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- PDB-1bt0: STRUCTURE OF UBIQUITIN-LIKE PROTEIN, RUB1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bt0
タイトルSTRUCTURE OF UBIQUITIN-LIKE PROTEIN, RUB1
要素PROTEIN (UBIQUITIN-LIKE PROTEIN 7, RUB1)
キーワードSIGNALING PROTEIN / RUB1 / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN / ARABIDOPSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


ethylene biosynthetic process / response to auxin / protein neddylation / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / protein ubiquitination / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / nucleus / plasma membrane ...ethylene biosynthetic process / response to auxin / protein neddylation / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / protein ubiquitination / mRNA binding / ubiquitin protein ligase binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Nedd8-like ubiquitin / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. ...Nedd8-like ubiquitin / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-NEDD8-like protein RUB1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Delacruz, W.P. / Fisher, A.J.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: The rub family of ubiquitin-like proteins. Crystal structure of Arabidopsis rub1 and expression of multiple rubs in Arabidopsis.
著者: Rao-Naik, C. / delaCruz, W. / Laplaza, J.M. / Tan, S. / Callis, J. / Fisher, A.J.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Structure of Ubiquitin Refined at 1.8 Angstroms Resolution
著者: Vijay-Kumar, S. / Bugg, C.E. / Cook, W.J.
履歴
登録1998年9月2日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (UBIQUITIN-LIKE PROTEIN 7, RUB1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,8026
ポリマ－8,4851
非ポリマー3175
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)28.600, 35.600, 37.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (UBIQUITIN-LIKE PROTEIN 7, RUB1)


分子量: 8484.797 Da / 分子数: 1 / 変異: T1M, M2L, A60N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9SHE7
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 46 %
結晶化
*PLUS
手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
19.0 mg/mlprotein11
218-20 %(w/v)PEG800011
3200-400 mMzinc acetate11
42-4 %MPD11
5100 mMMES11

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→30 Å / Num. obs: 7919 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.051
反射
*PLUS
Num. measured all: 23228

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
TNT精密化
XDSデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UBI WITH NON-CONSERVED RESIDUES TRUNCATED INTO ALANINE

1ubi


解像度: 1.7→30 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO /
反射数%反射
all7919 -
obs7919 95 %
溶媒の処理溶媒モデル: TNT / Bsol: 461 Å2 / ksol: 1.018 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数572 0 14 75 661
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.325
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d16
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.008
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.017
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.18 / Rfactor Rfree: 0.246 / Rfactor Rwork: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg16
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.017

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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