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- PDB-1b3u: CRYSTAL STRUCTURE OF CONSTANT REGULATORY DOMAIN OF HUMAN PP2A, PR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b3u
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF CONSTANT REGULATORY DOMAIN OF HUMAN PP2A, PR65ALPHA
要素PROTEIN (PROTEIN PHOSPHATASE PP2A)
キーワードSCAFFOLD PROTEIN / PP2A / PHOSPHORYLATION / HEAT REPEAT
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / MASTL Facilitates Mitotic Progression / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / mitotic sister chromatid separation / protein phosphatase type 2A complex / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / FAR/SIN/STRIPAK complex / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism ...meiotic spindle elongation / Integration of energy metabolism / PP2A-mediated dephosphorylation of key metabolic factors / MASTL Facilitates Mitotic Progression / regulation of meiotic cell cycle process involved in oocyte maturation / mitotic sister chromatid separation / protein phosphatase type 2A complex / meiotic sister chromatid cohesion, centromeric / FAR/SIN/STRIPAK complex / Regulation of glycolysis by fructose 2,6-bisphosphate metabolism / Inhibition of replication initiation of damaged DNA by RB1/E2F1 / female meiotic nuclear division / protein phosphatase regulator activity / protein antigen binding / APC truncation mutants have impaired AXIN binding / AXIN missense mutants destabilize the destruction complex / Truncations of AMER1 destabilize the destruction complex / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / ERKs are inactivated / Beta-catenin phosphorylation cascade / Signaling by GSK3beta mutants / CTNNB1 S33 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S37 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 S45 mutants aren't phosphorylated / CTNNB1 T41 mutants aren't phosphorylated / regulation of growth / Disassembly of the destruction complex and recruitment of AXIN to the membrane / Platelet sensitization by LDL / CTLA4 inhibitory signaling / protein serine/threonine phosphatase activity / regulation of cell differentiation / T cell homeostasis / ERK/MAPK targets / DARPP-32 events / chromosome, centromeric region / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / lateral plasma membrane / negative regulation of hippo signaling / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / AURKA Activation by TPX2 / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / RAF activation / Spry regulation of FGF signaling / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / PKR-mediated signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Separation of Sister Chromatids / Cyclin D associated events in G1 / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Regulation of TP53 Degradation / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protein-containing complex assembly / intracellular signal transduction / neuron projection / protein heterodimerization activity / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / mitochondrion / extracellular exosome / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / HEAT repeat / HEAT repeat / PPP2R1A-like HEAT repeat / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / HEAT repeats / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical ...: / HEAT repeat / HEAT repeat / PPP2R1A-like HEAT repeat / HEAT repeat profile. / HEAT, type 2 / HEAT repeats / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein phosphatase 2A 65 kDa regulatory subunit A alpha isoform
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Groves, M.R. / Hanlon, N. / Turowski, P. / Hemmings, B. / Barford, D.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: The structure of the protein phosphatase 2A PR65/A subunit reveals the conformation of its 15 tandemly repeated HEAT motifs.
著者: Groves, M.R. / Hanlon, N. / Turowski, P. / Hemmings, B.A. / Barford, D.
履歴
登録1998年12月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (PROTEIN PHOSPHATASE PP2A)
B: PROTEIN (PROTEIN PHOSPHATASE PP2A)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,4942
ポリマ－130,4942
非ポリマー00
水13,133729
1
A: PROTEIN (PROTEIN PHOSPHATASE PP2A)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,2471
ポリマ－65,2471
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PROTEIN (PROTEIN PHOSPHATASE PP2A)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,2471
ポリマ－65,2471
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.280, 112.150, 122.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.60, 90.00
Int Tables number4
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.999932, -0.011239, 0.003138), (0.010826, -0.793178, 0.608894), (-0.004354, 0.608886, 0.793246)
ベクター: 174.44279, -1.514, 0.7045)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (PROTEIN PHOSPHATASE PP2A)


分子量: 65247.148 Da / 分子数: 2 / 断片: 65 KD REGULATORY SUBUNIT / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ALPHA ISOFORM / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET28-M / 細胞株 (発現宿主): B834 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30153
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 729 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: pH 5.5
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1SODIUM CITRATE11
2PEG 400011
3NACL11
4DTT11
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 5.3 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18 %(w/v)PEG40001reservoir
2100 mMsodium citrate1reservoir
31
41

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC QUANTUM / 検出器: CCD / 日付: 1998年8月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→25 Å / Num. obs: 63661 / % possible obs: 82.9 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 23.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.038 / Rsym value: 0.038 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Mean I/σ(I) obs: 7.2 / Rsym value: 0.097 / % possible all: 40.3
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 40.3 % / Num. unique obs: 4473

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.4精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 2.3→25 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high rms absF: 1948906.6 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1005 1.3 %THIN SHELLS
Rwork0.2092 ---
all-63584 --
obs-63584 82.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 67.85 Å2 / ksol: 0.309 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.59 Å20 Å21.47 Å2
2--3.78 Å20 Å2
3---1.81 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.29 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9140 0 0 729 9869
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d18.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.036 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 67 1.3 %
Rwork0.22 5263 -
obs--41.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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