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万見
- PDB-1bz8: TRANSTHYRETIN (DEL VAL122) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bz8
タイトルTRANSTHYRETIN (DEL VAL122)
要素PROTEIN (TRANSTHYRETIN)
キーワードSIGNALING PROTEIN / THYROID HORMONE / LIVER / PLASMA / CEREBROSPINAL FLUID / POLYNEUROPATHY / DISEASE MUTATION / DELETION MUTANT / TRANSPORT / THYROXINE
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / phototransduction, visible light / Non-integrin membrane-ECM interactions / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity ...Defective visual phototransduction due to STRA6 loss of function / negative regulation of glomerular filtration / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / molecular sequestering activity / phototransduction, visible light / Non-integrin membrane-ECM interactions / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Schormann, N. / Uemichi, T. / Benson, M.D.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural Analysis of Delval122 Transthyretin-A Deletion Mutant
著者: Schormann, N. / Uemichi, T. / Benson, M.D.
履歴
登録1998年11月8日処理サイト: RCSB
改定 1.01998年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (TRANSTHYRETIN)
B: PROTEIN (TRANSTHYRETIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,3562
ポリマ－27,3562
非ポリマー00
水70339
1
A: PROTEIN (TRANSTHYRETIN)
B: PROTEIN (TRANSTHYRETIN)

A: PROTEIN (TRANSTHYRETIN)
B: PROTEIN (TRANSTHYRETIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7134
ポリマ－54,7134
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area6220 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area20520 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)43.330, 86.750, 65.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9919, 0.12697, -0.00413), (0.127, 0.99188, -0.00622), (0.0033, -0.0067, -0.99997)
ベクター: 31.67888, -2.30646, 97.70567)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (TRANSTHYRETIN) / PREALBUMIN


分子量: 13678.229 Da / 分子数: 2 / 変異: TRINUCLEOTIDE DELETION VARIANT DELVAL122 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: VARIANT WAS PRODUCED BY SITE DIRECTED MUTAGENESIS USING A MISMATCH PRIMER AND THE NORMAL R-TTR/ PCZ11 CONSTRUCT
プラスミド: PCZ11 / 細胞株 (発現宿主): HB101 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02766
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.92 %
解説: AFTER INITIAL REFINEMENT THE C-TERMINAL RESIDUES WERE REBUILT USING AN OMIT MAP, SINCE THE DELETION RESULTS IN A REMOVAL OF VALINE AT POSITION 122
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.50

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データ収集

回折平均測定温度: 296 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年7月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→65.1 Å / Num. obs: 17380 / % possible obs: 74 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 19.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.92 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.23 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.22 / % possible all: 56.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.1精密化
bioteXデータ削減
bioteXデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TSH

1tsh


解像度: 2→6 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: RESIDUES IN REGIONS WITH LOW ELECTRON DENSITY (RESIDUES 1 - 9 AT N-TERMINUS AND RESIDUES 122 - 126 AT C-TERMINUS) WERE REFINED WITH OCCUPANCIES SET TO 0.5.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 835 5 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.193 13478 81.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.6 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.26 Å / Luzzati d res low obs: 6 Å / Luzzati sigma a obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1930 0 0 39 1969
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.51
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 75 6.1 %
Rwork0.29 1231 -
obs--64.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3TOPH19.PEP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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