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- PDB-1c0e: Active Site S19A Mutant of Bovine Heart Phosphotyrosyl Phosphatase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c0e
タイトルActive Site S19A Mutant of Bovine Heart Phosphotyrosyl Phosphatase
要素PROTEIN (TYROSINE PHOSPHATASE (ORTHOPHOSPHORIC MONOESTER PHOSPHOHYDROLASE))
キーワードHYDROLASE / TYROSINE PHOSPHATASE / PHOSPHATASE DIMER
機能・相同性
機能・相同性情報


acid phosphatase / acid phosphatase activity / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, low molecular weight, mammalian / : / Protein-tyrosine phosphatase, low molecular weight / Phosphotyrosine protein phosphatase I / Phosphotyrosine protein phosphatase I superfamily / Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase / Low molecular weight phosphatase family / Response regulator / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Tabernero, L. / Evans, B.N. / Tishmack, P.A. / Van Etten, R.L. / Stauffacher, C.V.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: The structure of the bovine protein tyrosine phosphatase dimer reveals a potential self-regulation mechanism.
著者: Tabernero, L. / Evans, B.N. / Tishmack, P.A. / Van Etten, R.L. / Stauffacher, C.V.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Structure of Bovine Heart Phosphotyrosyl Phosphatase at 2.2 Angstroms Resolution
著者: Zhang, M. / Van Etten, R.L. / Stauffacher, C.V.
履歴
登録1999年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (TYROSINE PHOSPHATASE (ORTHOPHOSPHORIC MONOESTER PHOSPHOHYDROLASE))
B: PROTEIN (TYROSINE PHOSPHATASE (ORTHOPHOSPHORIC MONOESTER PHOSPHOHYDROLASE))
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0514
ポリマ－35,8612
非ポリマー1902
水1,76598
1
A: PROTEIN (TYROSINE PHOSPHATASE (ORTHOPHOSPHORIC MONOESTER PHOSPHOHYDROLASE))
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0252
ポリマ－17,9301
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PROTEIN (TYROSINE PHOSPHATASE (ORTHOPHOSPHORIC MONOESTER PHOSPHOHYDROLASE))
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0252
ポリマ－17,9301
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.320, 55.470, 131.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (TYROSINE PHOSPHATASE (ORTHOPHOSPHORIC MONOESTER PHOSPHOHYDROLASE))


分子量: 17930.326 Da / 分子数: 2 / 変異: S19A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 器官: HEART / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11064, acid phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.13 %
結晶化pH: 7 / 詳細: PEG 4000, TRIS BUFFER, pH 7.00
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: unknown / 詳細: used to seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein11
230 %PEG400012
30.1 MTris12

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年1月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 15625 / % possible obs: 93.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 1 % / Rmerge(I) obs: 0.306 / % possible all: 67.7
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 30 Å / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 %
反射 シェル
*PLUS
冗長度: 1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.2→20 Å / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.244 688 RANDOM
Rwork0.191 --
obs0.191 13757 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2464 0 10 98 2572
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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