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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bbp
タイトルMOLECULAR STRUCTURE OF THE BILIN BINDING PROTEIN (BBP) FROM PIERIS BRASSICAE AFTER REFINEMENT AT 2.0 ANGSTROMS RESOLUTION.
要素BILIN BINDING PROTEIN
キーワードBILIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


pigment binding / response to reactive oxygen species / lipid metabolic process / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Invertebrate colouration protein / Lipocalin, ApoD type / Lipocalin family conserved site / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Lipocalin signature. / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BILIVERDIN IX GAMMA CHROMOPHORE / Bilin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pieris brassicae (オオモンシロチョウ)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Huber, R. / Schneider, M. / Mayr, I. / Mueller, R. / Deutzmann, R. / Suter, F. / Zuber, H. / Falk, H. / Kayser, H.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 1987
タイトル: Molecular structure of the bilin binding protein (BBP) from Pieris brassicae after refinement at 2.0 A resolution.
著者: Huber, R. / Schneider, M. / Mayr, I. / Muller, R. / Deutzmann, R. / Suter, F. / Zuber, H. / Falk, H. / Kayser, H.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 1987
タイトル: Crystallization, Crystal Structure Analysis and Preliminary Molecular Model of the Bilin Binding Protein from the Insect Pieris Brassicae
著者: Huber, R. / Schneider, M. / Epp, O. / Mayr, I. / Messerschmidt, A. / Pflugrath, J. / Kayser, H.
履歴
登録1990年9月19日処理サイト: BNL
改定 1.01991年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BILIN BINDING PROTEIN
B: BILIN BINDING PROTEIN
C: BILIN BINDING PROTEIN
D: BILIN BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,1438
ポリマ-78,8124
非ポリマー2,3314
7,638424
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11130 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area31560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)132.100, 121.900, 63.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.9034, 0.1223, 0.411), (-0.1472, -0.9887, -0.0293), (0.4027, -0.087, 0.9112)41.58, 73.07, 4.48
2given(0.2901, 0.9214, -0.2584), (0.9189, -0.3437, -0.1938), (-0.2674, -0.1813, -0.9464)4.44, 23.87, 107.47
3given(-0.2702, -0.9447, -0.1861), (-0.9463, 0.2249, 0.2321), (-0.1774, 0.2388, -0.9547)84.91, 46.31, 101.68
4given(-0.2553, -0.9462, -0.1988), (-0.9519, 0.2099, 0.2233), (-0.1695, 0.2463, -0.9543)85.07, 47.11, 100.8
5given(0.0518, 0.9792, -0.1962), (0.9778, -0.0897, -0.1893), (-0.203, -0.182, -0.9621)12.09, 13.05, 127.72
6given(-0.9008, 0.1123, 0.4194), (-0.127, -0.9919, -0.0072), (0.4152, -0.0598, 0.9078)41.15, 71.32, 3.71
詳細THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW RELATE CHAINS A, B, C, AND D AS FOLLOWS: MTRIX 1: A TO B MTRIX 2: A TO C MTRIX 3: A TO D MTRIX 4: B TO C MTRIX 5: B TO D MTRIX 6: C TO D

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要素

#1: タンパク質
BILIN BINDING PROTEIN


分子量: 19703.029 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pieris brassicae (オオモンシロチョウ)
参照: UniProt: P09464
#2: 化合物
ChemComp-BLV / BILIVERDIN IX GAMMA CHROMOPHORE


分子量: 582.646 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C33H34N4O6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 424 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.25 %
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法
詳細: referred to 'Huber, R.', (1987) J.Mol.Biol., 195, 423-434
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein/water1drop
22.8 Mammonium sulfate1drop
30.1 Mimidazole1drop
42.8 Mammonium sulfate1reservoir
50.1 Mimidazole1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

ソフトウェア名称: EREF / 分類: 精密化
精密化Rfactor Rwork: 0.2 / 最高解像度: 2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5573 0 172 424 6169
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.67
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. reflection obs: 51824 / Rfactor Rfree: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 21 Å2
拘束条件
*PLUS
タイプ: o_angle_d

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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