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- PDB-1c10: CRYSTAL STRUCTURE OF HEW LYSOZYME UNDER PRESSURE OF XENON (8 BAR) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c10
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HEW LYSOZYME UNDER PRESSURE OF XENON (8 BAR)
要素PROTEIN (LYSOZYME)
キーワードHYDROLASE / HYDROPHOBIC CAVITY / XENON COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
XENON / Lysozyme C
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Prange, T. / Schiltz, M. / Pernot, L. / Colloc'h, N. / Longhi, S. / Bourguet, W. / Fourme, R.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 1998
タイトル: Exploring hydrophobic sites in proteins with xenon or krypton.
著者: Prange, T. / Schiltz, M. / Pernot, L. / Colloc'h, N. / Longhi, S. / Bourguet, W. / Fourme, R.
#1: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 1995
タイトル: The Influence of Temperature on Lysozyme Crystals. Structure and Dynamics of Protein and Water
著者: Kurinov, I.V. / Harrison, R.W.
履歴
登録1999年7月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (LYSOZYME)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,96111
ポリマ－14,3311
非ポリマー63010
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.530, 78.530, 37.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-150-

XE

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (LYSOZYME)


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / Cell: EGG / 細胞内の位置: EGG WHITE / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-XE / XENON / キセノン


分子量: 131.293 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Xe
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細OCCUPANCY FACTORS WERE REFINED. THE FIRST SITE IS ON A SPECIAL POSSITION AND HENCE REAL OCCUPANCY ...OCCUPANCY FACTORS WERE REFINED. THE FIRST SITE IS ON A SPECIAL POSSITION AND HENCE REAL OCCUPANCY IS TWICE THE REFINED VALUE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.4 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: SODIUM CHLORIDE, PH = 5.5
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 5 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12 %elastase11
20.01 Msodium acetate11
30.02 Msodium sulfate11

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.961
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年2月8日 / 詳細: MULTILAYER MIRROR
放射モノクロメーター: SI (III) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.961 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→9.9 Å / Num. obs: 6454 / % possible obs: 79 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 2.03→2.15 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.152 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 59
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 59 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CCP4モデル構築
SHELXL-97精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: PDB ENTRY 1LSE

1lse


解像度: 2.03→9.9 Å / Num. parameters: 4285 / Num. restraintsaints: 4086 / σ(F): 4 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER / 詳細: USED WEIGHTED FULL MATRIX LEAST SQUARES PROCEDURE
Rfactor反射数%反射Selection details
all0.172 6454 --
obs0.17 -76.7 %-
Rfree--0.218 %RANDOM
Refine analyzeNum. disordered residues: 0
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→9.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1001 0 10 69 1080
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.023
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.024
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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