[日本語] English
万見
- PDB-1bib: THE E. COLI BIOTIN HOLOENZYME SYNTHETASE(SLASH)BIO REPRESSOR CRYS... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bib
タイトルTHE E. COLI BIOTIN HOLOENZYME SYNTHETASE(SLASH)BIO REPRESSOR CRYSTAL STRUCTURE DELINEATES THE BIOTIN AND DNA-BINDING DOMAINS
要素BIR A
キーワードTRANSCRIPTION REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


biotin metabolic process / biotin-[biotin carboxyl-carrier protein] ligase / biotin--[biotin carboxyl-carrier protein] ligase activity / biotin biosynthetic process / biotin binding / transcription repressor complex / nucleic acid binding / transcription cis-regulatory region binding / regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity ...biotin metabolic process / biotin-[biotin carboxyl-carrier protein] ligase / biotin--[biotin carboxyl-carrier protein] ligase activity / biotin biosynthetic process / biotin binding / transcription repressor complex / nucleic acid binding / transcription cis-regulatory region binding / regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / DNA binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Biotin operon repressor, helix-turn-helix domain / Bifunctional ligase/repressor BirA / Helix-turn-helix, type 11 / HTH domain / Biotin protein ligase, C-terminal / Biotin protein ligase C terminal domain / Biotin--acetyl-CoA-carboxylase ligase / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) catalytic domain profile. / Biotin/lipoate A/B protein ligase family / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL), catalytic domain ...Biotin operon repressor, helix-turn-helix domain / Bifunctional ligase/repressor BirA / Helix-turn-helix, type 11 / HTH domain / Biotin protein ligase, C-terminal / Biotin protein ligase C terminal domain / Biotin--acetyl-CoA-carboxylase ligase / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) catalytic domain profile. / Biotin/lipoate A/B protein ligase family / Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL), catalytic domain / Transcriptional repressor, C-terminal / SH3 type barrels. - #100 / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / SH3 type barrels. / Arc Repressor Mutant, subunit A / Roll / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BIOTIN / Bifunctional ligase/repressor BirA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Wilson, K.P. / Shewchuk, L.M. / Matthews, B.W.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1992
タイトル: Escherichia coli biotin holoenzyme synthetase/bio repressor crystal structure delineates the biotin- and DNA-binding domains.
著者: Wilson, K.P. / Shewchuk, L.M. / Brennan, R.G. / Otsuka, A.J. / Matthews, B.W.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1989
タイトル: Crystallization of the Bifunctional Biotin Operon Repressor
著者: Brennan, R.G. / Vasu, S. / Matthews, B.W. / Otsuka, A.J.
履歴
登録1992年7月6日処理サイト: BNL
改定 1.01993年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: BIR A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5962
ポリマ－35,3521
非ポリマー2441
水34219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)114.100, 114.100, 60.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 174

-
要素

#1: タンパク質 BIR A


分子量: 35351.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P06709, biotin-[biotin carboxyl-carrier protein] ligase
#2: 化合物 ChemComp-BTN / BIOTIN


分子量: 244.311 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N2O3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細RESIDUES 116 - 118 BECOME LOCALIZED UPON BIOTIN BINDING.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.45 %

-
データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

-
解析

ソフトウェア名称: TNT / 分類: 精密化
精密化Rfactor obs: 0.173 / 最高解像度: 2.8 Å
詳細: IN BIOTINYLATED LYSINE, ONLY THE BIOTIN PORTION OF THE MOLECULE CAN BE SEEN IN ELECTRON DENSITY MAP.
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2201 0 16 19 2236
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.7
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Rfactor obs: 0.173
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る