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万見
- PDB-1byg: KINASE DOMAIN OF HUMAN C-TERMINAL SRC KINASE (CSK) IN COMPLEX WIT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1byg
タイトルKINASE DOMAIN OF HUMAN C-TERMINAL SRC KINASE (CSK) IN COMPLEX WITH INHIBITOR STAUROSPORINE
要素PROTEIN (C-TERMINAL SRC KINASE)
キーワードTRANSFERASE / PROTEIN KINASE / C-TERMINAL SRC KINASE / PHOSPHORYLATION / STAUROSPORINE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / proline-rich region binding / adherens junction organization / negative regulation of bone resorption / negative regulation of phagocytosis / cellular response to peptide hormone stimulus / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / oligodendrocyte differentiation ...negative regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / proline-rich region binding / adherens junction organization / negative regulation of bone resorption / negative regulation of phagocytosis / cellular response to peptide hormone stimulus / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / oligodendrocyte differentiation / protein kinase A catalytic subunit binding / negative regulation of interleukin-6 production / RHOH GTPase cycle / PD-1 signaling / GAB1 signalosome / T cell costimulation / Negative regulation of FLT3 / Integrin signaling / protein tyrosine kinase binding / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cell-cell junction / T cell receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / adaptive immune response / protein phosphorylation / negative regulation of cell population proliferation / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CSK-like, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily ...CSK-like, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
STAUROSPORINE / Tyrosine-protein kinase CSK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Antson, A.A. / Lamers, M.B.A.C. / Scott, R.K. / Williams, D.H. / Hubbard, R.E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Structure of the protein tyrosine kinase domain of C-terminal Src kinase (CSK) in complex with staurosporine.
著者: Lamers, M.B. / Antson, A.A. / Hubbard, R.E. / Scott, R.K. / Williams, D.H.
履歴
登録1998年10月14日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (C-TERMINAL SRC KINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6482
ポリマ－31,1821
非ポリマー4671
水2,738152
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.490, 120.580, 48.290
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (C-TERMINAL SRC KINASE) / CSK


分子量: 31181.918 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE C-TERMINAL HISTIDINE TAG WAS NOT OBSERVED IN THE DENSITY AND IS NOT PRESENT IN THE SEQRES.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: THE CDNA FOR THE CATALYTIC DOMAIN OF CSK WAS ISOLATED BY POLYMERASE CHAIN REACTION FROM GRANULOCYTE CDNA OBTAINED FROM HUMAN LUNG TISSUE. A HEXAHISTIDINE TAG WAS ENGINEERED AT THE C-TERMINUS TO AID PURIFICATION.
Cell: GRANULOCYTE / 器官: LUNG / プラスミド: PQE60-CSK / 遺伝子 (発現宿主): CSK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5A / 参照: UniProt: P41240, EC: 2.7.1.112
#2: 化合物 ChemComp-STU / STAUROSPORINE / スタウロスポリン


分子量: 466.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H26N4O3
コメント: 抗がん剤, 抗真菌剤, 抗生剤, alkaloid*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38 %
結晶化pH: 9
詳細: VAPOUR DIFFUSION, PROTEIN SOLUTION (10 MG/ML) CONTAINING 1MM STAUROSPORINE WAS MIXED IN 1:1 RATIO WITH THE RESERVOIR SOLUTION. THE RESERVOIR SOLUTION CONTAINED 0.2M MGCL2, 0.1M TRISHCL PH 9.0, 24% PEG 4000.
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mg/mlprotein1drop
21 mMstaurosporine1drop
30.2 M1reservoirMgCl2
40.1 MTris-HCl1reservoirpH9.0
524 %(w/v)PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年12月15日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: GRAPHITE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. obs: 30746 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.224 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 61.8
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 61.8 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CCP4モデル構築
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FMK

1fmk


解像度: 2.4→20 Å / SU B: 10.8 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 1007 10 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs-10089 93.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 43.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1953 0 35 152 2140
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.2
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0380.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0380.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.341.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.292
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.584
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.976
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0120.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.2610.3
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1870.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2640.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.63
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor18.620
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor20.730
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.199
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 43.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.2
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.3
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.51.34
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it44.58
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it22.29
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it65.97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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