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- PDB-1bsy: STRUCTURAL BASIS OF THE TANFORD TRANSITION OF BOVINE BETA-LACTOGL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bsy
タイトルSTRUCTURAL BASIS OF THE TANFORD TRANSITION OF BOVINE BETA-LACTOGLOBULIN FROM CRYSTAL STRUCTURES AT THREE PH VALUES; PH 7.1
要素BETA-LACTOGLOBULIN
キーワードTRANSPORT / BETA-LACTOGLOBULIN / PH-DEPENDENT CONFORMATION / LOOP MOVEMENT / TANFORD TRANSITION
機能・相同性
機能・相同性情報


retinol binding / long-chain fatty acid binding / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Beta-lactoglobulin / Lipocalin / Lipocalin family conserved site / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Lipocalin signature. / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-lactoglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 2.24 Å
データ登録者Qin, B.Y. / Bewley, M.C. / Creamer, L.K. / Baker, E.N. / Jameson, G.B.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Structural basis of the Tanford transition of bovine beta-lactoglobulin.
著者: Qin, B.Y. / Bewley, M.C. / Creamer, L.K. / Baker, H.M. / Baker, E.N. / Jameson, G.B.
#1: ジャーナル: Thesis, Massey University / 年: 1998
タイトル: Structure Determination of Bovine Beta-Lactoglobulin Variants a and B
著者: Qin, B.Y.
履歴
登録1998年8月31日処理サイト: BNL
改定 1.01999年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-LACTOGLOBULIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3871
ポリマ－18,3871
非ポリマー00
水1,06359
1
A: BETA-LACTOGLOBULIN

A: BETA-LACTOGLOBULIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7752
ポリマ－36,7752
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
単位格子
Length a, b, c (Å)53.960, 53.960, 112.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 BETA-LACTOGLOBULIN


分子量: 18387.264 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / Secretion: MILK / Variant: VARIANT A / 参照: UniProt: P02754
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
由来についての詳細ISOLATED FIRST FROM COW'S MILK IN 1934

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 35 % / 解説: DATA WERE COLLECTED USING OSCILLATION METHOD
結晶化pH: 7.1 / 詳細: pH 7.1
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
125-30 mg/mlprotein1drop
20.01 MHEPES1reservoir
32.2-2.8 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年5月8日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.24→15 Å / Num. obs: 9293 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.07 % / Biso Wilson estimate: 54.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Rsym value: 0.038 / Net I/σ(I): 24.1
反射 シェル解像度: 2.24→2.28 Å / 冗長度: 3.07 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.038 / % possible all: 95.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 283429
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR3.851位相決定
精密化解像度: 2.24→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.01 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 576 5.69 %RANDOM
Rwork0.2335 ---
obs0.2335 8695 90.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 50.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.43 Å / Luzzati sigma a obs: 0.88 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.24→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1286 0 0 62 1348
LS精密化 シェル解像度: 2.24→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.05 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 58 6 %
Rwork0.37 910 -
obs--81.48 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.37

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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