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- PDB-1brd: Model for the structure of Bacteriorhodopsin based on high-resolu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1brd
タイトルModel for the structure of Bacteriorhodopsin based on high-resolution Electron Cryo-microscopy
要素BACTERIORHODOPSIN PRECURSOR
キーワードPHOTORECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


light-driven active monoatomic ion transmembrane transporter activity / monoatomic ion channel activity / photoreceptor activity / phototransduction / proton transmembrane transport / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Bacterial rhodopsins retinal binding site. / Bacterial rhodopsins signature 1. / Rhodopsin, retinal binding site / Bacteriorhodopsin-like protein / Archaeal/bacterial/fungal rhodopsins / Bacteriorhodopsin-like protein / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
RETINAL / Bacteriorhodopsin
類似検索 - 構成要素
生物種Halobacterium salinarum (好塩性)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Henderson, R. / Baldwin, J.M. / Ceska, T.A. / Zemlin, F. / Beckmann, E. / Downing, K.H.
引用
ジャーナル: J Mol Biol / 年: 1990
タイトル: Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy.
著者: R Henderson / J M Baldwin / T A Ceska / F Zemlin / E Beckmann / K H Downing /
要旨: The light-driven proton pump bacteriorhodopsin occurs naturally as two-dimensional crystals. A three-dimensional density map of the structure, at near-atomic resolution, has been obtained by studying ...The light-driven proton pump bacteriorhodopsin occurs naturally as two-dimensional crystals. A three-dimensional density map of the structure, at near-atomic resolution, has been obtained by studying the crystals using electron cryo-microscopy to obtain electron diffraction patterns and high-resolution micrographs. New methods were developed for analysing micrographs from tilted specimens, incorporating methods previously developed for untilted specimens that enable large areas to be analysed and corrected for distortions. Data from 72 images, from both tilted and untilted specimens, were analysed to produce the phases of 2700 independent Fourier components of the structure. The amplitudes of these components were accurately measured from 150 diffraction patterns. Together, these data represent about half of the full three-dimensional transform to 3.5 A. The map of the structure has a resolution of 3.5 A in a direction parallel to the membrane plane but lower than this in the perpendicular direction. It shows many features in the density that are resolved from the main density of the seven alpha-helices. We interpret these features as the bulky aromatic side-chains of phenylalanine, tyrosine and tryptophan residues. There is also a very dense feature, which is the beta-ionone ring of the retinal chromophore. Using these bulky side-chains as guide points and taking account of bulges in the helices that indicate smaller side-chains such as leucine, a complete atomic model for bacteriorhodopsin between amino acid residues 8 and 225 has been built. There are 21 amino acid residues, contributed by all seven helices, surrounding the retinal and 26 residues, contributed by five helices, forming the proton pathway or channel. Ten of the amino acid residues in the middle of the proton channel are also part of the retinal binding site. The model also provides a useful basis for consideration of the mechanism of proton pumping and allows a consistent interpretation of a great deal of other experimental data. In particular, the structure suggests that pK changes in the Schiff base must act as the means by which light energy is converted into proton pumping pressure in the channel. Asp96 is on the pathway from the cytoplasm to the Schiff base and Asp85 is on the pathway from the Schiff base to the extracellular surface.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1978
タイトル: Specific Labelling of the Protein and Lipid on the Extracellular Surface of Purple Membrane
著者: Henderson, R. / Jubb, J.S. / Whytock, S.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1975
タイトル: Three-Dimensional Model of Purple Membrane Obtained by Electron Microscopy
著者: Henderson, R. / Unwin, P.N.T.
履歴
登録1990年5月23日登録サイト: BNL / 処理サイト: BNL
改定 1.01991年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02023年7月26日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Polymer sequence
カテゴリ: atom_site / atom_sites ...atom_site / atom_sites / database_2 / database_PDB_matrix / diffrn_radiation / em_image_scans / entity_poly / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _database_PDB_matrix.origx[1][1] / _database_PDB_matrix.origx[1][2] / _database_PDB_matrix.origx[2][1] / _database_PDB_matrix.origx[2][2] / _diffrn_radiation.pdbx_scattering_type / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation / _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_value / _pdbx_validate_torsion.phi / _pdbx_validate_torsion.psi / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
詳細: Coordinates and associated ncs operations (if present) transformed into standard crystal frame
Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年4月17日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 650HELIX THE ENDS OF THE HELICES ARE UNCERTAIN BY AT LEAST ONE RESIDUE. IN ADDITION, PRO 50, PRO 91, ...HELIX THE ENDS OF THE HELICES ARE UNCERTAIN BY AT LEAST ONE RESIDUE. IN ADDITION, PRO 50, PRO 91, AND PRO 186 ARE IN THE MIDDLE OF HELICAL SEGMENTS BUT IN EACH CASE THE HELICES ARE BENT NEAR THE PROLINE RESIDUES.

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構造の表示

ムービー
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BACTERIORHODOPSIN PRECURSOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0822
ポリマ－26,7971
非ポリマー2841
水00
1
A: BACTERIORHODOPSIN PRECURSOR
ヘテロ分子

A: BACTERIORHODOPSIN PRECURSOR
ヘテロ分子

A: BACTERIORHODOPSIN PRECURSOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,2456
ポリマ－80,3923
非ポリマー8533
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.450, 62.450, 100.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3
Atom site foot note1: A TEMPERATURE FACTOR OF 99.0 DENOTES SIDE CHAINS WITH NO CLEAR DENSITY IN THE EXPERIMENTAL MAP OR WITH OTHER AMBIGUITY. A TEMPERATURE FACTOR OF 20.0 DENOTES GOOD SIDE CHAINS OR THE POLYPEPTIDE ...1: A TEMPERATURE FACTOR OF 99.0 DENOTES SIDE CHAINS WITH NO CLEAR DENSITY IN THE EXPERIMENTAL MAP OR WITH OTHER AMBIGUITY. A TEMPERATURE FACTOR OF 20.0 DENOTES GOOD SIDE CHAINS OR THE POLYPEPTIDE BACKBONE IN THE MAIN HELICAL SEGMENTS. SOME SIDE CHAINS OF INTERMEDIATE QUALITY HAVE TEMPERATURE FACTORS OF 40.0.

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要素

#1: タンパク質 BACTERIORHODOPSIN PRECURSOR


分子量: 26797.381 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Halobacterium salinarum (好塩性) / 参照: UniProt: P02945
#2: 化合物 ChemComp-RET / RETINAL / 7-cis-レチナ-ル


分子量: 284.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学
結晶の対称性∠γ: 120 ° / C sampling length: 100 Å / A: 62.45 Å / B: 62.45 Å / C: 100 Å / Space group name H-M: P3

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試料調製

構成要素名称: Bacteriorhodopsin from purple membrane / タイプ: COMPLEX
緩衝液pH: 5.2
詳細: 0.1 mM potassium phosphate, 6 mM octyl glucoside, 0.2 mM trimethylammonium chloride
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: carbon aged several days to optimize hydrophobicity / グリッドの材料: COPPER
EM embedding詳細: 0.8% (w/v) glucose / Material: glucose

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データ収集

EM imaging

Specimen-ID: 1

ID加速電圧 (kV)詳細照射モードモデルモード最高温度 (K)凍結剤倍率（公称値） (X)電子線源
112060 degree tilted specimensFLOOD BEAMFEI/PHILIPS EM420DIFFRACTION153
21000, 20, 45 degree + random degree tiltsFLOOD BEAMSIEMENS SULEIKABRIGHT FIELD5HELIUM66000
3100, 20, 45 degree + random degree tiltsSPOT SCANJEOL 100BBRIGHT FIELD158NITROGEN55000FIELD EMISSION GUN
撮影
IDImaging-ID平均露光時間 (sec.)電子線照射量 (e/Å2)フィルム・検出器のモデル実像数Num. of diffraction images
221220GENERIC FILM52
3315GENERIC FILM20
11GENERIC FILM150
放射散乱光タイプ: electron
放射波長相対比: 1

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解析

結晶の対称性∠γ: 120 ° / C sampling length: 100 Å / A: 62.45 Å / B: 62.45 Å / C: 100 Å / Space group name H-M: P3
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 2D CRYSTAL
精密化最高解像度: 3.5 Å
詳細: A TEMPERATURE FACTOR OF 99.0 DENOTES SIDE CHAINS WITH NO CLEAR DENSITY IN THE EXPERIMENTAL MAP OR WITH OTHER AMBIGUITY. A TEMPERATURE FACTOR OF 20.0 DENOTES GOOD SIDE CHAINS OR THE ...詳細: A TEMPERATURE FACTOR OF 99.0 DENOTES SIDE CHAINS WITH NO CLEAR DENSITY IN THE EXPERIMENTAL MAP OR WITH OTHER AMBIGUITY. A TEMPERATURE FACTOR OF 20.0 DENOTES GOOD SIDE CHAINS OR THE POLYPEPTIDE BACKBONE IN THE MAIN HELICAL SEGMENTS. SOME SIDE CHAINS OF INTERMEDIATE QUALITY HAVE TEMPERATURE FACTORS OF 40.0. THIS STRUCTURE WAS REFINED WITH RESIDUE 111 SPECIFIED AS ILE. GENE SEQUENCING HAS SHOWN THAT THIS RESIDUE SHOULD BE LEU. THIS HAS BEEN CORRECTED IN THIS ENTRY BY RENAMING RESIDUE 111 AS LEU AND REMOVING THE SIDE CHAIN ATOMS BEYOND CB. THIS WILL BE CORRECTED IN FUTURE MORE ACCURATE COORDINATE SETS. THE DATA WAS COLLECTED ON 2-DIMENSIONAL CRYSTALS AND HENCE THE C-AXIS REPEAT DOES NOT CORRESPOND TO A REAL REPEAT, BUT INSTEAD REFERS TO THE SAMPLING THAT IS USED TO DESCRIBE THE CONTINUOUS TRANSFORM. THE C VALUE OF 100.0 IS THEREFORE THE VALUE WHICH SHOULD BE USED IN INTERPRETING THE MEANING OF THE L INDEX.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 3.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1343 0 20 0 1363

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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