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- PDB-1c3u: T. MARITIMA ADENYLOSUCCINATE LYASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c3u
タイトルT. MARITIMA ADENYLOSUCCINATE LYASE
要素ADENYLOSUCCINATE LYASE
キーワードLYASE / PURINE BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylosuccinate lyase / N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activity / (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido) succinate lyase (fumarate-forming) activity / 'de novo' AMP biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase ...Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Adenylosuccinate lyase / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenylosuccinate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Toth, E.A. / Yeates, T.O.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000
タイトル: The structure of adenylosuccinate lyase, an enzyme with dual activity in the de novo purine biosynthetic pathway.
著者: Toth, E.A. / Yeates, T.O.
履歴
登録1999年7月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADENYLOSUCCINATE LYASE
B: ADENYLOSUCCINATE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,2816
ポリマ－99,8962
非ポリマー3844
水7,062392
1
A: ADENYLOSUCCINATE LYASE
B: ADENYLOSUCCINATE LYASE
ヘテロ分子

A: ADENYLOSUCCINATE LYASE
B: ADENYLOSUCCINATE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,56112
ポリマ－199,7934
非ポリマー7698
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area26880 Å2
ΔGint-236 kcal/mol
Surface area56350 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)120.498, 126.213, 169.048
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 ADENYLOSUCCINATE LYASE


分子量: 49948.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
プラスミド: PT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9X0I0, adenylosuccinate lyase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 392 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.75 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: 100 mM Bicine, 5 mM AMP, 1.8 M Ammonium Sulfate, pH 9.00, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 4.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
112.5 mg/mlprotein1drop
20.1 Msodium acetate1reservoir
30.1-0.5 %PEG40001reservoir
46 %(v/v)glycerol1reservoir
51 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir
60.02 %(w/v)1reservoirNaN3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.908
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.908 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→87.04 Å / Num. obs: 57257 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 21.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 22.67
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.263 / % possible all: 98.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / Rmerge(I) obs: 0.085
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.8 % / Rmerge(I) obs: 0.263

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
REFMAC精密化
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化解像度: 2.3→50 Å
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 2902 -RANDOM
Rwork0.199 ---
obs-57257 99.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6716 0 20 392 7128
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / Rfactor Rfree: 0.23 / Rfactor Rwork: 0.199
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONbond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONangle_d
X-RAY DIFFRACTIONangle_deg2.84

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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