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- PDB-1b8f: Histidine ammonia-lyase (HAL) from Pseudomonas putida -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b8f
タイトルHistidine ammonia-lyase (HAL) from Pseudomonas putida
要素Histidine ammonia-lyase
キーワードLYASE / AMMONIA-LYASE / HISTIDINE DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


histidine ammonia-lyase / histidine ammonia-lyase activity / L-histidine catabolic process to glutamate and formamide / L-histidine catabolic process to glutamate and formate / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histidine ammonia-lyase / Phenylalanine/histidine ammonia-lyases, active site / Phenylalanine and histidine ammonia-lyases signature. / Aromatic amino acid lyase / Aromatic amino acid lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal ...Histidine ammonia-lyase / Phenylalanine/histidine ammonia-lyases, active site / Phenylalanine and histidine ammonia-lyases signature. / Aromatic amino acid lyase / Aromatic amino acid lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histidine ammonia-lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas putida (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Schwede, T.F. / Schulz, G.E.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of histidine ammonia-lyase revealing a novel polypeptide modification as the catalytic electrophile.
著者: Schwede, T.F. / Retey, J. / Schulz, G.E.
#1: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1999
タイトル: Homogenization and crystallization of histidine ammonia-lyase by exchange of a surface cysteine residue.
著者: Schwede, T.F. / Badeker, M. / Langer, M. / Retey, J. / Schulz, G.E.
履歴
登録1999年1月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年9月14日Group: Structure summary
改定 1.42019年10月30日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_conn / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histidine ammonia-lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,8073
ポリマ－53,6191
非ポリマー1882
水3,783210
1
A: Histidine ammonia-lyase
ヘテロ分子

A: Histidine ammonia-lyase
ヘテロ分子

A: Histidine ammonia-lyase
ヘテロ分子

A: Histidine ammonia-lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,23012
ポリマ－214,4774
非ポリマー7538
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area27650 Å2
ΔGint-209 kcal/mol
Surface area56370 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)79.267, 116.788, 129.532
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Histidine ammonia-lyase / E.C.4.3.1.3 / HAL / Histidase


分子量: 53619.223 Da / 分子数: 1 / 変異: C273A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas putida (バクテリア) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: hutH / プラスミド: PT7-7H / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P21310, histidine ammonia-lyase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化pH: 8.1
詳細: CRYSTALLIZED FROM 2.0 M (NH4)2SO4, 1 % GLYCEROL, 2 % PEG 400, 0.1 M HEPES AT pH 8.1. 20 % (V/V) GLYCEROL WERE USED AS CRYOPROTECTANT
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1(NH4)2SO411
2glycerol11
3peg 40011
4HEPES11
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
114 mg/mlprotein1drop
22.0 Mammonium sulfate1reservoir
31 %glycerol1reservoir
42 %PEG4001reservoir
50.1 MHEPES1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1998年2月15日
放射モノクロメーター: GRAPHITE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→39 Å / Num. obs: 28972 / % possible obs: 83 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 15.8 Å2 / Rsym value: 8.2 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 1.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 18.2 / % possible all: 66
反射
*PLUS
Num. measured all: 82830 / Rmerge(I) obs: 0.082
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 66 % / Rmerge(I) obs: 0.182

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
XDSデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HISTIDASE IN SPACE GROUP P21 (NOT DEPOSITED)

解像度: 2.1→39 Å / SU B: 5.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 1485 5 %
Rwork0.187 --
obs0.197 28972 83 %
all-28972 -
原子変位パラメータBiso mean: 22.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3762 0 11 210 3983
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0140.025
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0240.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0580.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.392
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.053
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.612
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.33
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.02230.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1190.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.180.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2650.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1430.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor8.330
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor19.515
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor37.420
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor1.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 39 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 22.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0220.03
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.392
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.612
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.053
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.33

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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