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- PDB-1cbu: ADENOSYLCOBINAMIDE KINASE/ADENOSYLCOBINAMIDE PHOSPHATE GUANYLYLTR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cbu
タイトルADENOSYLCOBINAMIDE KINASE/ADENOSYLCOBINAMIDE PHOSPHATE GUANYLYLTRANSFERASE (COBU) FROM SALMONELLA TYPHIMURIUM
要素ADENOSYLCOBINAMIDE KINASE/ADENOSYLCOBINAMIDE PHOSPHATE GUANYLYLTRANSFERASE
キーワードCOBALAMIN BIOSYNTHESIS / ADENOSYLCOBINAMIDE / KINASE / ATPASE / GUANYLYLTRANSFERASE / SALMONELLA TYPHIMURIUM / TRANSFERASE / COENZYME B12
機能・相同性
機能・相同性情報


adenosylcobinamide kinase activity / adenosylcobinamide kinase / adenosylcobinamide-phosphate guanylyltransferase / cobinamide phosphate guanylyltransferase activity / cobalamin biosynthetic process / GTP binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Cobinamide kinase/cobinamide phosphate guanyltransferase / Cobinamide kinase / cobinamide phosphate guanyltransferase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifunctional adenosylcobalamin biosynthesis protein CobU
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Thompson, T.B. / Thomas, M.G. / Escalante-Semerena, J.C. / Rayment, I.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Three-dimensional structure of adenosylcobinamide kinase/adenosylcobinamide phosphate guanylyltransferase from Salmonella typhimurium determined to 2.3 A resolution,.
著者: Thompson, T.B. / Thomas, M.G. / Escalante-Semerena, J.C. / Rayment, I.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: Purification and Characterization of the Bifunctional Cobu Enzyme of Salmonella Typhimurium Lt2. Evidence for a Cobu-Gmp Intermediate
著者: O'Toole, G.A. / Escalante-Semerena, J.C.
履歴
登録1998年3月12日処理サイト: BNL
改定 1.01998年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADENOSYLCOBINAMIDE KINASE/ADENOSYLCOBINAMIDE PHOSPHATE GUANYLYLTRANSFERASE
B: ADENOSYLCOBINAMIDE KINASE/ADENOSYLCOBINAMIDE PHOSPHATE GUANYLYLTRANSFERASE
C: ADENOSYLCOBINAMIDE KINASE/ADENOSYLCOBINAMIDE PHOSPHATE GUANYLYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6726
ポリマ－59,3843
非ポリマー2883
水3,639202
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5390 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area23670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.400, 114.400, 106.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.34327, 0.56648, 0.74918), (-0.55671, -0.51971, 0.64805), (0.75647, -0.63953, 0.13697)-43.18497, 15.23066, 49.20813
2given(0.35818, -0.56417, 0.74392), (0.59147, -0.47939, -0.64834), (0.72241, 0.67223, 0.16198)-13.33835, 62.20041, 14.04711

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要素

#1: タンパク質 ADENOSYLCOBINAMIDE KINASE/ADENOSYLCOBINAMIDE PHOSPHATE GUANYLYLTRANSFERASE


分子量: 19794.711 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): LT2 / 参照: UniProt: Q05599
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 202 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化手法: マイクロバッチ法 / pH: 5.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED BY MICRO BATCH FROM 6% PEG 3350, 200 MM NACL AND 50 MM SUCCINATE, PH 5.5 AT 4 C., micro batch
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
16 %PEG335011
2200 mM11NaCl
350 mMsuccinate11
45-8 mg/mlprotein11

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データ収集

回折平均測定温度: 263 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS HI-STAR / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年9月1日 / 詳細: SIEMENS GOBEL FOCUSING OPTICS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.3 Å / Num. obs: 24136 / % possible obs: 88.5 % / Observed criterion σ(I): 0.33 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 46.9 Å2 / Rsym value: 0.043 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2.3→2.37 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.21 / % possible all: 64.4
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.043
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 64.4 % / Rmerge(I) obs: 0.21

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HEAVYモデル構築
TNT4C精密化
XDSデータ削減
XCALIBREデータスケーリング
HEAVY位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.3→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO /
Rfactor反射数%反射
all0.198 26109 -
obs-24136 88.5 %
溶媒の処理溶媒モデル: TNT / Bsol: 740 Å2 / ksol: 0.97 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4117 0 15 202 4334
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01563711
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.0784152
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d18.541470
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle00
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.0041118
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.005115316
X-RAY DIFFRACTIONt_it042250
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.0414610
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 4C / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg18.50
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.00516

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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