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万見
- PDB-1b65: Structure of l-aminopeptidase d-ala-esterase/amidase from ochroba... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b65
タイトルStructure of l-aminopeptidase d-ala-esterase/amidase from ochrobactrum anthropi, a prototype for the serine aminopeptidases, reveals a new variant among the ntn hydrolase fold
要素PROTEIN (AMINOPEPTIDASE)
キーワードHYDROLASE / PEPTIDE DEGRADATION / NTN HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


D-stereospecific aminopeptidase / aminopeptidase activity
類似検索 - 分子機能
Peptidase S58, DmpA / Peptidase family S58 / L-amino peptidase D-ALA esterase/amidase / L-amino peptidase D-ALA esterase/amidase / ArgJ-like domain superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Ochrobactrum anthropi (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Bompard-Gilles, C. / Villeret, V. / Davies, G.J. / Fanuel, L. / Joris, B. / Frere, J.M. / Van Beeumen, J.
引用
ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 2000
タイトル: A new variant of the Ntn hydrolase fold revealed by the crystal structure of L-aminopeptidase D-ala-esterase/amidase from Ochrobactrum anthropi.
著者: Bompard-Gilles, C. / Villeret, V. / Davies, G.J. / Fanuel, L. / Joris, B. / Frere, J.M. / Van Beeumen, J.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray analysis of a new L-aminopeptidase-D-amidase/D-esterase activated by a Gly-Ser peptide bond hydrolysis.
著者: Bompard-Gilles, C. / Villeret, V. / Fanuel, L. / Joris, B. / Frere, J.M. / Van Beeumen, J.
#2: ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of L-Aminopeptidase D-Ala-Esterase/ Amidase from Ochrobactrum Anthropi, a Prototype for the Serine Aminopeptidases,Reveals a New Variant Among the Ntn Hydrolase Fold
著者: Bompard-Gilles, C. / Villeret, V. / Davies, G.J. / Fanuel, L. / Joris, B. / Frere, J.M. / Van Beeumen, J.
履歴
登録1999年1月20日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (AMINOPEPTIDASE)
B: PROTEIN (AMINOPEPTIDASE)
C: PROTEIN (AMINOPEPTIDASE)
D: PROTEIN (AMINOPEPTIDASE)
E: PROTEIN (AMINOPEPTIDASE)
F: PROTEIN (AMINOPEPTIDASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)242,7456
ポリマ－242,7456
非ポリマー00
水23,4921304
1
A: PROTEIN (AMINOPEPTIDASE)
B: PROTEIN (AMINOPEPTIDASE)
C: PROTEIN (AMINOPEPTIDASE)
D: PROTEIN (AMINOPEPTIDASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,8304
ポリマ－161,8304
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18470 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area40890 Å2
手法PISA
2
E: PROTEIN (AMINOPEPTIDASE)
F: PROTEIN (AMINOPEPTIDASE)

E: PROTEIN (AMINOPEPTIDASE)
F: PROTEIN (AMINOPEPTIDASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)161,8304
ポリマ－161,8304
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)156.970, 96.220, 154.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.999, -0.033), (0.001, -1, -0.007), (-0.033, -0.007, 0.999)78.332, 57.996, 1.507
2given(-0.589, 0.808, 0.008), (0.808, 0.589, 0.021), (0.012, 0.019, -1)37.969, -19.946, 50.621
3given(0.59, -0.807, 0.024), (-0.807, -0.59, -0.01), (0.022, -0.014, -1)38.626, 77.501, 51.179
4given(-0.272, 0.962, -0.015), (-0.962, -0.272, -0.005), (-0.009, 0.013, 1)14.96, 117.801, -51.27
5given(-0.618, -0.786, 0.014), (-0.786, 0.618, 0.007), (-0.014, -0.007, -1)123.808, 60.394, 104.461

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (AMINOPEPTIDASE) / DMPA


分子量: 40457.516 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ochrobactrum anthropi (バクテリア)
株: LMG7991 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q59632
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1304 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化pH: 9 / 詳細: pH 9.0
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 49 %
結晶化
*PLUS
温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
213-16 %(w/v)PEG2000 MME1reservoir
3100 mMbicine1reservoir
41 M1reservoirLiCl

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データ収集

回折平均測定温度: 294 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.9
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→12.5 Å / Num. obs: 56600 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Rsym value: 0.058
反射
*PLUS
Num. measured all: 473750 / Rmerge(I) obs: 0.081
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.82 Å / 最低解像度: 1.9 Å / % possible obs: 91.9 % / Rmerge(I) obs: 0.288 / Mean I/σ(I) obs: 6.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4モデル構築
REFMAC精密化
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.82→12.5 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.206 -5 %
Rwork0.169 --
obs0.17 56600 95.8 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→12.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16482 0 0 1304 17786
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.034
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.169 / Num. reflection obs: 180391 / Num. reflection Rfree: 9535
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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