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- PDB-1bzo: THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF PROKARYOTIC CU,ZN SUPEROXIDE DISMU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bzo
タイトルTHREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF PROKARYOTIC CU,ZN SUPEROXIDE DISMUTASE FROM P.LEIOGNATHI, SOLVED BY X-RAY CRYSTALLOGRAPHY.
要素PROTEIN (SUPEROXIDE DISMUTASE)
キーワードOXIDOREDUCTASE / MONOMERIC CU / ZN SUPEROXIDE DISMUTASE / PROTEIN-SUBUNIT RECOGNITION / PROTEIN ELECTROSTATIC
機能・相同性
機能・相同性情報


superoxide dismutase / superoxide dismutase activity / periplasmic space / copper ion binding / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / URANYL (VI) ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Photobacterium leiognathi (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Bordo, D. / Matak, D. / Djinovic-Carugo, K. / Rosano, C. / Pesce, A. / Bolognesi, M. / Stroppolo, M.E. / Falconi, M. / Battistoni, A. / Desideri, A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Evolutionary constraints for dimer formation in prokaryotic Cu,Zn superoxide dismutase.
著者: Bordo, D. / Matak, D. / Djinovic-Carugo, K. / Rosano, C. / Pesce, A. / Bolognesi, M. / Stroppolo, M.E. / Falconi, M. / Battistoni, A. / Desideri, A.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1996
タイトル: Novel Dimeric Interface and Electrostatic Recognition in Bacterial Cu,Zn Superoxide Dismutase
著者: Bourne, Y. / Redford, S.M. / Steinman, H.M. / Lepock, J.R. / Tainer, J.A. / Getzoff, E.D.
履歴
登録1998年11月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (SUPEROXIDE DISMUTASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,4835
ポリマ－15,8141
非ポリマー6694
水1,838102
1
A: PROTEIN (SUPEROXIDE DISMUTASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (SUPEROXIDE DISMUTASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,96610
ポリマ－31,6282
非ポリマー1,3388
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)86.890, 86.890, 99.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (SUPEROXIDE DISMUTASE)


分子量: 15813.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Photobacterium leiognathi (バクテリア)
細胞内の位置: PERIPLASMIC SPACE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00446, superoxide dismutase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 化合物 ChemComp-IUM / URANYL (VI) ION


分子量: 270.028 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2U
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細ACTIVE SITE CATALYTIC ION COORDINATED TO HIS44, HIS46, HIS61 AND HIS118 ACTIVE SITE METAL ION ...ACTIVE SITE CATALYTIC ION COORDINATED TO HIS44, HIS46, HIS61 AND HIS118 ACTIVE SITE METAL ION COORDINATED TO HIS61, HIS69, HIS78 AND ASP81 URANYL ATOMS USED TO SOLVE A PREVIOUS STRUCTURE IN C2 SPACE GROUP (DATA NOT SUBMITTED)
配列の詳細THE PROTEIN USED IS A TRUNCATED FORM, WITHOUT THE FIRST 22 RESIDUES

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.88 %
結晶化pH: 4
詳細: PEG 8,000 25%, NACL 100 MM, SODIUM ACETATE 50 MM, PH 4, T=28C
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 64 %
結晶化
*PLUS
温度: 28 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
220 %(w/v)PEG80001reservoir
3100 mMsodium chloride1reservoir
450 mMsodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年6月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.1→24.7 Å / Num. obs: 8469 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rsym value: 0.09

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
TNT5E精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PREVIOUS MODEL OF THE PROTEIN IN SPACE GROUP C2 NOT DEPOSITED IN PDB

解像度: 2.1→24.7 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO /
反射数%反射
all8469 -
obs8075 96 %
溶媒の処理Bsol: 206 Å2 / ksol: 0.77 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→24.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1109 0 4 102 1215
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01811375.5
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.6215339.5
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.017275.5
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.01816925.5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4.25113715
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.0672021
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.26 / Rfactor Rwork: 0.191
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: t_planar_d / Dev ideal: 0.01

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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