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- PDB-1bbz: CRYSTAL STRUCTURE OF THE ABL-SH3 DOMAIN COMPLEXED WITH A DESIGNED... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bbz
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE ABL-SH3 DOMAIN COMPLEXED WITH A DESIGNED HIGH-AFFINITY PEPTIDE LIGAND: IMPLICATIONS FOR SH3-LIGAND INTERACTIONS
要素
  • ABL TYROSINE KINASE
  • PEPTIDE P41
キーワードCOMPLEX (TRANSFERASE/PEPTIDE) / COMPLEX (TRANSFERASE-PEPTIDE) / SIGNAL TRANSDUCTION / SH3 DOMAIN / COMPLEX (TRANSFERASE-PEPTIDE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of actin filament binding / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of oxidoreductase activity / protein localization to cytoplasmic microtubule plus-end / DN4 thymocyte differentiation / response to epinephrine / activation of protein kinase C activity / phospholipase C-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / podocyte apoptotic process / delta-catenin binding ...positive regulation of actin filament binding / negative regulation of ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of oxidoreductase activity / protein localization to cytoplasmic microtubule plus-end / DN4 thymocyte differentiation / response to epinephrine / activation of protein kinase C activity / phospholipase C-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / podocyte apoptotic process / delta-catenin binding / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / transitional one stage B cell differentiation / regulation of postsynaptic specialization assembly / regulation of modification of synaptic structure / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity / DNA conformation change / neuroepithelial cell differentiation / : / B cell proliferation involved in immune response / cerebellum morphogenesis / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of extracellular matrix organization / microspike assembly / B-1 B cell homeostasis / neuropilin signaling pathway / neuropilin binding / bubble DNA binding / mitochondrial depolarization / regulation of cell motility / activated T cell proliferation / positive regulation of establishment of T cell polarity / cellular response to dopamine / positive regulation of blood vessel branching / proline-rich region binding / regulation of Cdc42 protein signal transduction / syntaxin binding / mitogen-activated protein kinase binding / regulation of hematopoietic stem cell differentiation / myoblast proliferation / alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of dendrite development / regulation of axon extension / regulation of T cell differentiation / cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / negative regulation of cell-cell adhesion / Myogenesis / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of osteoblast proliferation / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / regulation of microtubule polymerization / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / associative learning / vascular endothelial cell response to oscillatory fluid shear stress / Bergmann glial cell differentiation / regulation of endocytosis / neuromuscular process controlling balance / negative regulation of long-term synaptic potentiation / negative regulation of mitotic cell cycle / negative regulation of cellular senescence / negative regulation of BMP signaling pathway / actin monomer binding / canonical NF-kappaB signal transduction / signal transduction in response to DNA damage / positive regulation of focal adhesion assembly / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / BMP signaling pathway / endothelial cell migration / positive regulation of T cell migration / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / mismatch repair / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / regulation of cell adhesion / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / four-way junction DNA binding / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / spleen development / positive regulation of stress fiber assembly / ruffle / positive regulation of vasoconstriction / ephrin receptor binding / actin filament polymerization / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of endothelial cell migration / ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of interleukin-2 production / positive regulation of mitotic cell cycle / substrate adhesion-dependent cell spreading / SH2 domain binding / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / thymus development / protein kinase C binding / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / post-embryonic development / integrin-mediated signaling pathway / establishment of localization in cell
類似検索 - 分子機能
F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains ...F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase ABL1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Pisabarro, M.T. / Serrano, L. / Wilmanns, M.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of the abl-SH3 domain complexed with a designed high-affinity peptide ligand: implications for SH3-ligand interactions.
著者: Pisabarro, M.T. / Serrano, L. / Wilmanns, M.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Rational Design of Specific High-Affinity Peptide Ligands for the Abl-SH3 Domain
著者: Pisabarro, M.T. / Serrano, L.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1994
タイトル: High-Resolution Crystal Structures of Tyrosine Kinase SH3 Domains Complexed with Proline-Rich Peptides
著者: Musacchio, A. / Saraste, M. / Wilmanns, M.
履歴
登録1998年4月28日処理サイト: BNL
改定 1.01998年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ABL TYROSINE KINASE
B: PEPTIDE P41
C: ABL TYROSINE KINASE
D: PEPTIDE P41
E: ABL TYROSINE KINASE
F: PEPTIDE P41
G: ABL TYROSINE KINASE
H: PEPTIDE P41
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,21712
ポリマ－29,8338
非ポリマー3844
水4,846269
1
A: ABL TYROSINE KINASE
B: PEPTIDE P41
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,5543
ポリマ－7,4582
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1330 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area4020 Å2
手法PISA
2
C: ABL TYROSINE KINASE
D: PEPTIDE P41
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,5543
ポリマ－7,4582
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area4040 Å2
手法PISA
3
E: ABL TYROSINE KINASE
F: PEPTIDE P41
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,5543
ポリマ－7,4582
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area3960 Å2
手法PISA
4
G: ABL TYROSINE KINASE
H: PEPTIDE P41
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,5543
ポリマ－7,4582
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1350 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area4020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.680, 73.790, 80.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.997724, -0.067192, 0.005638), (0.011972, 0.094239, -0.995478), (0.066357, 0.993279, 0.094829)13.597, 53.0221, -22.2311
2given(0.999017, -0.043051, -0.010579), (-0.010289, 0.006953, -0.999923), (0.043121, 0.999049, 0.006503)13.343, 55.603, -20.7086
3given(0.999782, -0.018786, 0.009149), (-0.008709, 0.023367, 0.999689), (-0.018994, -0.99955, 0.023198)-11.2435, 20.0008, 55.7471
4given(0.999223, -0.006459, 0.03887), (-0.038098, 0.093375, 0.994902), (-0.010055, -0.99561, 0.093057)-12.1863, 17.2248, 54.3182
5given(0.998796, -0.035591, 0.033755), (-0.036358, -0.999088, 0.022386), (0.032927, -0.023586, -0.999179)-22.789, 76.9722, 35.5722
6given(0.999078, -0.033958, 0.026286), (-0.035198, -0.998215, 0.048245), (0.0246, -0.049125, -0.99849)-22.7921, 76.3346, 36.7642

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要素

#1: タンパク質
ABL TYROSINE KINASE


分子量: 6423.080 Da / 分子数: 4 / 断片: SH3 DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00519
#2: タンパク質・ペプチド
PEPTIDE P41


分子量: 1035.149 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 269 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.68 %
結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 3.1
詳細: CRYSTALS WITH DIMENSIONS 0.25X0.25X0.25 MM3 WERE OBTAINED AT ROOM TEMPERATURE BY VAPOUR DIFFUSION AGAINST A RESERVOIR CONTAINING 0.1 M CITRIC ACID PH 3.1, 2 M AMMONIUM SULPHATE, 0.2 M SODIUM ...詳細: CRYSTALS WITH DIMENSIONS 0.25X0.25X0.25 MM3 WERE OBTAINED AT ROOM TEMPERATURE BY VAPOUR DIFFUSION AGAINST A RESERVOIR CONTAINING 0.1 M CITRIC ACID PH 3.1, 2 M AMMONIUM SULPHATE, 0.2 M SODIUM CHLORIDE, AND 1MM DTT/EDTA. THE HANGING DROP CONTAINED 1:1 RATIO OF RESERVOIR AND PROTEIN-PEPTIDE SOLUTIONS., vapor diffusion
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.1 Mcitric acid1reservoir
22 Mammonium sulfate1reservoir
30.2 M1reservoirNaCl
41 mMdithiothreitol1reservoir
51 mMEDTA1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.88
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年10月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.88 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→39.3 Å / Num. obs: 226846 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.59 % / Biso Wilson estimate: 15.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Rsym value: 0.58 / % possible all: 98.4
反射
*PLUS
Num. obs: 34430 / Num. measured all: 226846

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ABO

1abo


解像度: 1.65→8 Å / 交差検証法: FREE R-FACTOR / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 -10 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.205 31081 --
原子変位パラメータBiso mean: 13.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2126 0 20 269 2415
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.678
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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