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万見
- PDB-1bzc: HUMAN PTP1B CATALYTIC DOMAIN COMPLEXED WITH TPI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bzc
タイトルHUMAN PTP1B CATALYTIC DOMAIN COMPLEXED WITH TPI
要素PROTEIN (PROTEIN-TYROSINE-PHOSPHATASE)
キーワードHYDROLASE / HYDROLASE(PHOSPHORYLATION) / TYROSINE PHOSPHATASE / INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of intracellular protein transport / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / IRE1-mediated unfolded protein response / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway ...PTK6 Down-Regulation / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of intracellular protein transport / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / IRE1-mediated unfolded protein response / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / sorting endosome / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / positive regulation of systemic arterial blood pressure / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / regulation of endocytosis / Regulation of IFNA/IFNB signaling / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / regulation of postsynapse assembly / regulation of proteolysis / positive regulation of JUN kinase activity / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / cellular response to angiotensin / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of cell-substrate adhesion / negative regulation of MAP kinase activity / cellular response to unfolded protein / regulation of signal transduction / negative regulation of signal transduction / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / positive regulation of heart rate / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / protein dephosphorylation / Insulin receptor recycling / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / ephrin receptor binding / Integrin signaling / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / cellular response to nitric oxide / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein phosphatase 2A binding / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / endosome lumen / insulin receptor binding / cellular response to nerve growth factor stimulus / response to nutrient levels / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Negative regulation of MET activity / receptor tyrosine kinase binding / insulin receptor signaling pathway / negative regulation of neuron projection development / actin cytoskeleton organization / cellular response to hypoxia / early endosome / postsynapse / mitochondrial matrix / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / glutamatergic synapse / enzyme binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / : / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TPI / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Groves, M.R. / Yao, Z.J. / Jr Burke, T.R. / Barford, D.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Structural basis for inhibition of the protein tyrosine phosphatase 1B by phosphotyrosine peptide mimetics.
著者: Groves, M.R. / Yao, Z.J. / Roller, P.P. / Burke Jr., T.R. / Barford, D.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1994
タイトル: The Crystal Structure of Human Protein Tyrosine Phosphatase 1B
著者: Barford, D. / Flint, A.J. / Tonks, N.K.
履歴
登録1998年10月27日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (PROTEIN-TYROSINE-PHOSPHATASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7962
ポリマ－37,3661
非ポリマー4301
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.470, 88.470, 104.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (PROTEIN-TYROSINE-PHOSPHATASE)


分子量: 37365.637 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-TPI / 4-CARBAMOYL-4-{[6-(DIFLUORO-PHOSPHONO-METHYL)-NAPHTHALENE-2-CARBONYL]-AMINO}-BUTYRIC ACID / [1,1-ジフルオロ-1-(6-カルボキシアミドグルタミックナフト-2-イル)メチル]ホスホン酸


分子量: 430.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H17F2N2O7P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.62 %
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8.0
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Barfoed, D., (1994) J. Mol. Biol., 239, 726.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
20.1 MHEPES1reservoir
30.2 Mmagnesium acetate1reservoir
412-16 %(w/v)PEG80001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→24 Å / Num. obs: 28772 / % possible obs: 94.4 % / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 33.99 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.033 / Rsym value: 0.033 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 2.35→2.48 Å / Rmerge(I) obs: 0.089 / Mean I/σ(I) obs: 8.2 / Rsym value: 0.089 / % possible all: 93.8
反射
*PLUS
Num. obs: 18772 / Num. measured all: 65906
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2HNP

2hnp


解像度: 2.35→14 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: VALUES QUOTED FOR PLANAR RESTRAINTS ARE FOR THE AROMATICS. PEPTIDE VALUES ARE RMS=0.0132, SIGMA=0.03.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 954 5 %THIN SHELLS
Rwork0.204 ---
obs-18772 94.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2426 0 29 157 2612
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0070.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0240.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0250.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord0.05
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.5822
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it4.0393
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.8652
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.5653
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.01640.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1150.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd00.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1730.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.1020.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1020.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor1.47
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor14.815
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor33.820
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.204
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.35 Å / 最低解像度: 2.48 Å / Rfactor Rfree: 0.278 / Rfactor obs: 0.253

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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