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- PDB-1bu6: CRYSTAL STRUCTURES OF ESCHERICHIA COLI GLYCEROL KINASE AND THE MU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bu6
タイトルCRYSTAL STRUCTURES OF ESCHERICHIA COLI GLYCEROL KINASE AND THE MUTANT A65T IN AN INACTIVE TETRAMER: CONFORMATIONAL CHANGES AND IMPLICATIONS FOR ALLOSTERIC REGULATION
要素PROTEIN (GLYCEROL KINASE)
キーワードTRANSFERASE / ALLOSTERY / COOPERATIVITY / GLYCEROL KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycerol-3-phosphate metabolic process / glycerol kinase / glycerol kinase activity / glycerol metabolic process / glycerol catabolic process / DNA damage response / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
FGGY family of carbohydrate kinases signature 1. / Glycerol kinase / FGGY family of carbohydrate kinases signature 2. / Carbohydrate kinase, FGGY, conserved site / Carbohydrate kinase, FGGY / Carbohydrate kinase, FGGY, N-terminal / FGGY family of carbohydrate kinases, N-terminal domain / Carbohydrate kinase, FGGY, C-terminal / FGGY family of carbohydrate kinases, C-terminal domain / ATPase, nucleotide binding domain ...FGGY family of carbohydrate kinases signature 1. / Glycerol kinase / FGGY family of carbohydrate kinases signature 2. / Carbohydrate kinase, FGGY, conserved site / Carbohydrate kinase, FGGY / Carbohydrate kinase, FGGY, N-terminal / FGGY family of carbohydrate kinases, N-terminal domain / Carbohydrate kinase, FGGY, C-terminal / FGGY family of carbohydrate kinases, C-terminal domain / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.37 Å
データ登録者Feese, M.D. / Faber, H.R. / Bystrom, C.E. / Pettigrew, D.W. / Remington, S.J.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Glycerol kinase from Escherichia coli and an Ala65-->Thr mutant: the crystal structures reveal conformational changes with implications for allosteric regulation.
著者: Feese, M.D. / Faber, H.R. / Bystrom, C.E. / Pettigrew, D.W. / Remington, S.J.
#1: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1996
タイトル: A Single Amino Acid Change in Escherichia Coli Glycerol Kinase Abolishes Glucose Control of Glycerol Utilization in Vivo
著者: Pettigrew, D.W. / Liu, W.Z. / Holmes, C. / Meadow, N.D. / Roseman, S.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1994
タイトル: Cation Promoted Association (Cpa) of a Regulatory and Target Protein is Controlled by Protein Phosphorylation
著者: Feese, M.D. / Pettigrew, D.W. / Meadow, N.D. / Roseman, S. / Remington, S.J.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Escherichia Coli Glycerol Kinase: Role of a Tetramer Interface in Regulation by Fructose-1,6-Bisphosphate and Phosphotransferase System Regulatory Protein Iiiglc
著者: Liu, W.Z. / Faber, H.R. / Feese, M.D. / Remington, S.J. / Pettigrew, D.W.
#4: ジャーナル: Science / 年: 1993
タイトル: Structure of the Regulatory Complex of Escherichia Coli III==Glc== with Glycerol Kinase
著者: Hurley, J.H. / Faber, H.R. / Worthylake, D. / Meadow, N.D. / Roseman, S. / Pettigrew, D.W. / Remington, S.J.
履歴
登録1998年8月30日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
O: PROTEIN (GLYCEROL KINASE)
Y: PROTEIN (GLYCEROL KINASE)
Z: PROTEIN (GLYCEROL KINASE)
X: PROTEIN (GLYCEROL KINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)225,71414
ポリマ－224,7704
非ポリマー94510
水2,522140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12650 Å2
ΔGint-144 kcal/mol
Surface area64400 Å2
手法PISA
2
O: PROTEIN (GLYCEROL KINASE)
Y: PROTEIN (GLYCEROL KINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,8577
ポリマ－112,3852
非ポリマー4725
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
Z: PROTEIN (GLYCEROL KINASE)
X: PROTEIN (GLYCEROL KINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,8577
ポリマ－112,3852
非ポリマー4725
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)91.900, 119.000, 109.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (GLYCEROL KINASE)


分子量: 56192.379 Da / 分子数: 4 / 変異: A65T / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GLYCEROL SULPHATE / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: GLPK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6F3, glycerol kinase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.1 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20-22% (W/V) POLYETHYLENE GLYCOL MR 4000 0.2 M LISO4 0.1 M TRIS PH 8.5 - 8.8 CRYSTALLIZED BY HANGING DROP VAPOR DIFFUSION AT ROOM TEMPERATURE., vapor diffusion - hanging drop
PH範囲: 8.5-8.8 / Temp details: room temp
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Faber, H.R., (1989) J. Mol. Biol., 207, 637. / PH range low: 7 / PH range high: 6.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110-30 mg/mlprotein1drop
250 mMsodium potassium phosphate1drop
310 mMglycerol1drop
42 mMbeta-mercaptoethanol1drop
5300-500 mM1reservoirNaCl
620 %(w/w)PEG15501reservoirPEG1550 to 20000
750 mMsodium potassium phosphate1reservoir
8100 mMADP1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SDMS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年8月15日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.37→20 Å / Num. obs: 69682 / % possible obs: 74 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 32.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068
反射
*PLUS
最低解像度: 37 Å / % possible obs: 74 % / Num. measured all: 132331

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
FRFSUM(WOLFGANG KABSCH)モデル構築
UNPUBLISHEDPROGRAMS BY SJRモデル構築
TNT5F-6精密化
SDMSデータ削減
SDMSデータスケーリング
FRFSUM(WOLFGANG KABSCH)位相決定
UNPUBLISHEDPROGRAMS BY SJR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GLF

1glf


解像度: 2.37→20 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL V1.0 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO
詳細: BSOL AND KSOL SET BY USER GLYCEROL KINASE EXISTS AT PHYSIOLOGICAL CONCENTRATIONS IN AN EQUILIBRIUM BETWEEN FUNCTIONAL DIMERS AND TETRAMERS. THE CRYSTAL ASYMMETRIC UNIT CONTAINS A TETRAMER OF ...詳細: BSOL AND KSOL SET BY USER GLYCEROL KINASE EXISTS AT PHYSIOLOGICAL CONCENTRATIONS IN AN EQUILIBRIUM BETWEEN FUNCTIONAL DIMERS AND TETRAMERS. THE CRYSTAL ASYMMETRIC UNIT CONTAINS A TETRAMER OF GLYCEROL KINASE WITH NEARLY EXACT 222 POINT-GROUP SYMMETRY, UNLIKE THE PREVIOUSLY SUBMITTED GLYCEROL KINASE - FACTOR IIIGLC COMPLEX IN WHICH THE 222 POINT GROUP SYMMETRY WAS CRYSTALLOGRAPHICALLY ENFORCED
Rfactor反射数%反射
Rwork0.167 --
obs-69682 74 %
溶媒の処理溶媒モデル: TNT SOLVENT MODELING / Bsol: 300 Å2 / ksol: 0.8 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.37→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15621 0 54 140 15815
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.019159821.5
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.928216203
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d20.52895290
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.0184172.2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.01923277.7
X-RAY DIFFRACTIONt_it9.34159381
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.03274220
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5F-6 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.167
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1.5
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d0
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d2.20.018
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr7.70.019

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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