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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1b5v | ||||||
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タイトル | CONTRIBUTION OF HYDROGEN BONDS TO THE CONFORMATIONAL STABILITY OF HUMAN LYSOZYME: CALORIMETRY AND X-RAY ANALYSIS OF SIX SER->ALA MUTANTS | ||||||
![]() | PROTEIN (LYSOZYME) | ||||||
![]() | HYDROLASE / HYDROGEN BOND / STABILITY | ||||||
機能・相同性 | ![]() antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / inflammatory response / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Takano, K. / Yamagata, Y. / Kubota, M. / Funahashi, J. / Fujii, S. / Yutani, K. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Contribution of hydrogen bonds to the conformational stability of human lysozyme: calorimetry and X-ray analysis of six Ser --> Ala mutants. 著者: Takano, K. / Yamagata, Y. / Kubota, M. / Funahashi, J. / Fujii, S. / Yutani, K. #1: ![]() タイトル: A General Rule for the Relationship between Hydrophobic Effect and Conformational Stability of a Protein: Stability and Structure of a Series of Hydrophobic Mutants of Human Lysozyme 著者: Takano, K. / Yamagata, Y. / Yutani, K. #2: ![]() タイトル: Contribution of Hydrogen Bonds to the Conformational Stability of Human Lysozyme: Calorimetry and X-Ray Analysis of Six Tyr->Phe Mutants 著者: Yamagata, Y. / Kubota, M. / Sumikawa, Y. / Funahashi, J. / Takano, K. / Fujii, S. / Yutani, K. #3: ![]() タイトル: Contribution of Hydrophobic Effect Valine Mutants to the Stability of Human Lysozyme: Calorimetric Studies and X-Ray Structural Analyses of the Nine Valine to Alanine Mutants 著者: Takano, K. / Yamagata, Y. / Fujii, S. / Yutani, K. #4: ![]() タイトル: Contribution of Water Molecules in the Interior of a Protein to the Conformational Stability 著者: Takano, K. / Funahasihi, J.F. / Yamagata, Y. / Fujii, S. / Yutani, K. #5: ![]() タイトル: The Structure, Stability, and Folding Process of Amyloidogenic Mutant Human Lysozyme 著者: Funahashi, J. / Takano, K. / Ogasahara, K. / Yamagata, Y. / Yutani, K. #6: ![]() タイトル: Contribution of Hydrophobic Residues to the Stability of Human Lysozyme: Calorimetric Studies and X-Ray Structural Analysis of the Five Isoleucine to Valine Mutants 著者: Takano, K. / Ogasawaha, K. / Kaneda, H. / Yamagata, Y. / Fujii, S. / Kanaya, E. / Kikuchi, M. / Oobatake, M. / Yutani, K. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 41.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 27.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 360.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 359.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 3.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 6.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14704.693 Da / 分子数: 1 / 変異: S51A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() | ||
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#2: 化合物 | ChemComp-NA / | ||
#3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38 % | ||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 4.5 / 詳細: 1.5M TO 1.8M NACL, 20MM ACETATE, PH 4.5 | ||||||||||||||||||||||||
結晶 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 10 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Takano, K., (1995) J.Mol.Biol., 254, 62. | ||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 283 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: WEISSENBERG / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1997年11月27日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.17→50 Å / Num. obs: 5960 / % possible obs: 92.2 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 17 |
反射 シェル | 解像度: 2.17→2.25 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.118 / Mean I/σ(I) obs: 9.7 / % possible all: 87.9 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 17842 / Rmerge(I) obs: 0.07 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: WILD-TYPE OF HUMAN LYSOZYME 解像度: 2.17→8 Å / σ(F): 3 /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.17→8 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.17→2.27 Å / Total num. of bins used: 8 /
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 8 Å / σ(F): 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rwork: 0.176 |