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- PDB-1c4k: ORNITHINE DECARBOXYLASE MUTANT (GLY121TYR) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c4k
タイトルORNITHINE DECARBOXYLASE MUTANT (GLY121TYR)
要素PROTEIN (ORNITHINE DECARBOXYLASE)
キーワードLYASE / DECARBOXYLASE / ORNITHINE
機能・相同性
機能・相同性情報


ornithine decarboxylase / ornithine decarboxylase activity / arginine decarboxylase activity / arginine catabolic process / pyridoxal phosphate binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #220 / Ornithine decarboxylase, N-terminal / Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 4 / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal / Ornithine/lysine/arginine decarboxylase / Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal domain / Orn/Lys/Arg decarboxylases family 1 pyridoxal-P attachment site. / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal ...Rossmann fold - #220 / Ornithine decarboxylase, N-terminal / Ornithine Decarboxylase; Chain A, domain 4 / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal / Ornithine/lysine/arginine decarboxylase / Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal domain / Orn/Lys/Arg decarboxylases family 1 pyridoxal-P attachment site. / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain superfamily / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain / CheY-like superfamily / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Inducible ornithine decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus sp. 30A (乳酸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Vitali, J. / Hackert, M.L.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Three-dimensional structure of the Gly121Tyr dimeric form of ornithine decarboxylase from Lactobacillus 30a.
著者: Vitali, J. / Carroll, D. / Chaudhry, R.G. / Hackert, M.L.
履歴
登録1999年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.52021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ORNITHINE DECARBOXYLASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,5263
ポリマ－82,7561
非ポリマー7702
水4,504250
1
A: PROTEIN (ORNITHINE DECARBOXYLASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (ORNITHINE DECARBOXYLASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,0526
ポリマ－165,5122
非ポリマー1,5414
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_654-y+1,x-y,z-1/31
2
A: PROTEIN (ORNITHINE DECARBOXYLASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (ORNITHINE DECARBOXYLASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,0526
ポリマ－165,5122
非ポリマー1,5414
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_765-x+2,-x+y+1,-z+2/31
Buried area15160 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area49580 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)111.800, 111.800, 135.900
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1178-

HOH

21A-1181-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (ORNITHINE DECARBOXYLASE)


分子量: 82755.766 Da / 分子数: 1 / 変異: G121Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lactobacillus sp. 30A (乳酸菌) / 株: 30a / プラスミド: PET21A / 遺伝子 (発現宿主): L30A ODC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS174/DE3 / 参照: UniProt: P43099, ornithine decarboxylase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化pH: 7
詳細: 20 DEG, SITTING DROP, MICROBRIDGES, RESERVOIRS CONTAINING 30% PEG3350, 0.2 M AMMONIUM ACETATE, AND 0.1 M SODIUM HEPES PH 7.0. DROPS CONSISTED OF EQUAL VOLUMES RESERVOIR AND 20 MG/ML PROTEIN SOLUTION.
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
2100 mMsodium citrate-HCl1drop
31.0 mMdithiothreitol1drop
40.2 mMPLP1drop
50.02 %sodium azide1drop
60.5 mMEDTA1drop
730 %PEG33501reservoir
8200 mMammonium acetate1reservoir
9100 mMNa HEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MSC MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 26013 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 2.6 % / Rsym value: 0.358 / % possible all: 95.1
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.069
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.1 % / Rmerge(I) obs: 0.358

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOPACKAGEデータ削減
SCALEPACKPACKAGEデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ORD, MOLECULE A.

1ord


解像度: 2.7→7 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / 交差検証法: R-FREE / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 2374 9.8 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.212 24164 94.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 40.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5826 0 46 250 6122
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 284 9.6 %
Rwork0.212 2660 -
obs--95.2 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1, 3.8 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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