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- PDB-1b4c: SOLUTION STRUCTURE OF RAT APO-S100B USING DIPOLAR COUPLINGS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b4c
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF RAT APO-S100B USING DIPOLAR COUPLINGS
要素PROTEIN (S-100 PROTEIN, BETA CHAIN)
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / S100BETA / S100B / DIPOLAR COUPLINGS / EF-HAND / S100 PROTEIN / CALCIUM- BINDING PROTEIN / FOUR-HELIX BUNDLE / THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE / SOLUTION STRUCTURE
機能・相同性
機能・相同性情報


TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / negative regulation of skeletal muscle cell differentiation / adaptive thermogenesis / sympathetic neuron projection extension / positive regulation of myelination / RAGE receptor binding / response to methylmercury / astrocyte differentiation ...TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / negative regulation of skeletal muscle cell differentiation / adaptive thermogenesis / sympathetic neuron projection extension / positive regulation of myelination / RAGE receptor binding / response to methylmercury / astrocyte differentiation / S100 protein binding / neuron projection extension / response to anesthetic / regulation of neuronal synaptic plasticity / positive regulation of synaptic transmission / response to glucocorticoid / ruffle / positive regulation of neuron differentiation / tau protein binding / long-term synaptic potentiation / memory / calcium-dependent protein binding / regulation of cell shape / response to ethanol / cellular response to hypoxia / learning or memory / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell adhesion / ciliary basal body / positive regulation of apoptotic process / signaling receptor binding / neuronal cell body / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein S100-B / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif ...Protein S100-B / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / SEE MAIN REFERENCE
データ登録者Weber, D.J. / Drohat, A.C. / Tjandra, N. / Baldisseri, D.M.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1999
タイトル: The use of dipolar couplings for determining the solution structure of rat apo-S100B(betabeta).
著者: Drohat, A.C. / Tjandra, N. / Baldisseri, D.M. / Weber, D.J.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Solution Structure of Rat Apo-S100B(beta beta) as Determined by NMR Spectroscopy
著者: Drohat, A.C. / Amburgey, J.C. / Abildgaard, F. / Starich, M.R. / Baldisseri, D.M. / Weber, D.J.
#2: ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 1995
タイトル: ==1==H, ==13==C and ==15==N NMR Assignments and Solution Secondary Structure of Rat Apo-S100Beta
著者: Amburgey, J.C. / Abildgaard, F. / Starich, M.R. / Shah, S. / Hilt, D.C. / Weber, D.J.
履歴
登録1998年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Database references / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions ...database_2 / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_exptl_sample_conditions.pressure_units
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (S-100 PROTEIN, BETA CHAIN)
B: PROTEIN (S-100 PROTEIN, BETA CHAIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,5162
ポリマ－21,5162
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)21 / 21SEE MAIN REFERENCE
代表モデルモデル #2

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (S-100 PROTEIN, BETA CHAIN) / S100B / S100BETA


分子量: 10758.048 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: S100B IS A HOMODIMER OF S100BETA SUBUNITS / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 解説: SEE MAIN REFERENCE / 遺伝子: S100BETA FROM RATTUS NORVEGICUS (RAT) / プラスミド: PET11B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS174(DE3) / 参照: UniProt: P04631

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験タイプ: SEE MAIN REFERENCE
NMR実験の詳細Text: SEE MAIN REFERENCE

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試料調製

試料状態イオン強度: 25mM / pH: 6.5 / 圧: 1 atm / 温度: 310 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 600.13 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR V3.851V3.851AXEL T. BRUNGER精密化
X-PLOR V3.851V3.851構造決定
精密化手法: SEE MAIN REFERENCE / ソフトェア番号: 1 / 詳細: SEE MAIN REFERENCE
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: SEE MAIN REFERENCE / 計算したコンフォーマーの数: 21 / 登録したコンフォーマーの数: 21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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