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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ccf | ||||||||||||
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タイトル | How an Epidermal Growth Factor (EGF)-Like Domain Binds Calcium-High Resolution NMR Structure of the Calcium Form of the NH2-Terminal EGF-Like Domain in Coagulation Factor X | ||||||||||||
要素 | COAGULATION FACTOR X | ||||||||||||
キーワード | COAGULATION FACTOR | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 coagulation factor Xa / blood coagulation / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) | ||||||||||||
手法 | 溶液NMR | ||||||||||||
データ登録者 | Selander-Sunnerhagen, M. / Ullner, M. / Persson, M. / Teleman, O. / Stenflo, J. / Drakenberg, T. | ||||||||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1992 タイトル: How an epidermal growth factor (EGF)-like domain binds calcium. High resolution NMR structure of the calcium form of the NH2-terminal EGF-like domain in coagulation factor X. 著者: Selander-Sunnerhagen, M. / Ullner, M. / Persson, E. / Teleman, O. / Stenflo, J. / Drakenberg, T. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992 タイトル: Three-Dimensional Structure of the Apo Form of the N-Terminal Egf-Like Module of Blood Coagulation Factor X as Determined by NMR Spectroscopy and Simulated Folding 著者: Ullner, M. / Selander, M. / Persson, E. / Stenflo, J. / Teleman, O. / Drakenberg, T. #2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990 タイトル: 1H NMR Assignment and Secondary Structure of the Ca2+-Free Form of the Amino-Terminal Epidermal Growth Factor Like Domain in Coagulation Factor X 著者: Selander, M. / Persson, E. / Stenflo, J. / Drakenberg, T. #3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1989 タイトル: Calcium Binding to the Isolated Beta-Hydroxyaspartic Acid-Containing Epidermal Growth Factor-Like Domain of the Bovine Factor X 著者: Selander, M. / Persson, E. / Drakenberg, T. / Linse, S. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ccf.cif.gz | 180 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ccf.ent.gz | 147.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ccf.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1ccf_validation.pdf.gz | 360.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1ccf_full_validation.pdf.gz | 466.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1ccf_validation.xml.gz | 18.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1ccf_validation.cif.gz | 27.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cc/1ccf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cc/1ccf | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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Atom site foot note | 1: THE HYDROXYLATED ASPARTIC ACID RESIDUE IS REPRESENTED AS ASP 63 AND HETATM HYD 63. 2: PHE 83 - SER 84 MODEL 3 OMEGA =216.47 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 3: SER 84 - THR 85 MODEL 3 OMEGA =148.06 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 4: PHE 83 - SER 84 MODEL 4 OMEGA =213.40 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 5: SER 84 - THR 85 MODEL 4 OMEGA =148.79 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 6: SER 84 - THR 85 MODEL 5 OMEGA =211.34 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 7: PHE 83 - SER 84 MODEL 9 OMEGA =214.90 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION 8: SER 84 - THR 85 MODEL 9 OMEGA =147.72 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION | |||||||||
NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4576.948 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00743 |
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Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR |
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-試料調製
結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
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-解析
NMRアンサンブル | 登録したコンフォーマーの数: 15 |
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