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- PDB-1b4s: STRUCTURE OF NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE H122G MUTANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b4s
タイトルSTRUCTURE OF NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE H122G MUTANT
要素NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
キーワードPHOSPHOTRANSFERASE / TRANSFERASE / KINASE / ATP-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


dGTP biosynthetic process from dGDP / Azathioprine ADME / Ribavirin ADME / asexual reproduction / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / Neutrophil degranulation / negative regulation of pinocytosis / nucleoside triphosphate biosynthetic process / nucleoside-diphosphate kinase / UTP biosynthetic process ...dGTP biosynthetic process from dGDP / Azathioprine ADME / Ribavirin ADME / asexual reproduction / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / Neutrophil degranulation / negative regulation of pinocytosis / nucleoside triphosphate biosynthetic process / nucleoside-diphosphate kinase / UTP biosynthetic process / CTP biosynthetic process / negative regulation of exocytosis / nucleoside diphosphate kinase activity / negative regulation of phagocytosis / GTP biosynthetic process / translational elongation / phagocytic vesicle / secretory granule / response to bacterium / actin cytoskeleton organization / cytoskeleton / ribosome / G protein-coupled receptor signaling pathway / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase, active site / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK) active site signature. / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK)-like domain profile. / Nucleoside diphosphate kinase / Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase / NDK / Nucleoside diphosphate kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits ...Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase, active site / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK) active site signature. / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK)-like domain profile. / Nucleoside diphosphate kinase / Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase / NDK / Nucleoside diphosphate kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Nucleoside diphosphate kinase, cytosolic
類似検索 - 構成要素
生物種Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Meyer, P. / Janin, J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Nucleophilic activation by positioning in phosphoryl transfer catalyzed by nucleoside diphosphate kinase.
著者: Admiraal, S.J. / Schneider, B. / Meyer, P. / Janin, J. / Veron, M. / Deville-Bonne, D. / Herschlag, D.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Mechanism of Phosphate Transfer by Nucleoside Diphosphate Kinase: X-Ray Structures of the Phosphohistidine Intermediate of the Enzymes from Drosophila and Dictyostelium
著者: Morera, S. / Chiadmi, M. / Lebras, G. / Lascu, I. / Janin, J.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Adenosine 5'-Diphosphate Binding and the Active Site of Nucleoside Diphosphate Kinase
著者: Morera, S. / Lascu, I. / Dumas, C. / Lebras, G. / Briozzo, P. / Veron, M. / Janin, J.
履歴
登録1998年12月28日処理サイト: BNL
改定 1.01999年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月2日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
B: NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
C: NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,84512
ポリマ－50,2063
非ポリマー1,6399
水1,946108
1
A: NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
B: NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
C: NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
ヘテロ分子

A: NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
B: NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
C: NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,69024
ポリマ－100,4116
非ポリマー3,27918
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_765-x+2,-x+y+1,-z+1/31
単位格子
Length a, b, c (Å)70.000, 70.000, 151.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE / NDPK


分子量: 16735.242 Da / 分子数: 3 / 変異: H122G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22887, nucleoside-diphosphate kinase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 108 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.44 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
121 %PEG4001drop
220 mM1dropMgCl2
3100 mMTris-HCl1drop
410 mMATP1drop
542 %PEG4001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: D41A / 波長: 1.375
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年7月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.375 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→8 Å / Num. obs: 14555 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 0.083
反射
*PLUS
Num. obs: 15492 / Num. measured all: 150824
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.59 Å / Rmerge(I) obs: 0.3

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1KDN

1kdn


解像度: 2.5→8 Å / σ(F): 2
詳細: MUTANT HAS LOST NDPK ACTIVITY, BUT EFFICIENTLY PHOSPHORYLATES IMIDAZOLE AND OTHER PHOSPHATE ACCEPTOR MOLECULES (AMINES AND ALCOHOLS). THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED WITH ATP, BUT THE NUCLEOTIDE ...詳細: MUTANT HAS LOST NDPK ACTIVITY, BUT EFFICIENTLY PHOSPHORYLATES IMIDAZOLE AND OTHER PHOSPHATE ACCEPTOR MOLECULES (AMINES AND ALCOHOLS). THE PROTEIN WAS CRYSTALLIZED WITH ATP, BUT THE NUCLEOTIDE IS SEEN TO BE HYDROLYZED TO ADP+PO4 IN THE CRYSTAL.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.305 --RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.203 14555 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3423 99 3 108 3633
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 7.5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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