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- PDB-1bb9: CRYSTAL STRUCTURE OF THE SH3 DOMAIN FROM RAT AMPHIPHYSIN 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bb9
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE SH3 DOMAIN FROM RAT AMPHIPHYSIN 2
要素AMPHIPHYSIN 2
キーワードTRANSFERASE / SH3 DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cell cycle => GO:0051726 / lipid tube / negative regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / negative regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / negative regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / lipid tube assembly / T-tubule organization / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / varicosity / extrinsic component of synaptic vesicle membrane ...regulation of cell cycle => GO:0051726 / lipid tube / negative regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / negative regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / negative regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / lipid tube assembly / T-tubule organization / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / varicosity / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / nucleus localization / cerebellar mossy fiber / axon initial segment / Clathrin-mediated endocytosis / muscle cell differentiation / positive regulation of astrocyte differentiation / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / node of Ranvier / I band / RNA polymerase binding / regulation of neuron differentiation / positive regulation of actin filament polymerization / nucleus organization / endosome to lysosome transport / regulation of heart rate by cardiac conduction / negative regulation of amyloid-beta formation / positive regulation of endocytosis / synaptic vesicle endocytosis / axon terminus / T-tubule / positive regulation of GTPase activity / tau protein binding / phospholipid binding / Z disc / actin filament binding / synaptic vesicle / GTPase binding / nuclear envelope / protein-folding chaperone binding / microtubule / protease binding / endosome / positive regulation of apoptotic process / axon / glutamatergic synapse / synapse / protein-containing complex binding / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Amphiphysin 2 / Amphiphysin 2, SH3 domain / Amphiphysin / BAR domain / BAR domain profile. / BAR / BAR domain / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / SH3 Domains ...Amphiphysin 2 / Amphiphysin 2, SH3 domain / Amphiphysin / BAR domain / BAR domain profile. / BAR / BAR domain / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / SH3 Domains / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Myc box-dependent-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Owen, D.J. / Mcmahon, H.T. / Evans, P.R.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of the amphiphysin-2 SH3 domain and its role in the prevention of dynamin ring formation.
著者: Owen, D.J. / Wigge, P. / Vallis, Y. / Moore, J.D. / Evans, P.R. / McMahon, H.T.
履歴
登録1998年4月29日処理サイト: BNL
改定 1.01998年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AMPHIPHYSIN 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8791
ポリマ－12,8791
非ポリマー00
水1,08160
1
A: AMPHIPHYSIN 2

A: AMPHIPHYSIN 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7582
ポリマ－25,7582
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
単位格子
Length a, b, c (Å)72.140, 72.140, 34.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 AMPHIPHYSIN 2


分子量: 12879.215 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: BRAIN / プラスミド: PET15B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O08839
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THIS IS THE SH3 DOMAIN AT THE C-TERMINUS OF AMPHIPHYSIN-2. THIS DOMAIN BINDS TO THE PROLINE-RICH C- ...THIS IS THE SH3 DOMAIN AT THE C-TERMINUS OF AMPHIPHYSIN-2. THIS DOMAIN BINDS TO THE PROLINE-RICH C-TERMINAL DOMAIN OF DYNAMIN, AND DISSOCIATES DYNAMIN RINGS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.95 %
解説: NATIVE DATA WERE MERGED FROM 2 CRYSTALS, ONE SET TO 2.2 ANGSTROM RESOLUTION COLLECTED ON THE SRS SYNCHROTRON PX9.5, THE OTHER COLLECTED TO 3.5 ANGSTROMS WAS COLLECTED ON A ROTATING ANODE.
結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: VAPOUR DIFFUSION, PROTEIN 30MG/ML, RESERVOIR 2.0M AMMONIUM SULFATE, 100MM NA CITRATE PH6.0, PLUS 2MM DTT., vapor diffusion
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
130 mg/mlprotein1drop
22.0 Mammonium sulfate1reservoir
3100 mMsodium citrate1reservoir
42 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 0.9
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年4月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→36 Å / Num. obs: 5401 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 35 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.201 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Rsym value: 0.201 / % possible all: 99
反射
*PLUS
% possible obs: 99.2 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単一同系置換 / 解像度: 2.2→36 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 517 10 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs-5394 99.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 39 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数685 0 0 60 745
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0120.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0340.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0350.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it3.1263
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it4.7845
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.574
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it6.7576
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0230.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1230.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1820.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.250.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1780.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.87
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor19.515
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor21.220
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.19 / Rfactor Rfree: 0.258
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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