chalcone synthase activity / flavonoid biosynthetic process / polyketide biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Chalcone/stilbene synthase, active site / Chalcone and stilbene synthases active site. / Chalcone/stilbene synthase, N-terminal / Polyketide synthase, type III / Chalcone/stilbene synthase, C-terminal / Chalcone and stilbene synthases, C-terminal domain / Chalcone and stilbene synthases, N-terminal domain / Thiolase/Chalcone synthase / Peroxisomal Thiolase; Chain A, domain 1 / Thiolase-like ...Chalcone/stilbene synthase, active site / Chalcone and stilbene synthases active site. / Chalcone/stilbene synthase, N-terminal / Polyketide synthase, type III / Chalcone/stilbene synthase, C-terminal / Chalcone and stilbene synthases, C-terminal domain / Chalcone and stilbene synthases, N-terminal domain / Thiolase/Chalcone synthase / Peroxisomal Thiolase; Chain A, domain 1 / Thiolase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HEXANOYL-COENZYME A / Chalcone synthase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Medicago sativa (ムラサキウマゴヤシ)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ferrer, J.-L. / Jez, J. / Bowman, M.E. / Dixon, R. / Noel, J.P.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1999
タイトル: Structure of chalcone synthase and the molecular basis of plant polyketide biosynthesis.
著者: Ferrer, J.L. / Jez, J.M. / Bowman, M.E. / Dixon, R.A. / Noel, J.P.
履歴
登録1999年3月30日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42019年12月11日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
Item: _pdbx_struct_assembly_prop.biol_id
改定 1.52021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CHALCONE SYNTHASE)
B: PROTEIN (CHALCONE SYNTHASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,2104
ポリマ－85,4782
非ポリマー1,7312
水7,927440
1
A: PROTEIN (CHALCONE SYNTHASE)
ヘテロ分子

B: PROTEIN (CHALCONE SYNTHASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,2104
ポリマ－85,4782
非ポリマー1,7312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x+y,-x,z-1/31
Buried area8550 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area26750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.814, 97.814, 130.463
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.51134, 0.85938, -0.00073), (0.85937, 0.51133, -0.00389), (-0.00297, -0.00262, -0.99999)
ベクター: 0.05599, 0.28936, 195.62721)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CHALCONE SYNTHASE) / CHS


分子量: 42739.219 Da / 分子数: 2 / 変異: C164S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Medicago sativa (ムラサキウマゴヤシ)
参照: UniProt: P30074, chalcone synthase
#2: 化合物 ChemComp-HXC / HEXANOYL-COENZYME A / ヘキサノイルCoA


分子量: 865.677 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H46N7O17P3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 440 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細OTHER CONFORMATION FOR HEXANOYL-COA (THE HEXANOYL PART DOES NOT APPEAR IN THE DENSITY)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化pH: 6.5
詳細: THE CRYSTALS WERE OBTAINED OVERNIGHT AT 4 C HANGING-DROP VAPOR DIFFUSION METHOD. THE DROPLET CONSISTED ON 25 MGR/ML (FINAL CONCENTRATION) PROTEIN MIXED WITH THE RESERVOIR WHICH CONTAINED 2.4 ...詳細: THE CRYSTALS WERE OBTAINED OVERNIGHT AT 4 C HANGING-DROP VAPOR DIFFUSION METHOD. THE DROPLET CONSISTED ON 25 MGR/ML (FINAL CONCENTRATION) PROTEIN MIXED WITH THE RESERVOIR WHICH CONTAINED 2.4 M AMMONIUM SULFATE, 100 MM PIPES BUFFER (PH 6.5), IN THE PRESENCE (UP TO 5 MM) OR ABSENCE OF DTT REDUCING AGENT. CRYSTALS WERE STABILIZED IN 40% (V/V) PEG400, 100 MM PIPES AND 20 MM HEXANOYL-COA PRIOR TO FREEZING AT 105 K.
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
125 mg/mlprotein1drop
22.2-2.4 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 0.1PIPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAC Science DIP-2000 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年9月1日
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→70.71 Å / Num. obs: 48429 / % possible obs: 84.62 % / 冗長度: 1.81 % / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.94 Å / 冗長度: 0.284 % / Mean I/σ(I) obs: 0.95 / Rsym value: 0.18 / % possible all: 23.8
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.047

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CCP4(REFMAC+ARPP)モデル構築
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4(ARPP)位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: PDB ENTRY 1BI5

1bi5


解像度: 1.9→70.71 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 2421 5 %RANDOM
Rwork0.2129 ---
obs-48429 84.62 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→70.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5990 0 110 440 6540
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d4.086
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.201 / Rfactor Rfree: 0.29
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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