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- PDB-1cbw: BOVINE CHYMOTRYPSIN COMPLEXED TO BPTI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cbw
タイトルBOVINE CHYMOTRYPSIN COMPLEXED TO BPTI
要素
  • (BOVINE CHYMOTRYPSIN) x 3
  • BPTI
キーワードCOMPLEX (SERINE PROTEASE/INHIBITOR) / SERINE PROTEASE / INHIBITOR / PROTEASE-SUBSTRATE INTERACTIONS / COMPLEX (SERINE PROTEASE-INHIBITOR) / COMPLEX (SERINE PROTEASE-INHIBITOR) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


chymotrypsin / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / serpin family protein binding ...chymotrypsin / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protease binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily ...: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chymotrypsinogen A / Chymotrypsinogen B / Pancreatic trypsin inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Hynes, T.R. / Scheidig, A.J. / Kossiakoff, A.A.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: Crystal structures of bovine chymotrypsin and trypsin complexed to the inhibitor domain of Alzheimer's amyloid beta-protein precursor (APPI) and basic pancreatic trypsin inhibitor (BPTI) ...タイトル: Crystal structures of bovine chymotrypsin and trypsin complexed to the inhibitor domain of Alzheimer's amyloid beta-protein precursor (APPI) and basic pancreatic trypsin inhibitor (BPTI): engineering of inhibitors with altered specificities.
著者: Scheidig, A.J. / Hynes, T.R. / Pelletier, L.A. / Wells, J.A. / Kossiakoff, A.A.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: X-Ray Crystal Structure of the Protease Inhibitor Domain of Alzheimer'S Amyloid Beta-Protein Precursor
著者: Hynes, T.R. / Randal, M. / Kennedy, L.A. / Eigenbrot, C. / Kossiakoff, A.A.
履歴
登録1996年12月22日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月18日Group: Advisory / Data collection / Other
カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_database_status ...diffrn_detector / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _diffrn_detector.detector / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42023年8月9日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BOVINE CHYMOTRYPSIN
B: BOVINE CHYMOTRYPSIN
C: BOVINE CHYMOTRYPSIN
D: BPTI
F: BOVINE CHYMOTRYPSIN
G: BOVINE CHYMOTRYPSIN
H: BOVINE CHYMOTRYPSIN
I: BPTI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,77210
ポリマ－63,5808
非ポリマー1922
水2,846158
1
A: BOVINE CHYMOTRYPSIN
B: BOVINE CHYMOTRYPSIN
C: BOVINE CHYMOTRYPSIN
D: BPTI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7904
ポリマ－31,7904
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8640 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area12550 Å2
手法PISA
2
F: BOVINE CHYMOTRYPSIN
G: BOVINE CHYMOTRYPSIN
H: BOVINE CHYMOTRYPSIN
I: BPTI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9826
ポリマ－31,7904
非ポリマー1922
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8860 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area12540 Å2
手法PISA
3
F: BOVINE CHYMOTRYPSIN
G: BOVINE CHYMOTRYPSIN
H: BOVINE CHYMOTRYPSIN
I: BPTI
ヘテロ分子

A: BOVINE CHYMOTRYPSIN
B: BOVINE CHYMOTRYPSIN
C: BOVINE CHYMOTRYPSIN
D: BPTI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,77210
ポリマ－63,5808
非ポリマー1922
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_554y,-x+y,z-1/61
Buried area19860 Å2
ΔGint-176 kcal/mol
Surface area22740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.600, 101.600, 205.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.35757, 0.933886, -0.000358), (0.933674, 0.35748, -0.021455), (-0.019909, -0.008006, -0.99977)
ベクター: 0.7151, -0.3038, 5.2355)
詳細THE ALPHA CHYMOTRYPSIN MOLECULE IS COMPRISED OF THREE POLYPEPTIDE CHAINS WHICH ARE DERIVED FROM THE ZYMOGEN OF THIS ENZYME BY EXCISION OF RESIDUES 14 - 15 AND 147 - 148. THE TWO INDEPENDENT CHYMOTRYPSIN MOLECULES IN THE ASYMMETRIC UNIT HAVE BEEN ASSIGNED CHAIN IDENTIFIERS A, B, C, AND F, G, H. THE TRANSFORMATION SUPPLIED IN THE *MTRIX* RECORDS BELOW WILL GENERATE APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAINS F, G, H WHEN APPLIED TO CHAINS A, B, C.

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要素

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タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 AF

#1: タンパク質・ペプチド BOVINE CHYMOTRYPSIN


分子量: 1253.511 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00767, UniProt: P00766*PLUS, chymotrypsin

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タンパク質 , 3種, 6分子 BGCHDI

#2: タンパク質 BOVINE CHYMOTRYPSIN


分子量: 13934.556 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766, chymotrypsin
#3: タンパク質 BOVINE CHYMOTRYPSIN


分子量: 10074.495 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766, chymotrypsin
#4: タンパク質 BPTI / BASIC PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR


分子量: 6527.568 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS / 参照: UniProt: P00974

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非ポリマー , 2種, 160分子

#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.5 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlcomplex1drop
20.5 %(v/v)MPD1drop
350 %(v/v)ammonium sulfate1drop
480 mMTris-HCl1drop
550 %(v/v)ammonium sulfate1reservoir
680 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: ENRAF-NONIUS FAST / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1992年1月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 32244 / % possible obs: 89 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.0872 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 55
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 55 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MADNESデータ収集
PROCORデータ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
MADNESデータ削減
PROCORデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTTY 5CHA + 2PTC

5cha

2ptc


解像度: 2.6→10 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: FOR THE LAST TWO RUNS / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 -10 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.192 32244 89 %-
原子変位パラメータBiso mean: 36.45 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.29 Å / Luzzati d res low obs: 10 Å / Luzzati sigma a obs: 0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4422 0 10 158 4590
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.944
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.47
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.627
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 261 7.2 %
Rwork0.311 2240 -
obs--69.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM.SO4TOP.SO4
X-RAY DIFFRACTION3PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.47
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.627

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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