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万見
- PDB-1bt5: CRYSTAL STRUCTURE OF THE IMIPENEM INHIBITED TEM-1 BETA-LACTAMASE ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bt5
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE IMIPENEM INHIBITED TEM-1 BETA-LACTAMASE FROM ESCHERICHIA COLI
要素PROTEIN (BETA-LACTAMASE)
キーワードHYDROLASE / BETA-LACTAM DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IM2 / Beta-lactamase TEM
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Maveyraud, L. / Mourey, L. / Pedelacq, J.D. / Guillet, V. / Kotra, L.K. / Mobashery, S. / Samama, J.P.
引用
ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1998
タイトル: Structural Basis for Clinical Longevity of Carbapenem Antibiotics in the Face of Challenge by the Common Class A Beta-Lactamases from Antibiotic-Resistant Bacteria
著者: Maveyraud, L. / Mourey, L. / Kotra, L.P. / Pedelacq, J.D. / Guillet, V. / Mobashery, S. / Samama, J.P.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1993
タイトル: Crystal Structure of Escherichia Coli Tem1 Beta-Lactamase at 1.8 A Resolution
著者: Jelsch, C. / Mourey, L. / Masson, J.M. / Samama, J.P.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Data on Escherichia Coli Tem1 Beta-Lactamase
著者: Jelsch, C. / Lenfant, F. / Masson, J.M. / Samama, J.P.
履歴
登録1998年9月2日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年8月31日Group: Other
改定 1.42021年11月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / diffrn_source / entity / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (BETA-LACTAMASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,05410
ポリマ－28,9841
非ポリマー1,0709
水6,251347
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.420, 62.010, 89.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (BETA-LACTAMASE)


分子量: 28984.076 Da / 分子数: 1 / 変異: V82I, A182V / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ESTER LINK BETWEEN SER A 70 OG AND IM2 350 C7 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 細胞内の位置: PERIPLASMIC / 遺伝子: BLA / Variant: V82I, A182V / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62593, beta-lactamase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-IM2 / (5R)-5-[(1S,2R)-1-formyl-2-hydroxypropyl]-3-[(2-{[(E)-iminomethyl]amino}ethyl)sulfanyl]-4,5-dihydro-1H-pyrrole-2-carbox ylic acid / IMIPENEM, open form / N-FORMIMIDOYL-THIENAMYCINE, open form


分子量: 301.362 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19N3O4S / コメント: 抗生剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 347 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.2 %
結晶化pH: 7.8 / 詳細: pH 7.8
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: Jelsch, C., (1992) J. Mol. Biol., 223, 377.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 1.1271
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1271 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→18 Å / Num. obs: 21770 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 12.13 Å2 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.89 Å / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 8.7 / Rsym value: 0.116 / % possible all: 96.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 84646 / Rmerge(I) obs: 0.059
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.8 % / Rmerge(I) obs: 0.116

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 1.8→18 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: EXTERNAL BULK SOLVENT CORRECTION COMPUTED WITH XPLOR 3.1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 1113 5 %RANDOM
Rwork0.173 ---
obs-21708 98.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 10.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2030 0 60 347 2437
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.010.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0220.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0750.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.531.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it0.6771
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.2811.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.0163
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0130.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1130.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1790.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2670.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor10.92
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor16.915
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor28.720
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.173
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0130.02

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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