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万見
- PDB-1bbr: THE STRUCTURE OF RESIDUES 7-16 OF THE A ALPHA CHAIN OF HUMAN FIBR... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 1bbr
タイトルTHE STRUCTURE OF RESIDUES 7-16 OF THE A ALPHA CHAIN OF HUMAN FIBRINOGEN BOUND TO BOVINE THROMBIN AT 2.3 ANGSTROMS RESOLUTION
要素
  • (EPSILON-THROMBIN) x 4
  • FIBRINOGEN ALPHA/ALPHA-E CHAIN PRECURSOR
キーワードSERINE PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / platelet alpha granule / Regulation of TLR by endogenous ligand / fibrinogen binding / blood coagulation, fibrin clot formation / MyD88 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / IRAK4 deficiency (TLR2/4) ...blood coagulation, common pathway / induction of bacterial agglutination / fibrinogen complex / platelet alpha granule / Regulation of TLR by endogenous ligand / fibrinogen binding / blood coagulation, fibrin clot formation / MyD88 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / extracellular matrix structural constituent / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / plasminogen activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / thrombin / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of vasoconstriction / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / positive regulation of exocytosis / protein polymerization / positive regulation of blood coagulation / Integrin cell surface interactions / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / fibrinolysis / Integrin signaling / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / Post-translational protein phosphorylation / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / response to calcium ion / platelet activation / platelet aggregation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / extracellular vesicle / : / ER-Phagosome pathway / protein-containing complex assembly / protein-macromolecule adaptor activity / blood microparticle / adaptive immune response / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / signaling receptor binding / innate immune response / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / structural molecule activity / cell surface / endoplasmic reticulum / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain ...Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen alpha C domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, coiled coil domain / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha/beta chain family / Fibrinogen alpha chain / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prothrombin / Fibrinogen alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Martin, P. / Edwards, B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1992
タイトル: The structure of residues 7-16 of the A alpha-chain of human fibrinogen bound to bovine thrombin at 2.3-A resolution.
著者: Martin, P.D. / Robertson, W. / Turk, D. / Huber, R. / Bode, W. / Edwards, B.F.
履歴
登録1992年4月27日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_sheet.number_strands
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: EPSILON-THROMBIN
H: EPSILON-THROMBIN
E: EPSILON-THROMBIN
F: FIBRINOGEN ALPHA/ALPHA-E CHAIN PRECURSOR
J: EPSILON-THROMBIN
K: EPSILON-THROMBIN
G: FIBRINOGEN ALPHA/ALPHA-E CHAIN PRECURSOR
M: EPSILON-THROMBIN
N: EPSILON-THROMBIN
I: FIBRINOGEN ALPHA/ALPHA-E CHAIN PRECURSOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,68210
ポリマ－109,68210
非ポリマー00
水12,719706
1
L: EPSILON-THROMBIN
H: EPSILON-THROMBIN
E: EPSILON-THROMBIN
F: FIBRINOGEN ALPHA/ALPHA-E CHAIN PRECURSOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5734
ポリマ－36,5734
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11460 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area13340 Å2
手法PISA
2
J: EPSILON-THROMBIN
K: EPSILON-THROMBIN
G: FIBRINOGEN ALPHA/ALPHA-E CHAIN PRECURSOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5553
ポリマ－36,5553
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4160 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area13330 Å2
手法PISA
3
M: EPSILON-THROMBIN
N: EPSILON-THROMBIN
I: FIBRINOGEN ALPHA/ALPHA-E CHAIN PRECURSOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5553
ポリマ－36,5553
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4080 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area13740 Å2
手法PISA
4
M: EPSILON-THROMBIN
N: EPSILON-THROMBIN
I: FIBRINOGEN ALPHA/ALPHA-E CHAIN PRECURSOR

J: EPSILON-THROMBIN
K: EPSILON-THROMBIN
G: FIBRINOGEN ALPHA/ALPHA-E CHAIN PRECURSOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,1106
ポリマ－73,1106
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_646-x+1,y-1/2,-z+11
Buried area9390 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area25920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.020, 89.410, 99.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.64, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO H 37 / 2: CIS PROLINE - PRO K 37 / 3: CIS PROLINE - PRO N 37

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 6分子 LJMFGI

#1: タンパク質・ペプチド EPSILON-THROMBIN


分子量: 5735.240 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00735, thrombin
#4: タンパク質・ペプチド FIBRINOGEN ALPHA/ALPHA-E CHAIN PRECURSOR


分子量: 1047.144 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02671

-
タンパク質 , 3種, 4分子 HEKN

#2: タンパク質 EPSILON-THROMBIN


分子量: 17525.346 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00735, thrombin
#3: タンパク質 EPSILON-THROMBIN


分子量: 12265.071 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00735, thrombin
#5: タンパク質 EPSILON-THROMBIN


分子量: 29772.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00735, thrombin

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非ポリマー , 1種, 706分子

#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 706 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.78 %
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
濃度: 40 % / 一般名: ammonium sulfate

-
データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 9999 Å / Num. obs: 47459 / % possible obs: 78.9 % / Num. measured all: 176974 / Rmerge(I) obs: 0.075
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 2.4 Å / % possible obs: 39 %

-
解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.3→7 Å / Rfactor obs: 0.167 / σ(I): 1
詳細: THERE ARE THREE INDEPENDENT COMPLEXES IN THE ASYMMETRIC UNIT. COMPLEX I IS EPSILON THROMBIN (ADDITIONAL CHAIN BREAK BETWEEN RESIDUES 149A AND 149B), AND MOLECULES II AND III ARE ALPHA ...詳細: THERE ARE THREE INDEPENDENT COMPLEXES IN THE ASYMMETRIC UNIT. COMPLEX I IS EPSILON THROMBIN (ADDITIONAL CHAIN BREAK BETWEEN RESIDUES 149A AND 149B), AND MOLECULES II AND III ARE ALPHA THROMBIN. FIBRINOPEPTIDE I HAS AN OCCUPANCY THAT MAKES THE AVERAGE B OF ARG-318 ROUGHLY EQUAL TO THAT IN FIBRINOPEPTIDES II AND III. THE DEPOSITORS DO NOT SEE ANY DENSITY AT ALL FOR THROMBIN RESIDUES 1U - 1I, AND POOR DENSITY FOR THE N AND C TERMINI OF THE LIGHT CHAINS, THE C TERMINUS OF THE HEAVY CHAINS, AND THE FIVE RESIDUES BORDERING 149B IN MOLECULES II AND III. EPSILON THROMBIN IN COMPLEX I HAS BEEN ASSIGNED CHAIN INDICATORS *L*, *H*, AND *E*. THE FIBRINOPEPTIDE IN COMPLEX I HAS BEEN ASSIGNED CHAIN INDICATOR *F*. ALPHA THROMBIN IN COMPLEX II HAS BEEN ASSIGNED CHAIN INDICATORS *J* AND *K*. THE FIBRINOPEPTIDE IN COMPLEX II HAS BEEN ASSIGNED CHAIN INDICATOR *G*. ALPHA THROMBIN IN COMPLEX III HAS BEEN ASSIGNED CHAIN INDICATORS *M* AND *N*. THE FIBRINOPEPTIDE IN COMPLEX III HAS BEEN ASSIGNED CHAIN INDICATOR *I*.
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7378 0 0 706 8084
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d3.3
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 47459
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 33.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg3.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.037
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.141

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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