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- PDB-1cb5: HUMAN BLEOMYCIN HYDROLASE. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cb5
タイトルHUMAN BLEOMYCIN HYDROLASE.
要素BLEOMYCIN HYDROLASE
キーワードHYDROLASE / AMINOPEPTIDASE / CYSTEINE PROTEASE / SELF-COMPARTMENTALIZING / BLEOMYCIN
機能・相同性
機能・相同性情報


bleomycin hydrolase / cysteine-type aminopeptidase activity / homocysteine catabolic process / aminopeptidase activity / carboxypeptidase activity / cysteine-type peptidase activity / response to toxic substance / protein polyubiquitination / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / response to xenobiotic stimulus ...bleomycin hydrolase / cysteine-type aminopeptidase activity / homocysteine catabolic process / aminopeptidase activity / carboxypeptidase activity / cysteine-type peptidase activity / response to toxic substance / protein polyubiquitination / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / response to xenobiotic stimulus / cysteine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase C1B, bleomycin hydrolase / Peptidase C1-like family / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Bleomycin hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.59 Å
データ登録者O'Farrell, P.A. / Gonzalez, F. / Zheng, W. / Johnston, S.A. / Joshua-Tor, L.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of human bleomycin hydrolase, a self-compartmentalizing cysteine protease.
著者: O'Farrell, P.A. / Gonzalez, F. / Zheng, W. / Johnston, S.A. / Joshua-Tor, L.
履歴
登録1999年3月1日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BLEOMYCIN HYDROLASE
B: BLEOMYCIN HYDROLASE
C: BLEOMYCIN HYDROLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,0283
ポリマ－157,0283
非ポリマー00
水00
1
A: BLEOMYCIN HYDROLASE
B: BLEOMYCIN HYDROLASE
C: BLEOMYCIN HYDROLASE

A: BLEOMYCIN HYDROLASE
B: BLEOMYCIN HYDROLASE
C: BLEOMYCIN HYDROLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)314,0576
ポリマ－314,0576
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
Buried area33060 Å2
ΔGint-133 kcal/mol
Surface area98690 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)133.304, 171.494, 145.707
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.513106, 0.485919, -0.707535), (-0.500181, -0.500615, -0.706543), (-0.697525, 0.716427, -0.013821)6.01965, 86.07539, 8.37166
2given(0.510626, -0.494729, -0.70321), (0.500027, -0.494472, 0.710964), (-0.699452, -0.714661, -0.005113)45.38722, 34.23413, 65.37015

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要素

#1: タンパク質 BLEOMYCIN HYDROLASE


分子量: 52342.754 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PKH260HUBH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)/PLYSS
参照: UniProt: Q13867, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.59 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.00
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
116-20 %PEG100001reservoir
212 mg/mlprotein1drop
325 mMTris1drop
45 %glycerol1drop
5140 mM1dropKCl
61 mMdithiothreitol1drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X26C / 波長: 1.126
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.126 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→100 Å / Num. obs: 47154 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.1 % / Biso Wilson estimate: 39.1 Å2 / Rsym value: 7.2 / Net I/σ(I): 18.8
反射 シェル解像度: 2.59→2.68 Å / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Rsym value: 43.1 / % possible all: 94
反射
*PLUS
最高解像度: 2.59 Å / 最低解像度: 25 Å / % possible obs: 91.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.1 % / Num. measured all: 242494 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Biso Wilson estimate: 39.1 Å2
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.59 Å / 最低解像度: 2.68 Å / % possible obs: 94 % / Rmerge(I) obs: 0.431 / Mean I/σ(I) obs: 3.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.4精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GCB

1gcb


解像度: 2.59→100 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 274249.39 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT
詳細: RESIDUES 384-387 LIE IN A LOOP REGION FOR WHICH THE DENSITY IS DIFFICULT TO INTERPRET. THEY HAVE BEEN MODELED, BUT OCCUPANCY HAS BEEN SET TO ZERO FOR NON-MAINCHAIN ATOMS. OCCUPANCY HAS ALSO ...詳細: RESIDUES 384-387 LIE IN A LOOP REGION FOR WHICH THE DENSITY IS DIFFICULT TO INTERPRET. THEY HAVE BEEN MODELED, BUT OCCUPANCY HAS BEEN SET TO ZERO FOR NON-MAINCHAIN ATOMS. OCCUPANCY HAS ALSO BEEN SET TO ZERO FOR SOME SIDE-CHAIN ATOMS ON THE PROTEIN SURFACE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 2409 5.1 %RANDOM
Rwork0.237 ---
obs-47632 91.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 23.49 Å2 / ksol: 0.322 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.31 Å20 Å20 Å2
2---1.98 Å20 Å2
3----5.33 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.42 Å0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.59→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11022 0 0 0 11022
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.59→2.75 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 411 5.1 %
Rwork0.303 7595 -
obs--93.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.59 Å / 最低解像度: 25 Å / Rfactor obs: 0.238 / Rfactor Rfree: 0.26
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.323 / Rfactor Rwork: 0.303 / Rfactor obs: 0.304

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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