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- PDB-1bs0: PLP-DEPENDENT ACYL-COA SYNTHASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bs0
タイトルPLP-DEPENDENT ACYL-COA SYNTHASE
要素PROTEIN (8-AMINO-7-OXONANOATE SYNTHASE)
キーワードTRANSFERASE / PLP-DEPENDENT ACYL-COA SYNTHASE / BIOTIN BIOSYNTHESIS / 8-AMINO-7-OXONANOATE SYNTHASE / 8-AMINO-7-KETOPELARGONATE SYNTHASE
機能・相同性
機能・相同性情報


8-amino-7-oxononanoate synthase / 8-amino-7-oxononanoate synthase activity / biotin biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
8-amino-7-oxononanoate synthase, Proteobacteria / 8-amino-7-oxononanoate synthase, Archaea/Proteobacteria type / : / Aminotransferase, class-II, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-II pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 ...8-amino-7-oxononanoate synthase, Proteobacteria / 8-amino-7-oxononanoate synthase, Archaea/Proteobacteria type / : / Aminotransferase, class-II, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-II pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
8-amino-7-oxononanoate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Alexeev, D. / Alexeeva, M. / Baxter, R.L. / Campopiano, D.J. / Webster, S.P. / Sawyer, L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: The crystal structure of 8-amino-7-oxononanoate synthase: a bacterial PLP-dependent, acyl-CoA-condensing enzyme.
著者: Alexeev, D. / Alexeeva, M. / Baxter, R.L. / Campopiano, D.J. / Webster, S.P. / Sawyer, L.
履歴
登録1998年8月31日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (8-AMINO-7-OXONANOATE SYNTHASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9294
ポリマ－41,6411
非ポリマー2883
水10,467581
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: PROTEIN (8-AMINO-7-OXONANOATE SYNTHASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (8-AMINO-7-OXONANOATE SYNTHASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,8598
ポリマ－83,2822
非ポリマー5766
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555-x+y,y,-z+1/31
Buried area9750 Å2
ΔGint-156 kcal/mol
Surface area27440 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)58.520, 58.520, 194.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number151
Space group name H-MP3112
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1330-

HOH

21A-1421-

HOH

31A-1527-

HOH

41A-1544-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (8-AMINO-7-OXONANOATE SYNTHASE) / E.C.2.3.1.47 TRANSFERASE / AONS / 8-AMINO-7-KETOPELARGONATE SYNTHASE


分子量: 41641.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: B834(DE3) / 遺伝子: BIOF / プラスミド: PUC18 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P12998, 8-amino-7-oxononanoate synthase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 581 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.3 %
結晶化pH: 7.9
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.2M AMMONIUM SULPHATE, 200MM BIS-TRIS,, pH 7.9
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 46 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
21.6 Mammonium sulfate1reservoir
3200 mMBis-Tris-propane1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.911
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年6月15日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: SUPPER DOUBLE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.911 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.64→15 Å / Num. obs: 46252 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 14.3 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rsym value: 0.084 / Net I/σ(I): 31.3
反射 シェル解像度: 1.65→1.68 Å / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.369 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Rsym value: 0.369 / % possible all: 100
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.6 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
MLPHARE位相決定
直接法モデル構築
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.65→10 Å / Num. parameters: 14121 / Num. restraintsaints: 12231 / 交差検証法: R-FREE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: SOME FURTHER REFINEMENT HAS BEEN PERFORMED SINCE THE PAPER WAS SUBMITTED TO J.MOL.BIOL.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2124 1390 3 %RANDOM
all0.1783 44628 --
obs0.1779 -99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER, J.MOL.BIOL.91(1973) 201-228
Refine analyzeNum. disordered residues: 2 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 3359.1
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2919 0 15 581 3515
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.026
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.002
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.025
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.04
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.049
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.092
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.08
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 10 Å / Rfactor Rwork: 0.178
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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