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万見
- PDB-1bv4: APO-MANNOSE-BINDING PROTEIN-C -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bv4
タイトルAPO-MANNOSE-BINDING PROTEIN-C
要素PROTEIN (MANNOSE-BINDING PROTEIN-C)
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / C-TYPE LECTIN / CALCIUM-BINDING PROTEIN / COLLECTIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Lectin pathway of complement activation / Initial triggering of complement / positive regulation of opsonization / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / complement activation, lectin pathway / positive regulation of complement activation / galactose binding / negative regulation of viral process / positive regulation of protein processing / killing by host of symbiont cells ...Lectin pathway of complement activation / Initial triggering of complement / positive regulation of opsonization / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / complement activation, lectin pathway / positive regulation of complement activation / galactose binding / negative regulation of viral process / positive regulation of protein processing / killing by host of symbiont cells / collagen trimer / surfactant homeostasis / serine-type endopeptidase complex / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / D-mannose binding / positive regulation of phagocytosis / antiviral innate immune response / complement activation, classical pathway / multivesicular body / calcium-dependent protein binding / protease binding / defense response to Gram-positive bacterium / innate immune response / signaling receptor binding / calcium ion binding / protein-containing complex / proteolysis / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Collectin, C-type lectin-like domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like ...: / Collectin, C-type lectin-like domain / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / Lectin C-type domain / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mannose-binding protein C
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Ng, K.K.-S. / Weis, W.I.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Ca2+-dependent structural changes in C-type mannose-binding proteins.
著者: Ng, K.K. / Park-Snyder, S. / Weis, W.I.
履歴
登録1998年9月22日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (MANNOSE-BINDING PROTEIN-C)
B: PROTEIN (MANNOSE-BINDING PROTEIN-C)
C: PROTEIN (MANNOSE-BINDING PROTEIN-C)
D: PROTEIN (MANNOSE-BINDING PROTEIN-C)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6464
ポリマ－52,6464
非ポリマー00
水4,216234
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)32.390, 132.620, 46.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.28, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.3982, -0.7381, 0.5446), (-0.7206, -0.6191, -0.3121), (0.5675, -0.2682, -0.7784)19.405, 9.061, -37.047
2given(0.9653, 0.2159, 0.1468), (0.2196, -0.9755, -0.0091), (0.1413, 0.041, -0.9891)0.56, 22.051, -26
3given(0.3635, -0.8525, 0.3757), (0.7764, 0.5001, 0.3836), (-0.5149, 0.1523, 0.8436)15.07, 18.324, 13.243

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (MANNOSE-BINDING PROTEIN-C)


分子量: 13161.604 Da / 分子数: 4 / 断片: SUBTILISIN FRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: LIVER / プラスミド: PINOMPAII / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JA221 / 参照: UniProt: P08661
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 36 %
結晶化pH: 6.2
詳細: 12% PEG 8000, 100 MM NAMES, PH 6.1, 200 MM LICL, 2 MM EDTA 0.02%, NAN3, pH 6.2
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlprotein1drop
28-12 %(w/v)PEG80001reservoir
3100 mMTris-Cl1reservoirpH8.0
410 mM1reservoirNaCl
50.02 %1reservoirNaN3
60.375 mM1reservoirDyCl3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年5月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 33667 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 15.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 20.6
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 6.2 / % possible all: 99.8
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.8 % / Rmerge(I) obs: 0.26

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
CNS0.3C精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1RDO

1rdo


解像度: 1.85→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high rms absF: 10000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 3287 10 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.212 33070 97.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.1 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.85 Å20 Å20.38 Å2
2---3.65 Å20 Å2
3---2.8 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.35 Å0.25 Å
Luzzati d res low-50 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3237 0 0 234 3471
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.41.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.392
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.732
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.182.5
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.304 290 10 %
Rwork0.237 2895 -
obs--94.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.3C / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 50 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 27.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.304 / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.237 / Rfactor obs: 0.237

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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