+
データを開く
-
基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 1c0e | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| タイトル | Active Site S19A Mutant of Bovine Heart Phosphotyrosyl Phosphatase | ||||||
要素 | PROTEIN (TYROSINE PHOSPHATASE (ORTHOPHOSPHORIC MONOESTER PHOSPHOHYDROLASE)) | ||||||
キーワード | HYDROLASE / TYROSINE PHOSPHATASE / PHOSPHATASE DIMER | ||||||
| 機能・相同性 | 機能・相同性情報acid phosphatase / acid phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
| 生物種 | ![]() | ||||||
| 手法 | X線回折 / 解像度: 2.2 Å | ||||||
データ登録者 | Tabernero, L. / Evans, B.N. / Tishmack, P.A. / Van Etten, R.L. / Stauffacher, C.V. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999タイトル: The structure of the bovine protein tyrosine phosphatase dimer reveals a potential self-regulation mechanism. 著者: Tabernero, L. / Evans, B.N. / Tishmack, P.A. / Van Etten, R.L. / Stauffacher, C.V. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994タイトル: Structure of Bovine Heart Phosphotyrosyl Phosphatase at 2.2 Angstroms Resolution 著者: Zhang, M. / Van Etten, R.L. / Stauffacher, C.V. | ||||||
| 履歴 |
|
-
構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
|---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 1c0e.cif.gz | 73.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb1c0e.ent.gz | 56.1 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 1c0e.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 1c0e_validation.pdf.gz | 389.6 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 1c0e_full_validation.pdf.gz | 398 KB | 表示 | |
| XML形式データ | 1c0e_validation.xml.gz | 8.5 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 1c0e_validation.cif.gz | 12.5 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c0/1c0e ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c0/1c0e | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | |
|---|---|
| 類似構造データ |
-
リンク
-
集合体
| 登録構造単位 | ![]()
| ||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
| ||||||||
| 2 | ![]()
| ||||||||
| 単位格子 |
|
-
要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 17930.326 Da / 分子数: 2 / 変異: S19A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
|---|
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
|---|
-
試料調製
| 結晶 | マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.13 % | ||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 結晶化 | pH: 7 / 詳細: PEG 4000, TRIS BUFFER, pH 7.00 | ||||||||||||||||||||
| 結晶化 | *PLUS pH: 7 / 手法: unknown / 詳細: used to seeding | ||||||||||||||||||||
| 溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
| 回折 | 平均測定温度: 293 K |
|---|---|
| 放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 |
| 検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年1月15日 |
| 放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
| 放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
| 反射 | 解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 15625 / % possible obs: 93.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 15 |
| 反射 シェル | 解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 1 % / Rmerge(I) obs: 0.306 / % possible all: 67.7 |
| 反射 | *PLUS 最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 30 Å / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % |
| 反射 シェル | *PLUS 冗長度: 1 % |
-
解析
| ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 精密化 | 解像度: 2.2→20 Å / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 精密化 | *PLUS 最低解像度: 20 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 原子変位パラメータ | *PLUS |
ムービー
コントローラー
万見について





X線回折
引用











PDBj







