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- PDB-1bcn: THREE-DIMENSIONAL SOLUTION STRUCTURE OF HUMAN INTERLEUKIN-4 BY MU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bcn
タイトルTHREE-DIMENSIONAL SOLUTION STRUCTURE OF HUMAN INTERLEUKIN-4 BY MULTI-DIMENSIONAL HETERONUCLEAR MAGNETIC RESONANCE SPECTROSCOPY
要素INTERLEUKIN-4
キーワードCYTOKINE
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-4 receptor binding / positive regulation of isotype switching to IgE isotypes / negative regulation of complement-dependent cytotoxicity / positive regulation of cellular respiration / Interleukin-18 signaling / regulation of isotype switching / negative regulation of neuroinflammatory response / negative regulation of epithelial cell migration / positive regulation of T-helper 2 cell cytokine production / dendritic cell differentiation ...interleukin-4 receptor binding / positive regulation of isotype switching to IgE isotypes / negative regulation of complement-dependent cytotoxicity / positive regulation of cellular respiration / Interleukin-18 signaling / regulation of isotype switching / negative regulation of neuroinflammatory response / negative regulation of epithelial cell migration / positive regulation of T-helper 2 cell cytokine production / dendritic cell differentiation / interleukin-4-mediated signaling pathway / neuroinflammatory response / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / positive regulation of interleukin-13 production / macrophage activation / myeloid dendritic cell differentiation / positive regulation of amyloid-beta clearance / regulation of phosphorylation / positive regulation of MHC class II biosynthetic process / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / type 2 immune response / positive regulation of T cell differentiation / positive regulation of ATP biosynthetic process / negative regulation of osteoclast differentiation / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of macroautophagy / negative regulation of tumor necrosis factor production / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / regulation of immune response / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of T cell proliferation / positive regulation of B cell proliferation / B cell differentiation / cholesterol metabolic process / T cell activation / cytokine activity / growth factor activity / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / immune response / positive regulation of cell migration / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Interleukin-4 / Interleukin 4 / Interleukin-4/interleukin-13 / Interleukin-4/interleukin-13, conserved site / Interleukins -4 and -13 signature. / Interleukins 4 and 13 / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR
データ登録者Clore, G.M. / Powers, B. / Garrett, D.S. / Gronenborn, A.M.
引用
ジャーナル: Science / : 1992
タイトル: Three-dimensional solution structure of human interleukin-4 by multidimensional heteronuclear magnetic resonance spectroscopy.
著者: Powers, R. / Garrett, D.S. / March, C.J. / Frieden, E.A. / Gronenborn, A.M. / Clore, G.M.
#1: ジャーナル: Science / : 1992
タイトル: Three-Dimensional Solution Structure of Human Interleukin-4 by Multidimensional Heteronuclear Magnetic Resonance Spectroscopy
著者: Powers, R. / Garrett, D.S. / March, C.J. / Frieden, E.A. / Gronenborn, A.M. / Clore, G.M.
#2: ジャーナル: Biochemistry / : 1992
タイトル: 1H, 15N, 13C and 13Co Assignments of Human Interleukin-4 Using Three-Dimensional Double-and Triple-Resonance Heteronuclear Magnetic Resonance Spectroscopy
著者: Powers, R. / Garrett, D.S. / March, C.J. / Frieden, E.A. / Gronenborn, A.M. / Clore, G.M.
#3: ジャーナル: Biochemistry / : 1992
タイトル: Determination of the Secondary Structure and Folding Topology of Human Interleukin-4 Using Three-Dimensional Heteronuclear Magnetic Resonance Spectroscopy
著者: Garrett, D.S. / Powers, R. / March, C.J. / Frieden, E.A. / Clore, G.M. / Gronenborn, A.M.
履歴
登録1992年5月1日処理サイト: BNL
改定 1.01993年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INTERLEUKIN-4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3921
ポリマ-15,3921
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)22 / -
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 INTERLEUKIN-4


分子量: 15391.601 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POTENTIAL / 参照: UniProt: P05112
Has protein modificationY
配列の詳細THE NUMBERING SCHEME IN THIS STRUCTURE INCLUDES THE FOUR-RESIDUE SEQUENCE GLU-ALA-GLU-ALA AT THE N- ...THE NUMBERING SCHEME IN THIS STRUCTURE INCLUDES THE FOUR-RESIDUE SEQUENCE GLU-ALA-GLU-ALA AT THE N-TERMINUS OF THE RECOMBINANT PROTEIN WHICH IS NOT PART OF THE NATURAL HUMAN IL-4; THE NATURAL IL-4 SEQUENCE THEREFORE STARTS AT RESIDUE 5. IN ADDITION, THE TWO POTENTIAL N-LINKED GLYCOSYLATION SITES AT ASN 42 AND ASN 109 HAVE BEEN CHANGED TO ASP BY SITE DIRECTED MUTAGENESIS TO PREVENT HYPERGLYCOSYLATION IN THE YEAST HOST.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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試料調製

結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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解析

精密化ソフトェア番号: 1
詳細: DETAILS OF THE STRUCTURE DETERMINATION AND ALL STRUCTURAL STATISTICS ARE GIVEN IN REFERENCE 1 (I.E. AGREEMENT WITH EXPERIMENTAL RESTRAINTS, DEVIATIONS FROM IDEALITY FOR BOND LENGTHS, ANGLES, ...詳細: DETAILS OF THE STRUCTURE DETERMINATION AND ALL STRUCTURAL STATISTICS ARE GIVEN IN REFERENCE 1 (I.E. AGREEMENT WITH EXPERIMENTAL RESTRAINTS, DEVIATIONS FROM IDEALITY FOR BOND LENGTHS, ANGLES, PLANES AND CHIRALITY, NON-BONDED CONTACTS, ATOMIC RMS DIFFERENCES BETWEEN THE CALCULATED STRUCTURES. THE STRUCTURES ARE BASED ON 823 INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS FROM NOE MEASUREMENTS; 98 HYDROGEN-BONDING DISTANCE RESTRAINTS FOR 49 HYDROGEN-BONDS IDENTIFIED ON THE BASIS OF THE NOE AND AMIDE PROTON EXCHANGE DATA, AS WELL AS THE INITIAL STRUCTURE CALCULATIONS; AND 101 PHI AND 82 PSI BACKBONE TORSION ANGLE RESTRAINTS DERIVED FROM COUPLING CONSTANTS, NOE DATA, AND 13C SECONDARY CHEMICAL SHIFTS. THE METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURES IS THE HYBRID METRIC MATRIX DISTANCE GEOMETRY-DYNAMICAL SIMULATED ANNEALING METHOD (M. NILGES, G. M. CLORE, AND A. M. GRONENBORN FEBS LETT. 229, 317-324 (1988)). RESIDUES 1 - 6 AND 132 - 133 AT THE N- AND C-TERMINI ARE DISORDERED. THE RESTRAINED MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE IS PRESENTED IN PROTEIN DATA BANK ENTRY 1BBN. THIS WAS OBTAINED BY AVERAGING THE COORDINATES OF THE INDIVIDUAL STRUCTURES AND SUBJECTING THE RESULTING COORDINATES TO RESTRAINED MINIMIZATION. MODELS 1 - 22, PRESENTED IN THIS ENTRY, REPRESENT THE INDIVIDUAL MODELS. THE (SA)R RESTRAINED MINIMIZED MEAN STRUCTURE WAS DERIVED BY AVERAGING THE COORDINATES OF THE INDIVIDUAL SA STRUCTURES (BEST FITTED TO RESIDUES 7 - 131), AND SUBJECTING THE RESULTING COORDINATES TO RESTRAINED MINIMIZATION. THE QUANTITY PRESENTED IN COLUMNS 61 - 66 IN ENTRY 1BBN REPRESENTS THE ATOMIC RMS DEVIATIONS OF THE 22 INDIVIDUAL SA STRUCTURES ABOUT THE MEAN STRUCTURE.
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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