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万見
- PDB-1c17: A1C12 SUBCOMPLEX OF F1FO ATP SYNTHASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c17
タイトルA1C12 SUBCOMPLEX OF F1FO ATP SYNTHASE
要素
  • ATP SYNTHASE SUBUNIT A
  • ATP SYNTHASE SUBUNIT C
キーワードMEMBRANE PROTEIN / HELIX / COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven ATP synthesis / : / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / lipid binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F0 complex, subunit A / F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. ...ATP synthase, F0 complex, subunit A / F1F0 ATP synthase subunit C / F1FO ATP Synthase / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit a / ATP synthase subunit c
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Rastogi, V.K. / Girvin, M.E.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Structural changes linked to proton translocation by subunit c of the ATP synthase.
著者: Rastogi, V.K. / Girvin, M.E.
履歴
登録1999年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
B: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
C: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
D: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
E: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
F: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
G: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
H: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
I: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
J: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
K: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
L: ATP SYNTHASE SUBUNIT C
M: ATP SYNTHASE SUBUNIT A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,97813
ポリマ－118,97813
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 20structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質
ATP SYNTHASE SUBUNIT C


分子量: 8259.064 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68699
#2: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT A


分子量: 19869.004 Da / 分子数: 1 / Fragment: CONSENSUS HELICES OF SUBUNIT A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AB98

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-SEPARATED NOESY
1213D 15N-SEPARATED NOESY
2313D 13C-SEPARATED NOESY
2413D 15N-SEPARATED NOESY
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURES OF SUBUNIT C MONOMERS WERE DETERMINED BY TRIPLE RESONANCE TECHNIQUES THE MODELS OF SUBUNIT A, THE C12 SUBCOMPLEX, AND THE AC12 SUBCOMPLEX USED DISLUFIDE CROSS-LINKS AS ...Text: THE STRUCTURES OF SUBUNIT C MONOMERS WERE DETERMINED BY TRIPLE RESONANCE TECHNIQUES THE MODELS OF SUBUNIT A, THE C12 SUBCOMPLEX, AND THE AC12 SUBCOMPLEX USED DISLUFIDE CROSS-LINKS AS CONSTRAINTS IN CONJUCNTION WITH THE NMR SOLUTION STRUCTURES OF SUBUNIT C

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試料調製

詳細内容: 1 MM SUBUNIT C
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
150 mM 5AMBIENT 300 K
250 mM 8AMBIENT 300 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS0.5BRUNGER構造決定
CNS0.5BRUNGER精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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