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- PDB-1bbs: X-RAY ANALYSES OF PEPTIDE INHIBITOR COMPLEXES DEFINE THE STRUCTUR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bbs
タイトルX-RAY ANALYSES OF PEPTIDE INHIBITOR COMPLEXES DEFINE THE STRUCTURAL BASIS OF SPECIFICITY FOR HUMAN AND MOUSE RENINS
要素RENIN
キーワードASPARTIC PROTEINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


renin / mesonephros development / juxtaglomerular apparatus development / response to cGMP / renin-angiotensin regulation of aldosterone production / drinking behavior / response to immobilization stress / regulation of MAPK cascade / response to cAMP / amyloid-beta metabolic process ...renin / mesonephros development / juxtaglomerular apparatus development / response to cGMP / renin-angiotensin regulation of aldosterone production / drinking behavior / response to immobilization stress / regulation of MAPK cascade / response to cAMP / amyloid-beta metabolic process / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / cell maturation / angiotensin maturation / hormone-mediated signaling pathway / insulin-like growth factor receptor binding / kidney development / regulation of blood pressure / male gonad development / cellular response to xenobiotic stimulus / apical part of cell / peptidase activity / response to lipopolysaccharide / aspartic-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Renin-like domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Renin-like domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Dhanaraj, V. / Blundell, T.L.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1992
タイトル: X-ray analyses of peptide-inhibitor complexes define the structural basis of specificity for human and mouse renins.
著者: Dhanaraj, V. / Dealwis, C.G. / Frazao, C. / Badasso, M. / Sibanda, B.L. / Tickle, I.J. / Cooper, J.B. / Driessen, H.P. / Newman, M. / Aguilar, C. / Wood, S.P. / Blundell, T.L. / Hobart, P.M. ...著者: Dhanaraj, V. / Dealwis, C.G. / Frazao, C. / Badasso, M. / Sibanda, B.L. / Tickle, I.J. / Cooper, J.B. / Driessen, H.P. / Newman, M. / Aguilar, C. / Wood, S.P. / Blundell, T.L. / Hobart, P.M. / Geoghegan, K.F. / Ammirati, M.J. / Danley, D.E.
履歴
登録1992年5月21日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RENIN
B: RENIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,5342
ポリマ－74,5342
非ポリマー00
水00
1
A: RENIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2671
ポリマ－37,2671
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: RENIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,2671
ポリマ－37,2671
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
A: RENIN
B: RENIN

A: RENIN
B: RENIN

A: RENIN
B: RENIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)223,6026
ポリマ－223,6026
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area10650 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area75440 Å2
手法PISA
4
A: RENIN

A: RENIN

A: RENIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,8013
ポリマ－111,8013
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area3240 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area39840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.100, 143.100, 143.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 23 / 2: CIS PROLINE - PRO 111 / 3: CIS PROLINE - PRO 294 / 4: CIS PROLINE - PRO 297
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.7821, -0.3605, -0.5084), (-0.3398, -0.4371, 0.8327), (-0.5224, 0.824, 0.2193)
ベクター: 118.31, 34.34, 15.98)
詳細THIS ENTRY CONTAINS ONLY ONE OF THE TWO PROTEIN CHAINS IN CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT. THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW MAY BE USED TO GENERATE THE RELATED PROTEIN CHAIN.

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要素

#1: タンパク質 RENIN


分子量: 37267.008 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00797, renin
Has protein modificationY
配列の詳細THE REVISED 'PEPSIN NUMBERING' SCHEME IS USED FOR NUMBERING THE RESIDUES.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.44 %
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 59.8 %
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
30.6 M1reservoirprecipitantNaCl
450 mMsodium citrate1reservoirprecipitant
510 %(w/v)PEG40001reservoirprecipitant

-
データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Num. obs: 22383 / % possible obs: 88.6 % / Rmerge(I) obs: 0.076

-
解析

ソフトウェア名称: RESTRAIN / 分類: 精密化
精密化Rfactor obs: 0.196 / 最高解像度: 2.8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5018 0 0 0 5018
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.025
ソフトウェア
*PLUS
名称: RESTRAIN / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 21297 / Rfactor obs: 0.196
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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