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万見
- PDB-1b7g: GLYCERALDEHYDE 3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b7g
タイトルGLYCERALDEHYDE 3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
要素PROTEIN (GLYCERALDEHYDE 3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE)
キーワードOXIDOREDUCTASE / ARCHAEA / HYPERTHERMOPHILE / GAPDH / HYPERTHERMOPHILIC DEHYDROGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD(P)+) (phosphorylating) / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate reductase / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / glycolytic process / NAD binding / NADP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type II / Dihydrodipicolinate reductase, N-terminal / Dihydrodipicolinate reductase, N-terminus / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain ...Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type II / Dihydrodipicolinate reductase, N-terminal / Dihydrodipicolinate reductase, N-terminus / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Isupov, M.N. / Littlechild, J.A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from the hyperthermophilic archaeon Sulfolobus solfataricus.
著者: Isupov, M.N. / Fleming, T.M. / Dalby, A.R. / Crowhurst, G.S. / Bourne, P.C. / Littlechild, J.A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Characterization, Crystallization and Preliminary X-Ray Investigation of Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase from the Hyperthermophilic Archaeon Sulfolobus Solfataricus
著者: Fleming, T.M. / Jones, C.E. / Piper, P.W. / Cowan, D.A. / Isupov, M.N. / Littlechild, J.A.
履歴
登録1999年1月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
O: PROTEIN (GLYCERALDEHYDE 3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE)
Q: PROTEIN (GLYCERALDEHYDE 3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,41614
ポリマ－75,2632
非ポリマー1,15312
水9,296516
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5590 Å2
ΔGint-171 kcal/mol
Surface area27260 Å2
手法PISA
2
O: PROTEIN (GLYCERALDEHYDE 3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE)
Q: PROTEIN (GLYCERALDEHYDE 3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE)
ヘテロ分子

O: PROTEIN (GLYCERALDEHYDE 3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE)
Q: PROTEIN (GLYCERALDEHYDE 3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,83228
ポリマ－150,5264
非ポリマー2,30624
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area19180 Å2
ΔGint-418 kcal/mol
Surface area46510 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)101.550, 101.550, 179.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.62399, 0.38067, 0.68244), (0.36973, -0.62556, 0.68701), (0.68843, 0.68101, 0.2496)
ベクター: 135.44405, -69.78342, -36.07544)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (GLYCERALDEHYDE 3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE) / E.C.1.2.1.12


分子量: 37631.617 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P39460, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating)
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 516 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細VAL O 2, FOR EASE OF CLONING OF THE GENE IN E.COLI VAL Q 2, FOR EASE OF CLONING OF THE GENE IN E. ...VAL O 2, FOR EASE OF CLONING OF THE GENE IN E.COLI VAL Q 2, FOR EASE OF CLONING OF THE GENE IN E.COLI ILE O 48, CONFLICT BETWEEN THE TWO PUBLISHED SEQUENCES ILE Q 48, CONFLICT BETWEEN THE TWO PUBLISHED SEQUENCES ALA O 51, CONFLICT BETWEEN THE TWO PUBLISHED SEQUENCES ALA Q 51, CONFLICT BETWEEN THE TWO PUBLISHED SEQUENCES GLU O 72, CONFLICT BETWEEN THE TWO PUBLISHED SEQUENCES GLU Q 72, CONFLICT BETWEEN THE TWO PUBLISHED SEQUENCES ASP O 73, CONFLICT BETWEEN THE TWO PUBLISHED SEQUENCES ASP Q 73, CONFLICT BETWEEN THE TWO PUBLISHED SEQUENCES LYS O 159, CONFLICT BETWEEN THE TWO PUBLISHED SEQUENCES LYS Q 159, CONFLICT BETWEEN THE TWO PUBLISHED SEQUENCES

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
解説: THE STRUCTURE WAS SOLVED TO 3. ANGSTROM USING IN- HOUSE DATA
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.50
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 60 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
218 %(w/v)ammonium sulfate1drop
310 mMPIPES1drop
45 mMEDTA1drop
510 mMNAD+1drop
635 %ammonium sulfate1reservoir
710 mMPIPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→22 Å / Num. obs: 59606 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 27.3
反射 シェル解像度: 2.05→2.09 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.472 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 98.5
反射
*PLUS
最高解像度: 2.05 Å / 最低解像度: 22 Å / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 33 Å2
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.5 % / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXモデル構築
MLPHARE位相決定
REFMAC精密化
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.05→22 Å / SU B: 5.4 / SU ML: 0.14 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.19 / ESU R Free: 0.19
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.293 1214 2 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs-59606 99.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.4 Å20 Å20 Å2
2--2.4 Å20 Å2
3----4.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5268 0 60 516 5844
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0250.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0370.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it3.74
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it4.56
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it6.88
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it810
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0250.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1260.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.190.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.250.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1540.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.15
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor1515
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor25.520
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.229
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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